Glykosidhydrolasfamiljen 14
| Glykosylhydrolas familj 14 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 beta-amylas från bacillus cereus var. mycoider i komplex med
| |||||||||
| maltosidentifierare | |||||||||
| Symbol | Glyco_hydro_14 | ||||||||
| Pfam | PF01373 | ||||||||
| Pfam klan | CL0058 | ||||||||
| InterPro | IPR001554 | ||||||||
| SCOP2 | 1byb / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CAZy | GH14 | ||||||||
| |||||||||
Inom molekylärbiologi är glykosidhydrolasfamiljen 14 en familj av glykosidhydrolaser .
Glykosidhydrolaser EC 3.2.1. är en utbredd grupp av enzymer som hydrolyserar glykosidbindningen mellan två eller flera kolhydrater, eller mellan en kolhydrat och en icke-kolhydratdel . Ett klassificeringssystem för glykosidhydrolaser, baserat på sekvenslikhet, har lett till definitionen av >100 olika familjer. Denna klassificering är tillgänglig på CAZy -webbplatsen och diskuteras även på CAZypedia, ett onlineuppslagsverk över kolhydrataktiva enzymer.
Glykosidhydrolasfamiljen 14 CAZY GH_14 omfattar enzymer med endast en känd aktivitet; beta-amylas ( EC 3.2.1.2 ). En Glu-rest har föreslagits som en katalytisk rest, men det är inte känt om det är nukleofilen eller protondonatorn. Beta-amylas är ett enzym som hydrolyserar 1,4-alfa-glukosidbindningar i polysackaridsubstrat av stärkelsetyp för att avlägsna successiva maltosenheter från de icke-reducerande ändarna av kedjorna. Beta-amylas finns i vissa bakterier såväl som i växter.
Tre mycket konserverade sekvensregioner finns i alla kända beta-amylaser. Den första av dessa regioner är belägen i den N-terminala delen av enzymerna och innehåller ett aspartat som är känt för att vara involverat i den katalytiska mekanismen. Den andra, belägen på en mer central plats, är centrerad på ett glutamat som också är involverat i den katalytiska mekanismen.
3D-strukturen av ett komplex av sojabönbeta-amylas med en inhibitor (alfa-cyklodextrin) har bestämts till 3,0A upplösning genom röntgendiffraktion. Enzymet viks in i stora och små domäner: den stora domänen har en (beta alfa)8 supersekundär strukturell kärna, medan den mindre bildas av två långa slingor som sträcker sig från beta-3- och beta-4-strängarna i (beta-alfa) )8 gånger. Gränssnittet mellan de två domänerna, tillsammans med kortare slingor från (beta alfa)8-kärnan, bildar en djup klyfta, i vilken inhibitorn binder. Två maltosmolekyler binder också i klyftan, en delar ett bindningsställe med alfa-cyklodextrin och den andra sitter djupare i klyftan.
