Dock9 delar en liknande struktur av två kärndomäner ( känd som DHR1 och DHR2 ), som delas av alla DOCK-familjemedlemmar. Den C-terminala DHR2-domänen fungerar som en atypisk GEF-domän för små G-proteiner (se Dock180: struktur och funktion ) och DHR1-domänen är känd, i vissa DOCK-A/B/C-underfamiljeproteiner, för att vara involverad i deras rekrytering till plasmamembranet . _ Till skillnad från DOCK-A/B/C-proteiner innehåller DOCK-D-proteiner (inklusive Dock9) en N-terminal pleckstrinhomologi (PH) domän som förmedlar deras rekrytering till membranet. Dock9, tillsammans med andra DOCK-C/D underfamiljmedlemmar, kan aktivera Cdc42 in vitro och in vivo via sin DHR2-domän. Dock9 antar dock en autoinhibitorisk konformation som maskerar DHR2-domänen i viloläge. Mekanismen genom vilken denna autoinhibering övervinns är fortfarande oklar även om det i vissa andra DOCK-proteiner, som också genomgår autoinhibering, kräver en interaktion med adaptorproteiner såsom ELMO . Dock9 har också rapporterats dimerisera , under vilande förhållanden, via dess DHR2-domäner och denna studie tyder på att andra DOCK-familjens proteiner också kan bete sig på samma sätt. Ny analys av en kromosomregion associerad med mottaglighet för bipolär sjukdom avslöjade att enkelnukleotidpolymorfismer i DOCK9 -genen bidrar till risken och svårighetsgraden av detta tillstånd.
Meller N, Irani-Tehrani M, Kiosses WB, et al. (2002). "Zizimin1, en ny Cdc42-aktivator, avslöjar en ny GEF-domän för Rho-proteiner". Nat. Cell Biol . 4 (9): 639–47. doi : 10.1038/ncb835 . PMID 12172552 . S2CID 24507862 .
