Ammoniaktransportör
| Ammoniaktransportör | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Human Rhesus C Glykoprotein. PDB-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| Symbol | AmtB | ||||||||
| Pfam | PF00909 | ||||||||
| InterPro | IPR001905 | ||||||||
| TCDB | 1.A.11 | ||||||||
| OPM superfamilj | 13 | ||||||||
| OPM-protein | 2ns1 | ||||||||
| |||||||||
Ammoniaktransportörer ( TC# 1.A.11 ) är strukturellt besläktade membrantransportproteiner som kallas Amt-proteiner (ammoniaktransportörer) i bakterier och växter , metylammonium/ammoniumpermeaser (MEPs) i jäst eller Rhesus (Rh)-proteiner i chordater . Hos människor utgör RhAG- , RhBG- och RhCG Rhesus-proteinerna lösta bärarfamilj 42 medan RhD och RhCE bildar Rh-blodgruppssystemet . Den tredimensionella strukturen av ammoniaktransportproteinet AmtB från Escherichia coli har bestämts genom röntgenkristallografi som avslöjar en hydrofob ammoniakkanal . Den humana RhCG-ammoniaktransportören visade sig ha en liknande ammoniakledande kanalstruktur. Det föreslogs [ citat behövs ] att erytrocyt -Rh-komplexet är en heterotrimer av RhAG-, RhD- och RhCE -subenheter där RhD och RhCE kan spela roller för att förankra den ammoniakledande RhAG-subenheten till cytoskelettet. Baserat på rekonstitutionsexperiment kan renade RhCG-subenheter ensamma fungera för att transportera ammoniak. RhCG krävs för normal syrautsöndring av musens njure och bitestikel .
Strukturera
Strukturen av ammoniakkanalen från E. coli var vid tidpunkten för dess publicering den högsta upplösningsstrukturen av något integrerat membranprotein. Den visar en trimer av subenheter, som var och en består av 11 transmembransegment (TMS) och innehåller en pseudo-dubbel symmetri. Varje monomer innehåller en hydrofob ammoniakledande kanal.
Medan prokaryota ammoniakkanalproteiner har en N-terminal region som fungerar som en signalsekvens och klyvs i det mogna proteinet, behåller Rhesus-glykoproteinerna detta som en 12:e transmembranspiral i det mogna proteinet.
Substratspecificitet
De mest funktionellt karakteriserade medlemmarna av familjen är ammoniumupptagstransportörer. Vissa, men inte andra Amt-proteiner transporterar också metylammonium. Detaljerade fylogenetiska analyser av växthomologer har publicerats. I E. coli kan . NH4 + , snarare än NH3 , vara substratet för AmtB, men kontroverser finns fortfarande Om NH4 + transporteras , fungerar K + möjligen som en motjon i en antiportprocess med K + , och den ena histidinen tar bort en proton från NH4 + för att ge NH3 .
Transportreaktion
Den generaliserade transportreaktionen som katalyseras av medlemmar av Amt-familjen föreslås vara:
- NH 4 + (ut) ⇌ NH 4 + (in)
Mekanism
Röntgenstrukturerna har avslöjat att porerna i Amt- och Rh-proteinerna kännetecknas av en hydrofob del ca 12 Å lång, i vilken elektronisk densitet observerades i den kristallografiska studien av AmtB från Escherichia coli . Denna elektroniska densitet observerades initialt endast när kristaller odlades i närvaro av ammonium, och tillskrevs således ammoniakmolekyler. Amt/Rh-proteinmekanismen kan involvera enkelfilsdiffusion av NH3- molekyler . Men poren kan också fyllas med vattenmolekyler. Den möjliga närvaron av vattenmolekyler i porens lumen kräver en omvärdering av uppfattningen att Amt/Rh-proteiner fungerar som vanliga NH3- kanaler . Faktum är att funktionella experiment på växtammoniumtransportörer och Rh-proteiner föreslår en mängd olika permeationsmekanismer inklusive passiv diffusion av NH3, antiporten för NH4 + / H + , transporten av NH4 + eller samtransporten av NH3 / H + . Lamoureux et al. diskutera dessa mekanismer i ljuset av funktions- och simuleringsstudier på AmtB-transportören.
förordning
I E. coli uttrycks AmtB-genen endast under begränsande kvävenivåer för att ge AmtB-proteinet. Det samuttrycks med GlnK-genen som kodar för ett PII-protein . Detta protein är också trimeriskt och finns kvar i cytoplasman. Den är kovalent modifierad av en U/U deuridylylerad grupp vid Y51. Den hydrolyserade produkten, adenosin 5'-difosfat, orienterar ytan av GlnK för AmtB-blockad. När kvävenivåerna utanför cellen stiger måste ammoniakkanalen inaktiveras för att förhindra att överdriven ammoniak kommer in i cellen (där ammoniak skulle kombineras med glutamat för att göra glutamin, utnyttja ATP och därigenom tömma cellens ATP-reserver). Denna deaktivering uppnås genom deuridylylering av GlnK-proteinet som sedan binder till den cytoplasmatiska ytan av AmtB och sätter in en slinga i den ammoniakledande poren. I spetsen av denna ögla finns en argininrest som steriskt blockerar kanalen.
Från och med denna redigering använder den här artikeln innehåll från "1.A.11 The Ammonium Channel Transporter (Amt) Family" , som är licensierad på ett sätt som tillåter återanvändning under Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , men inte under GFDL . Alla relevanta villkor måste följas.