Tandemmasspektrometri

En kvadrupol hybrid tandemmasspektrometer för flygtid .

Tandemmasspektrometri , även känd som MS/MS eller MS ² , är en teknik inom instrumentell analys där två eller flera massanalysatorer kopplas samman med hjälp av ett ytterligare reaktionssteg för att öka deras förmåga att analysera kemiska prover. En vanlig användning av tandem-MS är analys av biomolekyler , såsom proteiner och peptider .

Molekylerna i ett givet prov joniseras och den första spektrometern (betecknad MS1 ) separerar dessa joner genom deras förhållande mellan massa och laddning (ofta angivet som m/z eller m/Q). Joner med ett visst m/z-förhållande som kommer från MS1 ​​väljs ut och görs sedan att delas upp i mindre fragmentjoner , t.ex. genom kollisionsinducerad dissociation , jon-molekylreaktion eller fotodissociation . Dessa fragment införs sedan i den andra masspektrometern ( MS2 ), som i sin tur separerar fragmenten genom deras m/z-förhållande och detekterar dem. Fragmenteringssteget gör det möjligt att identifiera och separera joner som har mycket likartade m/z-förhållanden i vanliga masspektrometrar.

Strukturera

Typiska instrumentuppsättningar för tandemmasspektrometri inkluderar trippelkvadrupolmasspektrometrar (QqQ), multisektormasspektrometer, kvadrupolflygtid (Q-TOF), Fourier-transformjoncyklotronresonansmasspektrometrar och hybridmasspektrometrar.

Trippel kvadrupol masspektrometer

Trippelkvadrupolmasspektrometrar använder den första och tredje kvadrupolen som massfilter. När analyter passerar den andra kvadrupolen fortsätter fragmenteringen genom kollision med gas.

Quadrupol – flygtid (Q-TOF)

Q-TOF-masspektrometern kombinerar TOF- och kvadrupolinstrument, vilket orsakar hög massnoggrannhet för produktjoner, noggrann kvantifieringsförmåga och fragmenteringsexperimenttillämpbarhet. Detta är en metod för masspektrometri där jonfragmenteringsförhållandet ( m / z ) bestäms genom en flygtidsmätning.

Hybrid masspektrometer

Hybridmasspektrometer består av mer än två massanalysatorer.

Instrumentation

Schematisk tandemmasspektrometri

Flera steg av massanalysseparation kan åstadkommas med individuella masspektrometerelement separerade i rymden eller med användning av en enda masspektrometer med MS-stegen separerade i tid. För tandemmasspektrometri i rymden noteras de olika elementen ofta i en stenografi, vilket ger vilken typ av massväljare som används.

Tandem i rymden

Trippelkvadrupoldiagram; och exempel på tandemmasspektrometri i rymden

I tandemmasspektrometri i rymden är separationselementen fysiskt separerade och distinkta, även om det finns en fysisk koppling mellan elementen för att upprätthålla högt vakuum . Dessa element kan vara sektorer , transmissionskvadrupol eller flygtid. Vid användning av flera kvadrupoler kan de fungera som både massanalysatorer och kollisionskammare.

Vanlig notation för massanalysatorer är Q – kvadrupol massanalysator; q – radiofrekvenskollisionskvadrupol ; TOF – time-of-flight massanalysator; B – magnetisk sektor och E – elektrisk sektor. Notationen kan kombineras för att indikera olika hybridinstrument, till exempel QqQ' – triple quadrupole mass spectrometer ; QTOF – quadrupol time-of-flight masspektrometer (även QqTOF ); och BEBE – masspektrometer med fyra sektorer (omvänd geometri).

Tandem i tid

En jonfälla-masspektrometer är ett exempel på ett tandemmasspektrometri i tidsinstrument.

