Aminoxidas (kopparinnehållande)
| aminoxidasidentifierare | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| _ | |||||||||
| EG nr. | 1.4.3.6 | ||||||||
| CAS-nr. | 9001-53-0 | ||||||||
| Databaser | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
| BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
| KEGG | KEGG inträde | ||||||||
| MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
| Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Kopparaminoxidas, enzymdomän | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Kristallstruktur av ett kopparinnehållande bensylaminoxidas från Hansenula polymorpha .
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | Cu_amin_oxid | ||||||||
| Pfam | PF01179 | ||||||||
| InterPro | IPR015798 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00895 | ||||||||
| SCOP2 | 1oac / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| Membran | 252 | ||||||||
| |||||||||
| Kopparaminoxidas N-terminal domän | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 kristallstruktur av t.ex. coli-aminoxidas anaerobt reducerat med beta-fenyletylamin-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| Symbol | Cu_amin_oxidN1 | ||||||||
| Pfam | PF07833 | ||||||||
| InterPro | IPR012854 | ||||||||
| SCOP2 | 1spu / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Kopparaminoxidas, N2-domänens | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 kristallstruktur av en eukaryot (ärtplanta) kopparinnehållande aminoxidas vid 2,2a upplösning
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | Cu_amin_oxidN2 | ||||||||
| Pfam | PF02727 | ||||||||
| Pfam klan | CL0047 | ||||||||
| InterPro | IPR015800 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00895 | ||||||||
| SCOP2 | 1oac / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Kopparaminoxidas, N3-domänens | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 kristallstruktur av hansenula polymorpha aminoxidas i komplex med xe till 1,6 Ångström
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | Cu_amin_oxidN3 | ||||||||
| Pfam | PF02728 | ||||||||
| Pfam klan | CL0047 | ||||||||
| InterPro | IPR015802 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00895 | ||||||||
| SCOP2 | 1oac / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
( kopparinnehållande) ( AOC ) ( EC 1.4.3.21 och EC 1.4.3.22 ; tidigare EC 1.4.3.6 ) är en familj av aminoxidasenzymer som inkluderar både primär-aminoxidas och diaminoxidas ; dessa enzymer katalyserar oxidationen av ett brett spektrum av biogena aminer inklusive många neurotransmittorer, histamin och främlingsfientliga aminer. De fungerar som en disulfidkopplad homodimer. De katalyserar oxidationen av primära aminer till aldehyder, med efterföljande frisättning av ammoniak och väteperoxid, vilket kräver en kopparjon per subenhet och topakinon som kofaktor:
- RCH 2 NH 2 + H 2 O + O 2 RCHO + NH 3 + H 2 O 2
De tre substraten H2O , för detta enzym är primära aminer H2O2 dess , ( NH3 RCH2NH2 ) och O2 . medan tre produkter är RCHO , och
Kopparhaltiga aminoxidaser finns i bakterier, svampar, växter och djur. Hos prokaryoter möjliggör enzymet att olika aminsubstrat kan användas som källor för kol och kväve.
Detta enzym tillhör oxidoreduktaser , särskilt de som verkar på CH-NH2-gruppen av donatorer med syre som acceptor. Det systematiska namnet på denna enzymklass är amin:syreoxidoreduktas (deaminerande) (innehållande koppar) . Detta enzym deltar i 8 metabola vägar : ureacykel och metabolism av aminogrupper , glycin-, serin- och treoninmetabolism, histidinmetabolism , tyrosinmetabolism , fenylalaninmetabolism , tryptofanmetabolism , beta-alaninmetabolism och alkaloidbiosyntes ii. Den har 2 kofaktorer : koppar och PQQ .
Strukturera
Den 3-dimensionella kopparaminoxidasstrukturen bestämdes genom röntgenkristallografi . Kopparaminoxidaserna förekommer som svampformade homodimerer på 70-95 kDa, varvid varje monomer innehåller en kopparjon och en kovalent bunden redoxkofaktor , topakinon (TPQ). TPQ bildas genom post-translationell modifiering av en konserverad tyrosinrest. Kopparjonen är koordinerad med tre histidinrester och två vattenmolekyler i en förvrängd kvadratisk pyramidgeometri och har en dubbel funktion i katalys och TPQ-biogenes. Den katalytiska domänen är den största av de 3-4 domänerna som finns i kopparaminoxidaser och består av en beta-sandwich med 18 strängar i två ark. Den aktiva platsen är begravd och kräver en konformationsändring för att tillåta substratet åtkomst.
