Signalpeptidaser är enzymer som omvandlar sekretoriska proteiner och vissa membranproteiner till sina mogna eller proformer genom att klyva deras signalpeptider från deras N-terminaler .
Alla signalpeptidaser som hittills beskrivits är serinproteaser . Det aktiva stället som endoproteolytiskt klyver signalpeptider från translokerade prekursorproteiner är beläget vid det extracytoplasmatiska stället i membranet. Det eukaryota signalpeptidaset är ett integrerat membranproteinkomplex . Den första subenheten, som identifierades av jästgenetik är Sec11, ett 17 kDa membranprotein som är associerat med tre subenheter benämnda Spc3p (21 kDa), Spc2p (18 kDa) och Spc1p (11 kDa). Sec11 är den enda väsentliga faktorn för signalpeptidbearbetning som kan härledas från en tillväxtdefekt vid dess deletion. Det funktionella signalpeptidaskomplexet renades först från en ER-membranfraktion från hund. De fem däggdjursunderenheterna, som ursprungligen namngavs efter sin molekylvikt, kallas SPCS1 (SPC12), SEC11A (SPC18), SEC11C (SPC21), SPCS3 (SPC22/23) och SPCS2 (SPC25). Dessa subenheter sätts samman till två distinkta paraloga komplex som skiljer sig i sin katalytiska subenhet SEC11A respektive SEC11C, vilka uppvisar i stort sett identiska strukturer. SPC-strukturen antyder att enzymet har en transmembrandomän som endast är tillgänglig för signalpeptider med deras karakteristiskt korta spiralformade segment.