Genom att göra tandemmasspektrometri i tid åstadkommes separationen med joner fångade på samma plats, med flera separationssteg som äger rum över tiden. En fyrpolig jonfälla eller Fourier-transformjon-cyklotronresonansinstrument ( FTICR) kan användas för en sådan analys. Fångstinstrument kan utföra flera steg av analys, som ibland kallas MS ⁿ (MS till n ). Ofta anges inte antalet steg, n , men ibland anges värdet; till exempel indikerar MS ³ tre separationssteg. Tandem i tid MS-instrument använder inte de lägen som beskrivs härnäst, utan samlar vanligtvis all information från en prekursorjonskanning och en moderjonskanning av hela spektrumet. Varje instrumentell konfiguration använder ett unikt sätt för massidentifiering.

Tandem i rymd MS/MS-lägen

När tandem MS utförs med en i rymden design, måste instrumentet fungera i ett av en mängd olika lägen. Det finns ett antal olika tandem MS/MS experimentella inställningar och varje läge har sina egna applikationer och ger olika information. Tandem MS i rymden använder kopplingen av två instrumentkomponenter som mäter samma masspektrumområde men med en kontrollerad fraktionering mellan dem i rymden, medan tandem MS i tid involverar användningen av en jonfälla .

Det finns fyra huvudsakliga skanningsexperiment möjliga med MS/MS: prekursorjonskanning, produktjonskanning, neutralförlustskanning och vald reaktionsövervakning.

För en prekursorjonskanning väljs produktjonen i den andra massanalysatorn, och prekursormassorna avsöks i den första massanalysatorn. Observera att prekursorjon är synonymt med moderjon och produktjon med dotterjon; användningen av dessa antropomorfa termer avråds dock.

I en produktjonskanning väljs en prekursorjon i det första steget, som får fragmenteras och sedan skannas alla resulterande massor i den andra massanalysatorn och detekteras i detektorn som är placerad efter den andra massanalysatorn. Detta experiment utförs vanligtvis för att identifiera övergångar som används för kvantifiering av tandem-MS.

I en neutral förlustskanning avsöker den första massanalysatorn alla massorna. Den andra massanalysatorn skannar också, men med en inställd offset från den första massanalysatorn. Denna förskjutning motsvarar en neutral förlust som vanligtvis observeras för klassen av föreningar. I en konstant-neutral-förlust-skanning övervakas alla prekursorer som genomgår förlust av en specificerad gemensam neutral. För att få denna information skannas båda massanalysatorerna samtidigt, men med en massförskjutning som korrelerar med massan av den specificerade neutralen. I likhet med prekursor-jonskanningen är denna teknik också användbar vid selektiv identifiering av närbesläktade klasser av föreningar i en blandning.

Vid vald reaktionsövervakning är båda massanalysatorerna inställda på en vald massa. Detta läge är analogt med utvald jonövervakning för MS-experiment. Ett selektivt analysläge, som kan öka känsligheten.

Splittring

Huvudartikel: Fragmentering (kemi)

Fragmentering av gasfasjoner är väsentlig för tandemmasspektrometri och sker mellan olika stadier av massanalys. Det finns många metoder som används för att fragmentera jonerna och dessa kan resultera i olika typer av fragmentering och därmed olika information om molekylens struktur och sammansättning.

