dUTP difosfatas

dUTP
difosfatasidentifierare
EG nr. 3.6.1.23
CAS-nr. 37289-34-2
Databaser
IntEnz IntEnz-vy
BRENDA BRENDA inträde
ExPASy NiceZyme-vy
KEGG KEGG inträde
MetaCyc Metabolisk väg
PRIAM profil
PDB- strukturer RCSB PDB PDBe PDB summa
Genontologi AmiGO / QuickGO
Sök
PMC artiklar
PubMed artiklar
NCBI proteiner
dUTPase
PDB 1f7o EBI.jpg
kristallstrukturer av felint immunbristvirus dutp pyrofosfatas och dess nukleotidkomplex i tre kristallformer.
Identifierare
Symbol dUTPase
Pfam PF00692
Pfam klan CL0153
InterPro IPR008180
SCOP2 1dup / SCOPe / SUPFAM
Tillgängliga proteinstrukturer:
Pfam   strukturer / ECOD  
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumma struktur sammanfattning
dUTPase_2
PDB 1w2y EBI.jpg
kristallstrukturen av ett komplex av campylobacter jejuni dutpase med substratanaloga dupnhp-
identifierare
Symbol dUTPase_2
Pfam PF08761
Pfam klan CL0231
InterPro IPR014871
SCOP2 1w2y / SCOPe / SUPFAM
Tillgängliga proteinstrukturer:
Pfam   strukturer / ECOD  
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumma struktur sammanfattning

Inom enzymologi är ett dUTP difosfatas ( EC 3.6.1.23 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen

dUTP + H 2 O dUMP + difosfat

H2O , medan de två substraten för detta enzym dUTP och dess två produkter är dUMP och difosfat .

Detta enzym tillhör familjen hydrolaser , speciellt de som verkar på syraanhydrider i fosforhaltiga anhydrider. Det systematiska namnet på denna enzymklass är dUTP-nukleotidohydrolas . Andra namn i vanlig användning inkluderar deoxiuridin-trifosfatas , dUTPas , dUTP-pyrofosfatas , desoxiuridin-5'-trifosfatnukleotidohydrolas och desoxiuridin-5'-trifosfatas . Detta enzym deltar i pyrimidinmetabolismen .

Detta enzym har en dubbel funktion: å ena sidan tar det bort dUTP från deoxinukleotidpoolen, vilket minskar sannolikheten för att denna bas inkorporeras i DNA av DNA-polymeraser , medan det å andra sidan producerar dTTP-prekursorn dUMP. Brist på eller hämning av dUTPas-verkan leder till skadliga störningar i nukleotidpoolen, vilket resulterar i ökat uracilinnehåll i DNA som aktiverar en hyperaktiv meningslös cykel av DNA-reparation.

Strukturstudier

I slutet av 2007 har 48 strukturer lösts för denna klass av enzymer, med PDB - accessionskoderna 1DUC , 1DUD , 1DUN , 1DUP , 1DUT , 1EU5 , 1EUW , 1F7D , 1F7K , 1F7P , 1F7N , 1F7N , 1F7N , 1F7N , 1F7N , 7R , 1MQ7 , 1OGH , 1OGK , 1OGL , 1PKH , 1PKJ , 1PKK , 1RN8 , 1RNJ , 1SEH , 1SIX , 1SJN , 1SLH , 1SM8 , 1SMC , 1SNF , 1WY2 SY , 1VY2 SY , 2CJE , 2D4L , 2D4M , 2D4N , 2HQU , _ _ _ _ 2HR6 , 2HRM , 2OKB , 2OKD , 2OKE , 2OL0 , 2OL1 och 2PY4 .

Det finns minst två strukturellt distinkta familjer av dUTPaser. Kristallstrukturen av humant dUTPase avslöjar att varje subenhet av dUTPase- trimeren viks till en åttasträngad jelly-roll beta-fat, med de C-terminala beta -strängarna utbytta mellan subenheterna . Strukturen liknar den för Escherichia coli -enzymet , trots låg sekvenshomologi mellan de två enzymerna .

Den andra familjen har en ny all-alfa- veckning , medlemmar av denna familj är inte släkt med all-beta- vecket som finns i dUTPases av majoriteten av organismer .

Se även

  • DUT , genen som kodar för detta enzym hos människor
  • DnaS eller dut , genen som kodar för detta enzym i E. coli

Vidare läsning

Den här artikeln innehåller text från det offentliga området Pfam och InterPro : IPR008180
Den här artikeln innehåller text från det offentliga området Pfam och InterPro : IPR014871