N2 och N3 N-terminala domäner delar en gemensam strukturell veck, dess kärna består av alfa-beta(4), där helixen packas mot de lindade antiparallella beta-arken. En ytterligare domän finns vid N-terminalen av vissa kopparaminoxidaser, såväl som i besläktade proteiner såsom cellväggshydrolas och N-acetylmuramoyl-L- alaninamidas . Den här domänen består av ett femsträngat antiparallellt beta-ark vridet runt en alfahelix .
Fungera
I eukaryoter har de ett bredare utbud av funktioner, inklusive celldifferentiering och tillväxt, sårläkning, avgiftning och cellsignalering; ett AOC-enzym ( AOC3 ) fungerar som ett vaskulärt adhesionsprotein (VAP-1) i vissa däggdjursvävnader.
Humana proteiner som innehåller denna domän
Se även
Vidare läsning
- Ameyama M, Hayashi M, Matsushita K, Shinagawa E, Adachi O (1984). "Mikrobiell produktion av pyrrolokinolinkinon" . Agric. Biol. Chem . 48 (2): 561–565. doi : 10.1271/bbb1961.48.561 .
- Augustinsson KB, Olsson B (1959). "Esteraser i mjölk och blodplasma hos svin. I. Substratspecificitet och elektroforesstudier" . Biochem. J . 71 (3): 477–84. doi : 10.1042/bj0710477 . PMC 1196820 . PMID 13638253 .
- Boyer, PD, Lardy, H. och Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd ed., vol. 8, Academic Press, New York, 1963, sid. 337-351.
- Buffoni F, Blaschko H (1964). "Bensylaminoxidas och histaminas: rening och kristallisering av ett enzym från grisplasma". Proceedings of the Royal Society B . 161 (983): 153–67. Bibcode : 1964RSPSB.161..153B . doi : 10.1098/rspb.1964.0086 . PMID 14224405 . S2CID 43432156 .
- Haywood GW, Large PJ (1981). "Mikrobiell oxidation av aminer. Distribution, rening och egenskaper hos två primära aminoxidaser från jästen Candida boidinii odlad på aminer som enda kvävekälla" . Biochem. J . 199 (1): 187–201. doi : 10.1042/bj1990187 . PMC 1163349 . PMID 7337701 .
- McEwen CM Jr (1965). "Humant plasmamonoaminoxidas. 1. Rening och identifiering". J. Biol. Chem . 240 (5): 2003–10. PMID 5888801 .
- Mondovi B, Costa MT, Agro AF, Rotilio G (1967). "Pyridoxal fosfat som en protetisk grupp av gris njure diaminoxidas". Båge. Biochem. Biofys . 119 (1): 373–81. doi : 10.1016/0003-9861(67)90468-7 . PMID 4964016 .
- Yamada H, Adachi O, Ogata K (1965). "Aminoxidaser av mikroorganismer. Del II. Rening och kristallisering av aminoxidas från Aspergillus niger" . Agric. Biol. Chem . 29 : 649-654. doi : 10.1271/bbb1961.29.649 .
- Yamada H, Adachi O, Ogata K (1965). "Aminoxidaser av mikroorganismer. Del III. Egenskaper hos aminoxidas från Aspergillus niger" . Agric. Biol. Chem . 29 : 864-869. doi : 10.1271/bbb1961.29.864 .
- Yamada H, Adachi O, Ogata K (1965). "Aminoxidaser av mikroorganismer. Del IV. Ytterligare egenskaper hos aminoxidas från Aspergillus niger" . Agric. Biol. Chem . 29 : 912-917. doi : 10.1271/bbb1961.29.912 .
- Boyer, PD, Lardy, H. och Myrback, K. (Eds.), The Enzymes, 2nd ed., vol. 8, Academic Press, New York, 1963, sid. 313-335.