In-source fragmentering

Ofta är joniseringsprocessen tillräckligt våldsam för att lämna de resulterande jonerna med tillräcklig intern energi för att fragmenteras i masspektrometern. Om produktjonerna kvarstår i sitt icke-jämviktstillstånd under en måttlig tid innan autodissociation kallas denna process metastabil fragmentering. Munstycke-skimmer-fragmentering hänvisar till den målmedvetna induktionen av fragmentering i källan genom att öka munstycke-skimmer-potentialen på vanligtvis elektrospraybaserade instrument. Även om fragmentering i källan tillåter fragmenteringsanalys, är det inte tekniskt sett tandemmasspektrometri om inte metastabila joner massanalyseras eller väljs ut innan autodissociation och ett andra steg av analys utförs på de resulterande fragmenten. In-source fragmentering kan användas i stället för tandem masspektrometri genom användning av Enhanced In-Source Fragmentation Annotation (EISA) teknologi som genererar fragmentering som direkt matchar tandem masspektrometridata. Fragment observerade av EISA har högre signalintensitet än traditionella fragment som lider av förluster i kollisionscellerna hos tandemmasspektrometrar. EISA möjliggör insamling av fragmenteringsdata på MS1-massanalysatorer som t.ex. time-of-flight och enkla fyrpoliga instrument. In-source fragmentering används ofta utöver tandem masspektrometri (med post-source fragmentering) för att möjliggöra två steg av fragmentering i en pseudo MS ³ -typ av experiment.

Kollisionsinducerad dissociation

Post-source fragmentering är oftast det som används i ett tandemmasspektrometriexperiment. Energi kan också läggas till jonerna, som vanligtvis redan är vibrationsexciterade, genom kollisioner efter källan med neutrala atomer eller molekyler, absorption av strålning eller överföring eller infångning av en elektron av en multipelladdad jon. Kollisionsinducerad dissociation (CID), även kallad kollisionsaktiverad dissociation (CAD), innebär kollision av en jon med en neutral atom eller molekyl i gasfasen och efterföljande dissociation av jonen. Tänk till exempel

${\ce {{AB+}+ M -> {A}+ {B+}+ M}}$

där jonen AB ⁺ kolliderar med den neutrala arten M och därefter bryter isär. Detaljerna i denna process beskrivs av kollisionsteorin . På grund av olika instrumentkonfigurationer är två huvudsakliga olika typer av CID möjliga: (i) stråltyp (där prekursorjoner fragmenteras under flygningen) och ( ii) jonfälla-typ (där prekursorjoner först fångas in och sedan fragmenterad).

En tredje och nyare typ av CID-fragmentering är collisional dissociation med högre energi ( HCD). HCD är en CID-teknik som är specifik för orbitrap- masspektrometrar där fragmentering sker utanför jonfällan, det sker i HCD-cellen (i vissa instrument benämnd "jonroutande multipol"). HCD är en fragmentering av fälltyp som har visat sig ha stråltypsegenskaper. Fritt tillgängliga storskaliga högupplösta tandemmasspektrometridatabaser finns (t.ex. METLIN med 850 000 molekylära standarder var och en med experimentell CID MS/MS-data), och används vanligtvis för att underlätta identifiering av små molekyler.

Metoder för infångning och överföring av elektroner

Den energi som frigörs när en elektron överförs till eller fångas upp av en multipelladdad jon kan inducera fragmentering.

Elektroninfångningsdissociation

Om en elektron adderas till en multipelladdad positiv jon frigörs Coulomb-energin . Att lägga till en fri elektron kallas elektronfångad dissociation (ECD), och representeras av

$[{\ce {M}}+n{\ce { H}}]^{n+}+{\ce {e^{-}->}}\vänster[[{\ce {M}}+(n-1){\ce {H}}]^{( n-1)+}\höger]^{*}{\ce {->fragment}}$

för en multipelprotonerad molekyl M.

Elektronöverföringsdissociation

Att lägga till en elektron genom en jon-jonreaktion kallas elektronöverföringsdissociation (ETD). I likhet med elektroninfångningsdissociation inducerar ETD fragmentering av katjoner (t.ex. peptider eller proteiner ) genom att överföra elektroner till dem. Den uppfanns av Donald F. Hunt , Joshua Coon , John EP Syka och Jarrod Marto vid University of Virginia .

ETD använder inte fria elektroner utan använder radikalanjoner (t.ex. antracen eller azobensen ) för detta ändamål:

$[{\ce {M}}+n{\ ce {H}}]^{n+}+{\ce {A^{-}->}}\vänster[[{\ce {M}}+(n-1){\ce {H}}]^ {(n-1)+}\right]^{*}+{\ce {A->fragment}}$

där A är anjonen.

