Kaliumkanaler finns i de flesta däggdjursceller, där de deltar i ett brett spektrum av fysiologiska svar. K ir 4.2 är ett integrerat membranprotein och kaliumkanal av typen inåtriktare. K ir 4.2 har en större tendens att låta kalium flöda in i en cell snarare än ut ur en cell. Tre transkriptvarianter som kodar för samma protein har hittats för denna gen.
Den befintliga litteraturen som beskriver KCNJ15 och K ir 4.2 är sparsam. Trots viss initial kanalnomenklaturförvirring, där genen kallades Kir1.3, klonades kanalen först från mänsklig njure av Shuck och medarbetare 1997. Kort därefter visades det att mutation av en extracellulär lysinrest resulterade i 6 -faldig ökning av K + ström. Två år senare, 1999 , fann spänningsklämmamätningar i xenopusoocyter att intracellulär försurning minskade kaliumströmmen av K ir 4.2. Även aktivering av proteinkinas C minskade strömmen men på ett icke-reversibelt sätt. Dessutom fann man att samuttryck med relaterad kaliumkanal . Kir 5.1 förändrade dessa resultat något, vilket författarna drog slutsatsen var sannolikt ett resultat av heterodimerisering Ytterligare spänningsklämmaundersökningar fann den exakta pH-känsligheten (pKa = 7,1), öppen sannolikhet (hög) och konduktansen på ~25 pS. År 2007 visade sig kanalen interagera med den kalciumavkännande receptorn i mänskliga njurar, med hjälp av ett jäst-två-hybridsystem. Denna samlokalisering verifierades på proteinnivå med användning av både immunfluorescenstekniker och sam-immunoutfällning av Kir 4.2 och den kalciumavkännande receptorn . Även en mutationsstudie av Kir 4.2 har visat att avlägsnande av en c-terminal tyrosin ökade K + -strömmen mer än 10 gånger. Eftersom kanalen har en mycket hög öppen sannolikhet drar författarna av denna sista artikel slutsatsen att denna ökning förmedlas av ökad trafik av proteinet till membranet och inte ökad enkanalskonduktans. Samma resonemang gäller för Dersts och kollegors inledande arbete.
