LUGN3

LUGN3
Tillgängliga strukturer
PDB	Human UniProt-sökning:
Lista över PDB-id-koder
Identifierare
	, HEL-S-72, PHKD, PHKD3, calmodulin 3 (fosforylaskinas, delta), CaM, CaMIII, calmodulin 3, CAM1, CAMB, CALM, CAM2, CPVT6, LQT16 Externa
IDs
Genplacering ( Human )
Chr.
Slutet
RNA uttrycksmönster
	n/a
Genontologi
Molekylär funktion
Cellkomponent
Biologisk process
	Källor: Amigo / QuickGO
Ortologer
	Wikidata
Visa/redigera människa

Calmodulin 3 är ett protein som hos människor kodas av CALM3 -genen .

CALM-3 är mest känd för att dra ihop hjärtmusklerna, och beroende på om denna aktivitet är konsekvent eller inte, kan andra sjukdomar dyka upp som en nackdel. Det kan upprätthålla eller reglera i olika typer av biologiska system, såsom cytokines eller centrosomcykeln.

Calmodulin-3 kan utföra olika typer av aktiviteter och roller, såsom bindning av kalcium och betydande aktivitet för att reglera ett enzym. Genen CALM-3 bidrar sannolikt till sjukdomar som kan leda till döden, såsom Ventrikulär takykardi som är associerad med att kammartakykardin fungerar i två riktningar och långt QT-syndrom som är associerat med QT-intervallet i elektrokardiogrammet som är betydligt längre än normalt. I dess struktur finns det 2 helixar som observeras i var och en av dess helix-loop-helix och formas sedan till ett vinkelrät mönster på grund av att proteinets yta förändras över tiden. Genom transkription kan genen CALM-3 utföra aktiviteten hos en regulator för sitt eget genuttryck och har 6 exoner, vilket indikerar att varje exon har en specifik funktion som äger rum i initieringsstadiet. Om det finns potentiella varianter som kan påverka calmodulinproteinet kan det påverka koncentrationen av Ca-mediatorerna som är en del av proteinet.

Sammanhang

CALM-3-genen, tillsammans med proteinet från calmodulin, har inkluderats i olika typer av experiment som DNA-isolering som är vanligast hos laboratoriedjur som råttor. Denna gen kan detekteras hos djur och människor, främst genom våra genom, och dess specifika polymorfismer kan hittas genom olika typer av restriktionsenzymer. I sjukhusmiljöer används en process som kallas hel exome-sekvensering och är fördelaktig för att avgöra om CALM-3 är en orsak till en viss sjukdom. Eftersom proteinet calmodulin består av 3 olika gener kan det vara svårt att avgöra exakt hur genen kan orsaka att en viss sjukdom uppstår och eventuellt förvärras. Det har dock funnits få mutationer som upptäckts i generna av calmodulinproteinet, såsom vid långt QT-syndrom.

Klinisk signifikans

Det finns betydande bevis för att Calmodulin-3 kan vara associerat med vissa sjukdomar, men det finns få bevis för att just denna gen bidrar till sjukdomar som kan orsaka en plötslig död som ett resultat. I laboratorieexperimentet med råttor genomgick lambda rCB1 eller hCE1 DNA-isolering eftersom båda generna inkluderade CALM-3-genen och jämfördes med två olika gener som är vanligare bland råttor som generna lambda SC4 och lambda SC8. Som ett resultat, även om lambda rCB1- eller hCE1-genen kan ha olika strukturer från de andra generna som råttor innehåller i sina genom, var dess kodande strängar ganska lika. Eftersom processen med hel exome-sekvensering användes för patienter med långt QT-syndrom, fanns det vissa kriterier som måste uppfyllas för att fullständigt gå igenom WES, som att patienten har en stabil eller normal medicinsk familjehistoria. Baserat på ett elektrokardiogram kan rytmerna och vågorna detekteras och om det är oregelbundet kan det leda till långt QT-syndrom.