ETD klyver slumpmässigt längs peptidryggraden (c- och z-joner) medan sidokedjor och modifieringar såsom fosforylering lämnas intakta. Tekniken fungerar bara bra för joner med högre laddningstillstånd (z>2), men i förhållande till kollisionsinducerad dissociation (CID) är ETD fördelaktig för fragmentering av längre peptider eller till och med hela proteiner. Detta gör tekniken viktig för top-down proteomics . Ungefär som ECD är ETD effektivt för peptider med modifieringar som fosforylering.

Elektronöverföring och högre energikollisionsdissociation (EThcD) är en kombination av ETD och HCD där peptidprekursorn initialt utsätts för en jon/jonreaktion med fluorantenanjoner i en linjär jonfälla , som genererar c- och z-joner. I det andra steget tillämpas HCD-alljonfragmentering på alla ETD-härledda joner för att generera b- och y-joner innan den slutliga analysen i orbitrap-analysatorn. Denna metod använder dubbel fragmentering för att generera jon- och därmed datarika MS/MS-spektra för peptidsekvensering och PTM -lokalisering.

Negativ elektronöverföringsdissociation

Fragmentering kan också inträffa med en deprotonerad art, där en elektron överförs från arten till ett katjoniskt reagens i en negativ elektronöverföringsdissociation (NETD):

$[{\ce {M}}-n{\ce {H} }]^{n-}+{\ce {A+->}}\vänster[[{\ce {M}}-n{\ce {H}}]^{(n+1)-}\höger] ^{*}+{\ce {A->fragment}}$

Efter denna överföringshändelse genomgår den elektrondefekta anjonen inre omarrangemang och fragmenterar . NETD är jon/jon-analogen av elektronavskiljande dissociation (EDD).

NETD är kompatibel med att fragmentera peptider och proteiner längs ryggraden vid C _α -C bindningen. De resulterande fragmenten är vanligtvis en ^• - och x-typ produktjoner.

Elektronavskiljande dissociation

Elektronavskiljande dissociation (EDD) är en metod för att fragmentera anjoniska arter i masspektrometri. Det fungerar som ett negativt räknarläge för dissociation av elektroninfångning. Negativt laddade joner aktiveras genom bestrålning med elektroner med måttlig kinetisk energi. Resultatet är utstötning av elektroner från moderjonmolekylen, vilket orsakar dissociation via rekombination.

Avgiftsöverföringsdissociation

Reaktion mellan positivt laddade peptider och katjoniska reagens, även känd som laddningsöverföringsdissociation (CTD), har nyligen demonstrerats som en alternativ högenergifragmenteringsväg för lågladdningstillstånd (1+ eller 2+) peptider. Den föreslagna mekanismen för CTD som använder heliumkatjoner som reagens är:

${\ce {{[{M}+H]^{1}+}+He+-> }}\left[{\ce {[{M}+H]^{2}+}}\right]^{*}+{\ce {He^{0}->fragments}}$

Initiala rapporter är att CTD orsakar ryggrad C _α -C bindning klyvning av peptider och ger en ^• - och x-typ produktjoner.

Fotodissociation

Den energi som krävs för dissociation kan tillföras genom fotonabsorption , vilket resulterar i jonfotodissociation och representeras av

${\ce {{AB+}+{\mathit {h\nu }}->{A}+B+}}$

där $h\nu$ representerar fotonen som absorberas av jonen. Ultravioletta lasrar kan användas, men kan leda till överdriven fragmentering av biomolekyler.

Infraröd multifoton dissociation

Infraröda fotoner kommer att värma jonerna och orsaka dissociation om tillräckligt många av dem absorberas. Denna process kallas infraröd multiphoton dissociation (IRMPD) och utförs ofta med en koldioxidlaser och en jonfångande masspektrometer såsom en FTMS .

