GTP-bindande proteinregulatorer

Guanosindifosfat

Guanosintrifosfat

GTP-bindande proteinregulatorer reglerar G-proteiner på flera olika sätt. Små GTPaser fungerar som molekylära switchar i signalvägar, som verkar för att reglera funktioner hos andra proteiner. De är aktiva eller "PÅ" när den är bunden till GTP och inaktiva eller "AV" när den är bunden till BNP . Aktivering och deaktivering av små GTPaser kan anses ske i en cykel, mellan den GTP-bundna och GDP-bundna formen, reglerad av andra regulatoriska proteiner.

Växlare

Den inaktiva formen av GTPaser (GDP-form) aktiveras av en klass av proteiner som kallas guanosinnukleotidutbytesfaktorer (GEF). GEF:er katalyserar nukleotidutbyte genom att uppmuntra frisättning av GDP från det lilla GTPaset (genom förskjutning av den lilla GTPas-associerade Mg2 ⁺ -jonen) och GDP:s ersättning av GTP (som är i minst ett 10-faldigt överskott i cellen). Inaktivering av det aktiva lilla GTPaset uppnås genom hydrolys av GTP genom det lilla GTPasets inneboende GTP-hydrolytiska aktivitet.

Stimulatorer

Hastigheten för GTP-hydrolys för små GTPaser är i allmänhet för långsam för att skapa fysiologiskt relevanta transienta signaler, och kräver därför en annan klass av regulatoriska proteiner för att accelerera denna aktivitet, GTPas- aktiverande proteiner (GAP).

Inhibitorer

En annan klass av regulatoriska proteiner, Guanosin-nukleotiddissociationshämmarna (GDI), binder till den GDP-bundna formen av Rho och Rab små GTPaser och förhindrar inte bara utbyte (bibehåller det lilla GTPaset i ett off-state), utan förhindrar också de små GTPas från lokalisering vid membranet, vilket är deras verkningsplats.

externa länkar

• GTP-bindande+protein+regulatorer vid US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)