Sterilt alfamotiv
| SAM-domän (sterilt alfamotiv) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifierare | |||||||||||
| Symbol | SAM_1 | ||||||||||
| Pfam | PF00536 | ||||||||||
| InterPro | IPR001660 | ||||||||||
| SMART | SAM | ||||||||||
| SCOP2 | 1b0x / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd09487 | ||||||||||
| |||||||||||
| Ste50p-SAM | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 SAM-domän från svampprotein Ste50p-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| Symbol | Ste50p-SAM | ||||||||
| Pfam | PF09235 | ||||||||
| Pfam klan | CL0003 | ||||||||
| InterPro | IPR015316 | ||||||||
| SCOP2 | 1uqv / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Inom molekylärbiologi är proteindomänen Sterilt alfa-motiv (eller SAM ) en förmodad proteininteraktionsmodul som finns i en mängd olika proteiner involverade i många biologiska processer . SAM-domänen som sprider sig över cirka 70 rester finns i olika eukaryota organismer. SAM-domäner har visat sig homo- och heterooligomerisera, bilda multipla självassocieringsarkitekturer och även binda till olika icke-SAM-domäninnehållande proteiner, ändå med en låg affinitetskonstant.
SAM - domäner verkar också ha förmågan att binda RNA . Smaug , ett protein som hjälper till att etablera en morfogengradient i Drosophila embryon genom att undertrycka translationen av nanos (nos) mRNA , binder till den 3' otranslaterade regionen (UTR) av nos mRNA via två liknande hårnålsstrukturer. 3D-kristallstrukturen för den Smaug RNA-bindande regionen visar ett kluster av positivt laddade rester på Smaug-SAM-domänen, som kan vara den RNA-bindande ytan. Denna elektropositiva potential är unik bland alla tidigare bestämda SAM-domänstrukturer och är bevarad bland Smaug-SAM-homologer. Dessa resultat tyder på att SAM-domänen kan ha en primär roll i RNA-bindning.
Strukturanalyser visar att SAM-domänen är ordnad i ett litet femhelixpaket med två stora gränssnitt. I fallet med SAM-domänen av EPHB2 kan vart och ett av dessa gränssnitt bilda dimerer. Närvaron av dessa två distinkta intermonomerer som binder ytan tyder på att SAM skulle kunna bilda utökade polymera strukturer.
Svamp SAM
Inom molekylärbiologin , proteindomänen Ste50p främst i svampar och vissa andra typer av eukaryoter . Det spelar en roll i de mitogenaktiverade proteinkinas- kaskaderna, en typ av cellsignalering som hjälper cellen att svara på yttre stimuli, mer specifikt parning, celltillväxt och osmotolerans hos svampar.
Fungera
Proteindomänen Ste50p har en roll i att detektera feromoner för parning . Det tros vara bundet till Ste11p för att förlänga det feromoninducerade signalsvaret. Dessutom är det också involverat i att hjälpa cellen att svara på kvävesvält .
Strukturera
Svampen Ste50p SAM består av sex helixar , som bildar ett kompakt, klotformat veck . Det är en monomer i lösning och genomgår ofta heterodimerisering (och i vissa fall oligomerisering) av proteinet .
Proteininteraktion
SAM-domänen för Ste50p interagerar ofta med SAM-domänen för Ste11p. De bildar band genom denna förening. Det är viktigt att notera att SAM-domänen för ett protein kommer att binda till SAM för ett annat protein. SAM-domäner associerar inte själv in vitro. Det finns betydande bevis för Ste50p-oligomerisering in vivo.
Humana proteiner som innehåller denna domän
ANKS1A ; ANKS1B ; ANKS3; ANKS4B ; ANKS6; BFAR; BICC1; CASKIN1; CASKIN2; CENTD1 ; CNKSR2 ; CNKSR3 ; DDHD2; EPHA1 ; EPHA10 ; EPHA2 ; EPHA5 ; EPHA6 ; EPHA7 ; EPHA8 ; EPHB1 ; EPHB2 ; EPHB3 ; EPHB4 ; FAM59A; HPH2; INPPL1 ; L3MBTL3; PHC1 ; PHC2 ; PHC3 ; PPFIA1 ; PPFIA2; PPFIA3; PPFIA4 ; PPFIBP1 ; PPFIBP2; SAMD1; SAMD13; SAMD14; SAMD3; SAMD4A ; SAMD4B ; SAMD5; SAMD7; SAMD8; SAMD9 ; SARM1 ; SCMH1 ; SCML1; SCML2; SEC23IP ; SGMS1 ; SHANK1 ; SHANK2 ; SHANK3 ; STARD13 ; UBP1 ; USH1G ; ZCCHC14; p63 ; p73 ;
Strukturell utveckling av p53, p63 och p73: Implikation för heterotetramerbildning