2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoatdehydrogenas
| Identifierare för | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoatdehydrogenas | |||||||||
| EG nr. | 1.3.1.28 | ||||||||
| CAS-nr. | 37250-40-1 | ||||||||
| Databaser | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
| BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
| KEGG | KEGG inträde | ||||||||
| MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
| Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Inom enzymologi är ett 2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoatdehydrogenas ( EC 1.3.1.28 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen
- 2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoat + NAD + 2,3-dihydroxibensoat + NADH + H +
Således är de två substraten för detta enzym 2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoat och NAD + , medan dess 3 produkter är 2,3-dihydroxibensoat , NADH och H + .
Detta enzym tillhör familjen oxidoreduktaser , speciellt de som verkar på givarens CH-CH-grupp med NAD+ eller NADP+ som acceptor. Det systematiska namnet på denna enzymklass är 2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoat:NAD+-oxidoreduktas . Detta enzym kallas även 2,3-diDHB-dehydrogenas . Detta enzym deltar i biosyntesen av den icke-ribosomala sideroforgruppen.
Strukturera
2,3-diDHB-dehydrogenas är ett tetramerprotein med dimensionen 65x69x43 Å. Den har en kristallografisk 222 symmetri, som visades för andra medlemmar av kortkedjigt oxireduktas (SCOR) familj av enzymer. Längden på varje monomer är 248 rester och proteinets vikt är 24647 Da. Varje monomer består av 7 beta-veckade ark och 6 alfaspiraler.
Även om strukturen för det bindande proteinet inte är klart definierad, föreslogs det att bindningsfickan är gjord av Leu83, Met85, Arg138, Gly140, Met141, Ser176, Met181, Gln182 och Leu185. Det spekulerades också i att Arg138 är en trolig subenhet som interagerar med karboxylgruppen i 2,3-diDHB. Eftersom det fanns en stark indikation på oxidation vid C3-position interagerar Ser176 och Gln182 med C2-hydroxylgruppen för att den stereoselektiva reaktionen ska inträffa.
Reaktionsmekanism
I tider med begränsat järnantal i miljön är EntA-reaktionen fysiologiskt irreversibel. Den exakta mekanismen för reaktionen är okänd; det föreslagna reaktionsschemat för reaktionen är dock följande:
Reaktionshastighet
Hastigheten för omvandlingsreaktionen bestäms av flera faktorer. Den regiokemiska positionen för karboxylgruppen och 3-hydroxylgruppen spelar en roll i reaktionen, där reaktionshastigheten för 1,3- cis -substituerat substrat ger cirka 40 gånger högre kcat / Km - värde än 1 ,3-trans-substituerat substrat.
Roller i bakterier
E coli
2,3-diDHB-dehydrogenas katalyserar den NAD + -beroende oxidationen av 2,3-dihydro-2,3-dihydroxibensoat för att producera en aromatisk förening 2,3-dihydroxibensoesyra (2,3-DHB eller helt enkelt DHB). I tider av järnbrist styrs järnupptaget av tre gener: ent , fep och fes för syntes, export och upptag av ferri- enterobactin och dess hydrolytiska klyvning för att frigöra Fe 3+ i cellen. Denna produktion av denna förening kontrolleras av åtta gener: entA-entF, enH och entS. I E. coli styrs alla dessa gener av Fur-repressorn, så att generna slås på när koncentrationen av järn i miljön är låg. Från dessa sex gener är EntA, EntB och EntC ansvariga för syntesen av DHB från korisminsyra och genen EntA kodar för informationen om 2,3-diDHB-dehydrogenas. Utan entA, entB och entC visar bakterierna nästan ett absolut krav på DHB för att överleva.
A. tumefaciens
Produktion av sideroforer uppvisade också i vissa växtinfekterande bakterier, såsom Agrobacterium tumefaciens . Enzymet styrs av genklustret agb och produktionen av 2,3-diDHB-dehydrogenas styrs av genen agbA. Enzymet AgbA är homologt med EntA-enzymet i E. coli , samma enzym som producerar 2,3-diDHB-dehydrogenas.
