Formiat-tetrahydrofolatligas
— | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
tetrahydrofolatligasidentifierare | |||||||||
EG nr. | 6.3.4.3 | ||||||||
CAS-nr. | 9023-66-9 | ||||||||
Databaser | |||||||||
IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
KEGG | KEGG inträde | ||||||||
MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Formate—tetrahydrofolatligas | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifierare | |||||||||
Symbol | FTHFS | ||||||||
Pfam | PF01268 | ||||||||
Pfam klan | CL0023 | ||||||||
InterPro | IPR000559 | ||||||||
PROSITE | PDOC00595 | ||||||||
SCOP2 | 1fpm / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
|
Inom enzymologi är ett format-tetrahydrofolatligas ( EC 6.3.4.3 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen
- ATP + format + tetrahydrofolat ADP + fosfat + 10-formyltetrahydrofolat
De 3 substraten för detta enzym är ATP , format och tetrahydrofolat , medan dess 3 produkter är ADP , fosfat och 10-formyltetrahydrofolat .
Detta enzym tillhör familjen ligaser , speciellt de som bildar generiska kol-kvävebindningar. Detta enzym deltar i glyoxylat- och dikarboxylatmetabolismen och en kolpool av folat .
I eukaryoter uttrycks FTHFS-aktiviteten av ett multifunktionellt enzym, C-1-tetrahydrofolatsyntas (C1-THF-syntas), som också katalyserar dehydrogenas- och cyklohydrolasaktiviteterna . Två former av C1-THF-syntaser är kända, en är belägen i mitokondriella matrisen , medan den andra är cytoplasmatisk . I båda formerna består FTHFS-domänen av cirka 600 aminosyrarester och är belägen i den C-terminala delen av Cl-THF-syntas. I prokaryoter uttrycks FTHFS-aktivitet av ett monofunktionellt homotetramert enzym med cirka 560 aminosyrarester.
Nomenklatur
Det systematiska namnet på denna enzymklass är format:tetrahydrofolatligas (ADP-bildande) . Andra namn i vanligt bruk inkluderar:
- formyltetrahydrofolatsyntetas,
- 10-formyltetrahydrofolatsyntetas,
- tetrahydrofoliskt formylas och
- tetrahydrofolatformylas.
Exempel
Humana gener som kodar format-tetrahydrofolatligaser inkluderar:
Strukturstudier
I slutet av 2007 har 3 strukturer lösts för denna klass av enzymer, med PDB- accessionskoderna 1EG7 , 1FP7 , och 1FPM .
Kristallstrukturen av N(10)-formyltetrahydrofolatsyntetas från Moorella thermoacetica visar att subenheten är sammansatt av tre domäner organiserade runt tre blandade beta -ark . Det finns två hålrum mellan angränsande domäner . En av dem identifierades som nukleotidbindningsstället genom homologimodellering . Den stora domänen innehåller ett sjusträngat betaark omgivet av helixar på båda sidor. Den andra domänen innehåller ett femsträngat beta-ark med två alfa-helixar packade på ena sidan medan de andra två är en vägg av den aktiva platshåligheten . Den tredje domänen innehåller ett fyrsträngat beta-ark som bildar en halvfat. Den konkava sidan är täckt av två spiraler medan den konvexa sidan är en annan vägg i det stora hålrummet. Arg 97 är sannolikt involverad i formylfosfatbindning. Den tetramera molekylen är relativt platt med formen av bokstaven X, och de aktiva platserna är belägna i slutet av subenheterna långt från subenhetsgränssnittet.
Besläktade enzymer
Den omvända reaktionen som omvandlar 10-formyltetrahydrofolat till tetrahydrofolat utförs av formyltetrahydrofolatdehydrogenas .
Vidare läsning
- JAENICKE L, BRODE E (1961). "[Forskning om monokolföreningar. I. Tetrahydrofolatformylaset från duvlever. Rening och mekanism.]". Biochem. Z . 334 : 108–32. PMID 13789141 .
- Lång CW; Lewitzki A; Houston LL; Koshland DE, Jr (1969). "Underenhetsstrukturer och interaktioner av CTP-syntetas". Fed. Proc . 28 :342.
- RABINOWITZ JC, PRICER WE (1962). "Formyltetrahydrofolatsyntetas. I. Isolering och kristallisering av enzymet". J. Biol. Chem . 237 : 2898-902. PMID 14489619 .
- Whiteley HR, Osborn MJ, Huennekens FM (1959). "Rening och egenskaper hos det formataktiverande enzymet från Micrococcus aerogenes". J. Biol. Chem . 234 (6): 1538–1543. PMID 13654413 .