Sedoheptulos-bisfosfatas
sedoheptulos-bisfosfatas | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifierare | |||||||||
EG nr. | 3.1.3.37 | ||||||||
CAS-nr. | 9055-32-7 | ||||||||
Databaser | |||||||||
IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
KEGG | KEGG inträde | ||||||||
MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Sedoheptulos-bisfosfatas (även sedoheptulos-1,7-bisfosfatas eller SBPas , EG-nummer 3.1.3.37; systematiskt namn sedoheptulos-1,7-bisfosfat-1-fosfohydrolas ) är ett enzym som katalyserar en grupp av sefosheptulos från en phosheptulos-grupp som avlägsnas från 1,7 -bisfosfat. -bisfosfat för att producera sedoheptulos 7-fosfat . SBPas är ett exempel på ett fosfatas , eller, mer allmänt, ett hydrolas . Detta enzym deltar i Calvin-cykeln .
Strukturera
SBPas är ett homodimert protein, vilket betyder att det är uppbyggt av två identiska subenheter. Storleken på detta protein varierar mellan arter, men är cirka 92 000 Da (två 46 000 Da subenheter) i gurkväxtblad. Den funktionella nyckeldomänen som kontrollerar SBPas-funktionen involverar en disulfidbindning mellan två cysteinrester . Dessa två cysteinrester, Cys52 och Cys57, verkar vara belägna i en flexibel slinga mellan de två subenheterna av homodimeren, nära enzymets aktiva ställe. Reduktion av denna regulatoriska disulfidbindning av tioredoxin framkallar en konformationsförändring i det aktiva stället, vilket aktiverar enzymet. Dessutom kräver SBPas närvaron av magnesium (Mg2 + ) för att vara funktionellt aktivt. SBPas är bundet till den stroma -vända sidan av tylakoidmembranet i kloroplasten i en växt. Vissa studier har föreslagit att SBPase kan vara en del av ett stort (900 kDa) multienzymkomplex tillsammans med ett antal andra fotosyntetiska enzymer.
förordning
SBPase är involverat i regenereringen av 5-kolsocker under Calvin-cykeln. Även om SBPase inte har framhållits som en viktig kontrollpunkt i Calvin-cykeln historiskt, spelar det en stor roll för att kontrollera kolflödet genom Calvin-cykeln. Dessutom har SBPas-aktivitet visat sig ha en stark korrelation med mängden fotosyntetisk kolfixering. Liksom många Calvin-cykelenzymer aktiveras SBPas i närvaro av ljus genom ett ferredoxin/tioredoxinsystem. I fotosyntesens ljusreaktioner driver ljusenergi transporten av elektroner för att så småningom reducera ferredoxin. Enzymet ferredoxin-tioredoxinreduktas använder reducerat ferredoxin för att reducera tioredoxin från disulfidformen till ditiolen. Slutligen används det reducerade tioredoxinet för att reducera en cystein-cysteindisulfidbindning i SBPas till en ditiol, som omvandlar SBPaset till dess aktiva form.
SBPase har ytterligare nivåer av reglering utöver ferredoxin/tioredoxinsystemet. Mg2+-koncentrationen har en signifikant inverkan på aktiviteten av SBPas och hastigheten för de reaktioner som det katalyserar. SBPas hämmas av sura förhållanden (lågt pH). Detta är en stor bidragande orsak till den totala hämningen av kolfixering när pH är lågt inuti kloroplastens stroma. Slutligen är SBPase föremål för negativ återkopplingsreglering av sedoheptulos-7-fosfat och oorganiskt fosfat, produkterna från reaktionen det katalyserar.
Evolutionärt ursprung
SBPas och FBPas (fruktos-1,6-bisfosfatas, EC 3.1.3.11) är båda fosfataser som katalyserar liknande under Calvin-cykeln. Generna för SBPas och FBPas är relaterade. Båda generna finns i kärnan i växter och har bakteriella anor. SBPas finns i många arter. Förutom att vara universellt närvarande i fotosyntetiska organismer, finns SBPas i ett antal evolutionärt relaterade, icke-fotosyntetiska mikroorganismer. SBPas har troligen sitt ursprung i röda alger.