Blackbody infraröd strålning dissociation

Svartkroppsstrålning kan användas för fotodissociation i en teknik som kallas blackbody infrared radiative dissociation (BIRD). I BIRD-metoden värms hela masspektrometerns vakuumkammare upp för att skapa infrarött ljus. BIRD använder denna strålning för att excitera allt mer energiska vibrationer av jonerna, tills en bindning bryts, vilket skapar fragment. Detta liknar infraröd multifoton-dissociation som också använder infrarött ljus, men från en annan källa. BIRD används oftast med Fourier-transformjoncyklotronresonansmasspektrometri .

Ytanducerad dissociation

Med ytinducerad dissociation (SID) är fragmenteringen ett resultat av kollisionen av en jon med en yta under högvakuum. Idag används SID för att fragmentera ett brett spektrum av joner. För år sedan var det bara vanligt att använda SID på enkelladdade arter med lägre massa eftersom joniseringsmetoder och massanalystekniker inte var tillräckligt avancerade för att korrekt bilda, överföra eller karakterisera joner med hög m/z. Med tiden har självmonterade monolagerytor (SAM) sammansatta av CF ₃ (CF ₂ ) ₁₀ CH ₂ CH ₂ S på guld varit de mest framträdande använda kollisionsytorna för SID i en tandemspektrometer. SAM:er har fungerat som de mest önskvärda kollisionsmålen på grund av deras karaktäristiskt stora effektiva massor för kollision av inkommande joner. Dessutom är dessa ytor sammansatta av stela fluorkolkedjor, som inte nämnvärt dämpar energin hos projektiljonerna. Fluorkolkedjorna är också fördelaktiga på grund av deras förmåga att motstå lätt elektronöverföring från metallytan till de inkommande jonerna. SID:s förmåga att producera subkomplex som förblir stabila och ger värdefull information om anslutning är oöverträffad av någon annan dissociationsteknik. Eftersom komplexen som produceras från SID är stabila och bibehåller distribution av laddning på fragmentet, producerar detta ett unikt, spektra som komplexet centrerar kring en smalare m/z-fördelning. SID-produkterna och energin vid vilken de bildas reflekterar komplexets styrkor och topologi. De unika dissociationsmönstren hjälper till att upptäcka komplexets kvartära struktur. Den symmetriska laddningsfördelningen och dissociationsberoendet är unika för SID och gör de spektra som produceras distinkt från vilken annan dissociationsteknik som helst.

SID-tekniken är också användbar för jonmobilitetsmasspektrometri (IM-MS). Tre olika metoder för denna teknik inkluderar analys av karakteriseringen av topologi, intersubunit-anslutning och graden av utveckning för proteinstruktur. Analys av proteinstrukturens utveckling är den mest använda tillämpningen av SID-tekniken. För jonmobilitetsmasspektrometri (IM-MS) används SID för dissociation av de källaktiverade prekursorerna till tre olika typer av proteinkomplex: C-reaktivt protein (CRP), transtyretin (TTR) och concanavalin A (Con A) . Denna metod används för att observera utvecklingsgraden för vart och ett av dessa komplex. För denna observation visade SID prekursorjonernas strukturer som finns före kollisionen med ytan. IM-MS använder SID som ett direkt mått på konformationen för varje proteins subenhet.

Fourier-transform joncyklotronresonans (FTICR) kan ge ultrahög upplösning och hög massnoggrannhet till instrument som tar massmätningar. Dessa funktioner gör FTICR-masspektrometrar till ett användbart verktyg för en mängd olika applikationer såsom flera dissociationsexperiment som kollisionsinducerad dissociation (CID, elektronöverföringsdissociation (ETD) och andra. Dessutom har ytinducerad dissociation implementerats med detta instrument för studien av fundamental peptidfragmentering. Specifikt har SID tillämpats på studiet av energi och kinetiken för gasfasfragmentering inom ett ICR-instrument. Detta tillvägagångssätt har använts för att förstå gasfasfragmenteringen av protonerade peptider, udda-elektronpeptidjoner, icke-kovalenta ligand-peptidkomplex och ligerade metallkluster.

