Ecdysteroid-fosfatfosfatas

Ecdysteroid-fosfatfosfatas är den första strukturen av ett steroidfosfatfosfotas innehållande alfa-beta-veck som är gemensamt för medlemmar av de två histidin-(2H) -fosfatas -superfamiljen med stark homologi med suppressorn av T-cellsreceptorsignalering-1 (Sts-1 PGM) protein. Det förmodade aktiva stället för EPPase PGM innehåller signaturrester som delas av 2H-fosfatasenzymer, inklusive en konserverad histidin (His80) som fungerar som en nukleofil under katalys . Det fysiologiska substratet ecdysone 22-fosfat modellerades i en hydrofob hålighet nära fosfatbindningsstället . EPPase PGM visar begränsad substratspecificitet med en förmåga att hydrolysera steroidfosfater, fosfotyrosin (pTyr) substratanalogen para -nitrofenylfosfat (pNPP) och pTyr-innehållande peptider och proteiner. Det har visats att ny proteintyrosinfosfatas (PTP) aktivitet för EPPas. Dessutom kan EPPase och dess närmaste homologer grupperas i en distinkt underfamilj i den stora 2H- fosfatas -superfamiljen av proteiner.

Bild

När det gäller sekvensen för EPPase, kommer följande länk att visa var i sekvensen alfa- och beta-strängar kan hittas. http://www.rcsb.org/pdb/explore/remediatedSequence.do?structureId=3C7T

Studier av EPPase

I vissa studier erhölls generna för EPPase från en silkesfjäril medan en stam av Escherichia coli fungerade som värd för produktion av denna receptor. En plasmid tjänade som vektorn för vilken denna gen implanterades i E.coli-stammen.

Strukturera

Strukturen av EPPase erhölls genom röntgendiffraktion och följande länk ger en annan bild av strukturen. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?uid=70358

• Chen, Y.; Carpino, N.; Nassar, N. Data Bank (PDB) "Kristallstruktur av ecdysonfosfatfosfataset, EPPase, från Bombix mori i komplex med volframat" " .