Trädgårdsrelevans
Mer än andra enzymer i Calvin-cykeln har SBPas-nivåer en betydande inverkan på växttillväxt, fotosyntetisk förmåga och respons på miljöpåfrestningar. Små minskningar i SBPas-aktivitet resulterar i minskad fotosyntetisk kolfixering och minskad växtbiomassa. Specifikt resulterar minskade SBPas-nivåer i hämmad tillväxt och utveckling av växtorgan jämfört med vildtypsväxter, och stärkelsenivåerna minskar linjärt med minskningar i SBPas-aktivitet, vilket tyder på att SBPas-aktivitet är en begränsande faktor för kolassimilering. Denna känslighet hos växter för minskad SBPas-aktivitet är signifikant, eftersom SBPas i sig är känsligt för oxidativ skada och inaktivering från miljöpåfrestningar. SBPase innehåller flera katalytiskt relevanta cysteinrester som är känsliga för irreversibel oxidativ karbonylering av reaktiva syrearter (ROS), särskilt från hydroxylradikaler som skapas under produktionen av väteperoxid . Karbonylering resulterar i SBPase-enzyminaktivering och efterföljande tillväxtfördröjning på grund av hämning av kolassimilering. Oxidativ karbonylering av SBPas kan induceras av miljötryck såsom kylning, vilket orsakar en obalans i metaboliska processer som leder till ökad produktion av reaktiva syrearter, särskilt väteperoxid. Noterbart är att kylning hämmar SBPas och ett besläktat enzym, fruktosbisfosfatas , men påverkar inte andra reduktivt aktiverade Calvin-cykelenzymer.
Växternas känslighet för syntetiskt reducerade eller hämmade SBPas-nivåer ger en möjlighet för växtodling. Det finns betydande indikationer på att transgena växter som överuttrycker SBPas kan vara användbara för att förbättra livsmedelsproduktionens effektivitet genom att producera grödor som är mer motståndskraftiga mot miljöpåfrestningar, samt har tidigare mognad och högre avkastning. Överuttryck av SBPas i transgena tomatplantor gav motstånd mot kylstress, där de transgena plantorna bibehöll högre SBPas-aktivitet, ökad koldioxidfixering, minskat elektrolytläckage och ökad kolhydratackumulering i förhållande till vildtypsväxter under samma kylningsstress. Det är också troligt att transgena växter skulle vara mer motståndskraftiga mot osmotisk stress orsakad av torka eller salthalt, eftersom aktiveringen av SBPas har visat sig hämmas i kloroplaster som exponeras för hypertona tillstånd, även om detta inte har testats direkt. Överuttryck av SBPas i transgena tobaksplantor resulterade i förbättrad fotosyntetisk effektivitet och tillväxt. Specifikt uppvisade transgena växter större biomassa och förbättrad koldioxidfixering, samt en ökning av RuBisCO -aktivitet. Växterna växte betydligt snabbare och större än vildtypsväxter, med ökade sackaros- och stärkelsenivåer.
Vidare läsning
- Racker E (1962). Sedoheptulos-1,7-difosfatas från jäst . Metoder Enzymol . Metoder inom enzymologi. Vol. 5. s. 270–272. doi : 10.1016/S0076-6879(62)05217-9 . ISBN 978-0-12-181805-0 .
- Traniello S, Calcagno M, Pontremoli S (oktober 1971). "Fruktos 1,6-difosfatas och sedoheptulosa 1,7-difosfatas från Candida utilis : rening och egenskaper". Arkiv för biokemi och biofysik . 146 (2): 603–10. doi : 10.1016/0003-9861(71)90168-8 . PMID 4329855 .