Kvantitativ proteomik

Kvantitativ proteomik används för att bestämma den relativa eller absoluta mängden proteiner i ett prov. Flera kvantitativa proteomikmetoder är baserade på tandemmasspektrometri. MS/MS har blivit ett riktmärke för strukturell belysning av komplexa biomolekyler.

En metod som vanligtvis används för kvantitativ proteomik är isobarisk märkning. Isobarisk tag-märkning möjliggör samtidig identifiering och kvantifiering av proteiner från flera prover i en enda analys. För att kvantifiera proteiner märks peptider med kemiska taggar som har samma struktur och nominella massa, men som varierar i fördelningen av tunga isotoper i sin struktur. Dessa taggar, vanligen kallade tandemmasstaggar, är utformade så att masstaggen klyvs vid en specifik länkregion vid kollisionsinducerad dissociation med högre energi (HCD) under tandemmasspektrometri vilket ger reporterjoner av olika massor. Proteinkvantifiering åstadkommes genom att jämföra intensiteten hos reporterjonerna i MS/MS-spektra. Två kommersiellt tillgängliga isobariska taggar är iTRAQ- och TMT-reagenser.

Isobariska taggar för relativ och absolut kvantifiering (iTRAQ)

Isobarisk märkning för tandemmasspektrometri: proteiner extraheras från celler, smälts och märks med taggar av samma massa. När de fragmenteras under MS/MS visar reporterjonerna den relativa mängden av peptiderna i proverna.

En isobarisk tagg för relativ och absolut kvantifiering ( iTRAQ) är ett reagens för tandemmasspektrometri som används för att bestämma mängden proteiner från olika källor i ett enda experiment. Den använder stabila isotopmärkta molekyler som kan bilda en kovalent bindning med N-terminalen och sidokedjeaminerna hos proteiner . iTRAQ-reagenserna används för att märka peptider från olika prover som slås samman och analyseras med vätskekromatografi och tandemmasspektrometri. Fragmenteringen av den fästa taggen genererar en reporterjon med låg molekylvikt som kan användas för att relativt kvantifiera peptiderna och proteinerna från vilka de härstammar.

Tandem masstag (TMT)

En tandem masstag (TMT) är en isobarisk masstag kemisk märkning som används för proteinkvantifiering och identifiering. Taggarna innehåller fyra regioner: massreporter, klyvbar linker, massnormalisering och proteinreaktiv grupp. TMT-reagenser kan användas för att samtidigt analysera 2 till 11 olika peptidprover framställda från celler, vävnader eller biologiska vätskor. Den senaste utvecklingen gör att upp till 16 och till och med 18 prover (16plex respektive 18plex) kan analyseras. Tre typer av TMT-reagens finns tillgängliga med olika kemiska reaktiviteter: (1) en reaktiv NHS-esterfunktionell grupp för märkning av primära aminer (TMTduplex, TMTsixplex, TMT10plex plus TMT11-131C), (2) en reaktiv jodoacetylfunktion för märkning av fria sulfhydryler ( jodTMT) och (3) reaktiv alkoxiaminfunktionell grupp för märkning av karbonyler (aminoxiTMT).

Ansökningar

Peptider

Kromatografispår (överst) och tandemmasspektrum (botten) av en peptid.

Tandemmasspektrometri kan användas för proteinsekvensering . När intakta proteiner introduceras till en masanalysator kallas detta " top-down proteomics " och när proteiner smälts till mindre peptider och sedan introduceras i masspektrometern kallas detta " bottom-up proteomics" . Shotgun proteomics är en variant av bottom-up proteomics där proteiner i en blandning smälts före separation och tandem masspektrometri.