Vidare läsning

Zhang M, Yuan T (1999). "Molekylära mekanismer för calmodulins funktionella mångsidighet". Biokemi och cellbiologi . 76 (2–3): 313–323. doi : 10.1139/bcb-76-2-3-313 . PMID 9923700 .
Gusev NB (oktober 2001). "Några egenskaper hos caldesmon och calponin och dessa proteiners deltagande i reglering av glatt muskelkontraktion och cytoskelettbildning". Biokemi. Biokhimiia . 66 (10): 1112–1121. doi : 10.1023/A:1012480829618 . PMID 11736632 . S2CID 310781 .
Benaim G, Villalobo A (augusti 2002). "Fosforylering av kalmodulin. Funktionella implikationer". European Journal of Biochemistry . 269 (15): 3619–3631. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . PMID 12153558 .
Chattopadhyaya R, Meador WE, Means AR, Quiocho FA (december 1992). "Kalmodulinstruktur förfinad till 1,7 A-upplösning". Journal of Molecular Biology . 228 (4): 1177–1192. doi : 10.1016/0022-2836(92)90324-D . PMID 1474585 .
Koller M, Schnyder B, Strehler EE (oktober 1990). "Strukturell organisation av den humana CaMIII-calmodulingenen". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Genstruktur och uttryck . 1087 (2): 180–189. doi : 10.1016/0167-4781(90)90203-e . PMID 2223880 .
Pegues JC, Friedberg F (november 1990). "Flera mRNA som kodar för humant kalmodulin". Biokemisk och biofysisk forskningskommunikation . 172 (3): 1145–1149. doi : 10.1016/0006-291X(90)91567-C . PMID 2244899 .
Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (maj 1987). "Jämförelse av S100b-protein med kalmodulin: interaktioner med melittin och mikrotubuli-associerade tau-proteiner och hämning av fosforylering av tau-proteiner av proteinkinas C". Biokemi . 26 (10): 2886–2893. doi : 10.1021/bi00384a033 . PMID 3111527 .
Fischer R, Koller M, Flura M, Mathews S, Strehler-Page MA, Krebs J, et al. (november 1988). "Flera divergerande mRNA kodar för ett enda mänskligt kalmodulin" . Journal of Biological Chemistry . 263 (32): 17055–17062. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37497-0 . PMID 3182832 .
Wawrzynczak EJ, Perham RN (augusti 1984). "Isolering och nukleotidsekvens av ett cDNA som kodar för humant kalmodulin". Biochemistry International . 9 (2): 177–185. PMID 6385987 .
Sasagawa T, Ericsson LH, Walsh KA, Schreiber WE, Fischer EH, Titani K (maj 1982). "Fullständig aminosyrasekvens av kalmodulin i mänsklig hjärna". Biokemi . 21 (10): 2565–2569. doi : 10.1021/bi00539a041 . PMID 7093203 .
Cook WJ, Walter LJ, Walter MR (december 1994). "Läkemedelsbindning av kalmodulin: kristallstruktur av ett kalmodulin-trifluoperazinkomplex". Biokemi . 33 (51): 15259–15265. doi : 10.1021/bi00255a006 . PMID 7803388 .
Rhyner JA, Ottiger M, Wicki R, Greenwood TM, Strehler EE (oktober 1994). "Struktur av den humana CALM1-calmodulingenen och identifiering av två CALM1-relaterade pseudogener CALM1P1 och CALM1P2" . European Journal of Biochemistry . 225 (1): 71–82. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x . PMID 7925473 .
Srinivas SK, Srinivas RV, Anantharamaiah GM, Compans RW, Segrest JP (oktober 1993). "Cytosolic domän av humant immunbristvirus hölje glykoproteiner binder till calmodulin och hämmar calmodulin-reglerade proteiner" . Journal of Biological Chemistry . 268 (30): 22895–22899. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41610-9 . PMID 8226798 .
Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (november 1993). "Identifiering av en kalmodulinbindande och hämmande peptiddomän i HIV-1-transmembranglykoproteinet". AIDS-forskning och mänskliga retrovirus . 9 (11): 1057–1066. doi : 10.1089/aid.1993.9.1057 . PMID 8312049 .
Berchtold MW, Egli R, Rhyner JA, Hameister H, Strehler EE (maj 1993). "Lokalisering av de mänskliga bona fide kalmodulingenerna CALM1, CALM2 och CALM3 till kromosomerna 14q24-q31, 2p21.1-p21.3 och 19q13.2-q13.3". Genomik . 16 (2): 461–465. doi : 10.1006/geno.1993.1211 . PMID 8314583 .
Koller M, Strehler EE (april 1993). "Funktionell analys av promotorerna för den humana CaMIII-kalmodulingenen och av den intronlösa genen som kodar för ett kalmodulinliknande protein". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur och molekylär enzymologi . 1163 (1): 1–9. doi : 10.1016/0167-4838(93)90271-R . PMID 8476923 .
Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (januari 1996). "Uttryck av HIV-1-höljesglykoprotein förändrar cellulärt kalmodulin". Biokemisk och biofysisk forskningskommunikation . 218 (1): 192–197. doi : 10.1006/bbrc.1996.0034 . PMID 8573130 .
Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (september 1996). "Roll av calmodulin i HIV-potentierad Fas-medierad apoptos" . American Journal of Pathology . 149 (3): 903–910. PMC 1865159 . PMID 8780394 .
Sasaki M, Uchiyama J, Ishikawa H, Matsushita S, Kimura G, Nomoto K, Koga Y (oktober 1996). "Induktion av apoptos genom kalmodulinberoende intracellulär Ca2+-höjning i CD4+-celler som uttrycker gp 160 av HIV" . Virologi . 224 (1): 18–24. doi : 10.1006/viro.1996.0502 . PMID 8862395 .

externa länkar

Mänskligt CALM3- genomplacering och CALM3- geninformationssida i UCSC Genome Browser .
Översikt över all strukturell information tillgänglig i PDB för UniProt : P0DP23 (Calmodulin-1) i PDBe-KB .
Översikt över all strukturell information tillgänglig i PDB för UniProt : P0DP24 (Calmodulin-2) i PDBe-KB .