Ferredoxin-tioredoxinreduktas
| Ferredoxin tioredoxin reduktas variabel alfakedja | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 kristallstruktur av ferredoxin tioredoxin reduktas
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | FeThRed_A | ||||||||
| Pfam | PF02941 | ||||||||
| InterPro | IPR004207 | ||||||||
| SCOP2 | 1dj7 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Ferredoxin tioredoxin reduktas katalytisk beta kedja | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
kristallstruktur av ferredoxin tioredoxin reduktas
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | FeThRed_B | ||||||||
| Pfam | PF02943 | ||||||||
| InterPro | IPR004209 | ||||||||
| SCOP2 | 1dj7 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Ferredoxin-tioredoxinreduktas EC 1.8.7.2 , systematiskt namn ferredoxin:tioredoxindisulfidoxidoreduktas, är ett [4Fe-4S] -protein som spelar en viktig roll i den reglerande kedjan av ferredoxin / tioredoxin . Det katalyserar följande reaktion:
- 2 reducerat ferredoxin + tioredoxindisulfid 2 oxiderade ferredoxin + tioredoxin- tioler + 2 H +
Ferredoxin-tioredoxinreduktas (FTR) omvandlar en elektronsignal (fotoreducerat ferredoxin) till en tiolsignal (reducerat tioredoxin), vilket reglerar enzymer genom reduktion av specifika disulfidgrupper . Det katalyserar den ljusberoende aktiveringen av flera fotosyntesenzymer och utgör det första historiska exemplet på en tiol/disulfidutbyteskaskad för enzymreglering . Det är en heterodimer av subenhet alfa och subenhet beta. Subenhet alfa är den variabla subenheten och beta är den katalytiska kedjan. Strukturen - subenheten har bestämts och funnits vika sig runt FeS -klustret.
Biologisk funktion
Stora grupper av syreproducerande, fotosyntetiska organismer såsom cyanobakterier , alger , C4 , C3 och växter med syremetabolism (CAM) använder Ferredoxin-tioredoxinreduktas för reglering av kolfixering . FTR, som en del av ett större Ferredoxin-Thioredoxin-system, tillåter växter att ändra sin ämnesomsättning baserat på ljusintensitet. Specifikt kontrollerar Ferredoxin-Thioredoxin-systemet enzymer i Calvin-cykeln och pentosfosfatvägen - vilket tillåter växter att balansera kolhydratsyntes och nedbrytning baserat på tillgången på ljus. I ljuset utnyttjar fotosyntes ljusenergi och minskar Ferredoxin . Genom att använda FTR, reducerat Ferredoxin minskar sedan Thioredoxin . Tioredoxin, genom tiol/disulfid-utbyte , aktiverar sedan kolhydratsyntesenzymer såsom kloroplastfruktos -1,6-bisfosfatas , sedoheptulos-bisfosfatas och fosforibulokinas . Som ett resultat använder ljus FTR för att aktivera kolhydratbiosyntesen. I mörker förblir Ferredoxin oxiderat. Detta lämnar Thioredoxin inaktivt och tillåter nedbrytning av kolhydrater att dominera ämnesomsättningen.
Strukturera
Ferredoxin-tioredoxinreduktas är en α-β- heterodimer på cirka 30 kDa. FTR-struktur över olika växtarter inkluderar en konserverad katalytisk β-subenhet och en variabel α-subenhet. Strukturen för FTR från Synechocystis sp. PCC6803 har studerats i detalj och lösts vid 1,6 Å. FTR liknar en tunn konkav skiva, 10 Å tvärs över mitten där ett [4Fe-4S-kluster] finns. Ena sidan av klustercentret innehåller redoxaktiva disulfidbindningar som reducerar Thioredoxin medan den motsatta dockar med reducerat Ferredoxin. Denna tvåsidiga skivstruktur tillåter FTR att samtidigt interagera med Thioredoxin och Ferredoxin.
Den variabla α-subenheten har en öppen β-cylinderstruktur gjord av fem antiparallella β-strängar . Dess interaktion med den katalytiska subenheten sker huvudsakligen med två slingor mellan β-strängar. Resterna i dessa två slingor är mestadels konserverade och tros stabilisera 4Fe-4S-klustret i den katalytiska subenheten. Strukturellt är a-subenheten mycket lik PsaE-proteinet, en subenhet av Photosystem I , även om likheten inte ses i deras sekvenser eller funktioner.
Den katalytiska β-subenheten har en generell α-helixstruktur med ett [4Fe-4S-centrum] . FeS-centret och redoxaktiva cysteinrester är belägna inom slingorna i dessa helixar. Cystein-55, 74, 76 och 85 är koordinerade till järnatomerna i klustret av kubansk typ .
Enzymatisk mekanism
FTR är unikt bland tioredoxinreduktaser eftersom det använder en Fe-S-klusterkofaktor snarare än flavoproteiner för att reducera disulfidbindningar. FTR-katalys börjar med dess interaktion med reducerat Ferredoxin. Detta fortsätter med attraktionen mellan FTR Lys-47 och Ferredoxin Glu-92. En elektron från Ferredoxin och en elektron från Fe-S-centret abstraheras för att bryta FTR:s Cys-87- och Cys-57-disulfidbindning, skapa en nukleofil Cys-57 och oxidera Fe-S-centret från [4Fe-4S] 2+ till [4Fe-4S] 3+ . Strukturen hos denna enelektron (från Ferredoxin) mellanprodukt är ifrågasatt: Staples et al. föreslår att Cys-87 är koordinerad till en svavel i Fe-S-centret medan Dai et al. hävdar att Cys-87 är koordinerad till ett järn. Därefter angriper den nukleofila Cys-57, uppmuntrad av en intilliggande histidinrest , en disulfidbrygga på Thioredoxin, vilket skapar en hetero-disulfid Thioredoxin-mellanprodukt. Slutligen levererar en nyligen dockad Ferredoxin-molekyl den slutliga elektronen till FeS-centret, reducerar den till sitt ursprungliga 2+-tillstånd, reformerar Cys-87, Cys-57-disulfiden och reducerar tioredoxin till två tioler .
externa länkar
- Ferredoxin:tioredoxin+reduktas vid US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
