Fibulin

Anaphylotoxin-liknande domän
PDB 1c5a EBI.jpg
Struktur hos svin C5adesArg.
Identifierare
Symbol ANATO
Pfam PF01821
InterPro IPR000020
SMART ANATO
PROSITE PDOC00906
SCOP2 1c5a / SCOPe / SUPFAM
CDD cd00017
Tillgängliga proteinstrukturer:
Pfam   strukturer / ECOD  
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumma struktur sammanfattning
PDB B:693-728 :21-55 A:698-732 :698-732

Fibulin (FY-beau-lin) (nu känt som Fibulin-1 FBLN1 ) är prototypmedlemmen i en multigenfamilj, för närvarande med sju medlemmar. Fibulin-1 är ett kalciumbindande glykoprotein . Hos ryggradsdjur finns fibulin-1 i blod och extracellulära matriser . I den extracellulära matrisen associerar fibulin-1 med basalmembran och elastiska fibrer . Sambandet med dessa matrisstrukturer medieras av dess förmåga att interagera med många extracellulära matrisbeståndsdelar inklusive fibronektin , proteoglykaner , lamininer och tropoelastin . I blod binder fibulin-1 till fibrinogen och inkorporeras i blodproppar.

Fibuliner är utsöndrade glykoproteiner som inkorporeras i en fibrillär extracellulär matris när de uttrycks av odlade celler eller tillsätts exogent till cellmonoskikt. De fem kända medlemmarna av familjen delar en långsträckt struktur och många kalciumbindande ställen, på grund av närvaron av tandemmatriser av epidermal tillväxtfaktorliknande domäner. De har överlappande bindningsställen för flera basalmembranproteiner, tropoelastin, fibrillin, fibronektin och proteoglykaner, och de deltar i olika supramolekylära strukturer. Den aminoterminala domänen I av fibulin består av tre anafylatoxinliknande (AT) moduler, var och en cirka 40 rester långa och innehåller fyra eller sex cysteiner. Strukturen för en AT-modul bestämdes för det komplement-härledda anafylatoxinet C3a, och visade sig vara en kompakt alfa-helix som stabiliseras av tre disulfidbryggor i mönstret Cys14, Cys25 och Cys36 (där Cys är cystein). Huvuddelen av den återstående delen av fibulinmolekylen är en serie av nio EGF-liknande upprepningar.

Gener

externa länkar

Den här artikeln innehåller text från det offentliga området Pfam och InterPro : IPR000020