Tandemmasspektrometri kan producera en peptidsekvenstagg som kan användas för att identifiera en peptid i en proteindatabas. En notation har utvecklats för att indikera peptidfragment som uppstår från ett tandemmasspektrum. Peptidfragmentjoner indikeras med a, b eller c om laddningen bibehålls på N-terminalen och med x, y eller z om laddningen bibehålls på C-terminalen . Subskriptet anger antalet aminosyrarester i fragmentet. Upphöjda texter används ibland för att indikera neutrala förluster utöver ryggradsfragmenteringen, * för förlust av ammoniak och ° för förlust av vatten. Även om klyvning av peptidryggrad är den mest användbara för sekvensering och peptididentifiering kan andra fragmentjoner observeras under högenergidissociationsförhållanden. Dessa inkluderar sidokedjeförlustjonerna d, v, w och ammoniumjoner och ytterligare sekvensspecifika fragmentjoner associerade med särskilda aminosyrarester.

Oligosackarider

Oligosackarider kan sekvenseras med användning av tandemmasspektrometri på ett liknande sätt som peptidsekvensering. Fragmentering sker i allmänhet på vardera sidan av glykosidbindningen (b-, c-, y- och z-joner) men även under mer energetiska förhållanden genom sockerringstrukturen i en tvärringsklyvning (x-joner). Återigen används efterföljande tecken för att indikera positionen för klyvningen längs kedjan. För korsringklyvningsjoner indikeras karaktären av korsringklyvningen av föregående upphöjda skrifter.

Oligonukleotider

Tandemmasspektrometri har använts för DNA- och RNA-sekvensering . En notation för gasfasfragmentering av oligonukleotidjoner har föreslagits.

Nyföddscreening

Huvudartikel: Screening av nyfödda

Nyföddsscreening är processen för att testa nyfödda barn för behandlingsbara genetiska , endokrinologiska , metabola och hematologiska sjukdomar. Utvecklingen av tandemmasspektrometriscreening i början av 1990-talet ledde till en stor expansion av potentiellt påvisbara medfödda metabola sjukdomar som påverkar blodnivåerna av organiska syror.

Begränsning

Tandemmasspektrometri kan inte användas för encellsanalyser eftersom det är okänsligt att analysera så små mängder av en cell. Dessa begränsningar beror främst på en kombination av ineffektiv jonproduktion och jonförluster i instrumenten på grund av kemiska bruskällor från lösningsmedel.

Framtidsutsikter

Tandemmasspektrometri kommer att vara ett användbart verktyg för proteinkarakterisering, nukleoproteinkomplex och andra biologiska strukturer. Men några utmaningar kvarstod som att analysera karakteriseringen av proteomet kvantitativt och kvalitativt.

Se även

• Acceleratormasspektrometri
• Tvärsnitt (fysik)
• Massanalyserad jonkinetisk energispektrometri
• Unimolekylär jonnedbrytning

Bibliografi

•   McLuckey SA , Busch KL, Glish GL (1988). Masspektrometri/masspektrometri: tekniker och tillämpningar av tandemmasspektrometri . New York, NY: VCH Publishers. ISBN 978-0-89573-275-0 .
•   McLuckey SA , Glish GL. Masspektrometri/masspektrometri: tekniker och tillämpningar av tandem . Chichester: John Wiley & Sons. ISBN 978-0-471-18699-1 .
•   McLafferty FW (1983). Tandemmasspektrometri . New York: Wiley. ISBN 978-0-471-86597-1 .
•   Sherman NE, Kinter M (2000). Proteinsekvensering och identifiering med tandemmasspektrometri . New York: John Wiley. ISBN 978-0-471-32249-8 .

externa länkar

• En introduktion till masspektrometri av Dr Alison E. Ashcroft Arkiverad 8 augusti 2020 på Wayback Machine