Flavocytokrom c sulfidehydrogenas

Sulfid-cytokrom-c-reduktas (flavocytokrom c)
PDB 1fcd EBI.jpg
Struktur av flavocytokrom c- sulfidehydrogenas från den lila fototrofa bakterien Allochromatium vinosum (​).
Identifierare
EG nr. 1.8.2.3
Databaser
IntEnz IntEnz-vy
BRENDA BRENDA inträde
ExPASy NiceZyme-vy
KEGG KEGG inträde
MetaCyc Metabolisk väg
PRIAM profil
PDB- strukturer RCSB PDB PDBe PDB summa
Sök
PMC artiklar
PubMed artiklar
NCBI proteiner
Flavocytokrom c sulfidehydrogenas, flavinbindande
identifierare
Symbol FCSD-flav_bind
Pfam PF09242
InterPro IPR015323
SCOP2 1fcd / SCOPe / SUPFAM
Tillgängliga proteinstrukturer:
Pfam   strukturer / ECOD  
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumma struktur sammanfattning

Flavocytokrom c sulfidehydrogenas , även känt som Sulfide-cytokrom -c reduktas (flavocytokrom c ) ( EC 1.8.2.3 ), är ett enzym med det systematiska namnet vätesulfid:flavocytokrom c oxidoreduktas . Det finns i svaveloxiderande bakterier som den lila fototrofa bakterierna Allochromatium vinosum . Detta enzym katalyserar följande kemiska reaktion :

vätesulfid + 2 ferrocytokrom c svavel + 2 ferrocytokrom c + 2 H +

Dessa enzymer är heterodimerer av ett flavoprotein ( fccB ) och ett dihemcytokrom ( fccA ; ) som utför svavelväteberoende cytokrom C- reduktion . Dihemcytokromen viks in i två domäner, som var och en liknar mitokondriell cytokrom c, med de två hemgrupperna bundna till subenhetens inre. Flavoproteinsubenheten har en glutationreduktasliknande veck bestående av en beta(3,4)-alfa(3)-kärna och en alfa+beta-sandwich. Det aktiva stället för flavoproteinsubenheten innehåller en katalytiskt viktig disulfidbrygga belägen ovanför pyrimidindelen av flavinringen . Flavoproteinet innehåller en C-terminal domän som krävs för bindning till flavin och efterföljande elektronöverföring. Elektroner överförs från flavinet till en av hemgrupperna i cytokrom. Både FAD och hem C är kovalent bundna till proteinet.

Den här artikeln innehåller text från det offentliga området Pfam och InterPro : IPR015323

externa länkar