Beta-kristallin B1 är ett protein som hos människor kodas av CRYBB1 -genen . Varianter i CRYBB1 är associerade med autosomal dominant medfödd katarakt .
Kristalliner delas upp i två klasser: taxonspecifika eller enzymer och allestädes närvarande. Den sistnämnda klassen utgör huvudproteinerna i ögonlinsen hos ryggradsdjur och upprätthåller linsens transparens och brytningsindex. Eftersom linsens centrala fiberceller förlorar sina kärnor under utveckling, tillverkas dessa kristaller och behålls sedan under hela livet, vilket gör dem extremt stabila proteiner.
Däggdjurslinskristalliner är indelade i alfa-, beta- och gammafamiljer; beta- och gammakristalliner betraktas också som en superfamilj. Alfa- och betafamiljer delas vidare in i sura och basiska grupper. Sju proteinregioner finns i kristalliner: fyra homologa motiv, en förbindande peptid och N- och C-terminala förlängningar.
Beta-kristalliner, de mest heterogena, skiljer sig åt genom närvaron av den C-terminala förlängningen (närvarande i den basiska gruppen, ingen i den sura gruppen). Beta-kristalliner bildar aggregat av olika storlekar och kan självassociera för att bilda dimerer eller för att bilda heterodimerer med andra beta-kristalliner. Denna gen, en beta-basgruppmedlem, genomgår omfattande klyvning vid sin N-terminala förlängning under linsmognaden. Den är också medlem i ett genkluster med beta-A4 , beta-B2 och beta-B3 .
Lampi KJ; Ma Z; Hanson SR; et al. (1998). "Åldersrelaterade förändringar i mänskliga linskristalliner identifierade genom tvådimensionell elektrofores och masspektrometri". Exp. Eye Res . 67 (1): 31–43. doi : 10.1006/exer.1998.0481 . PMID 9702176 .
