Ena/Vasp-homologiproteiner

Ena/Vasp-homologiproteiner
Domain organisation of EVH proteins.png
Domänorganisation av EVH-proteiner
Identifierare
Symbol VASP/EVL
InterPro IPR017354
VASP-tetrameriseringsdomän
PDB 1usd EBI.jpg
human vasp-tetrameriseringsdomän l352m
Identifierare
Symbol VASP_tetra
Pfam PF08776
InterPro IPR014885
Tillgängliga proteinstrukturer:
Pfam   strukturer / ECOD  
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumma struktur sammanfattning

ENA/VASP-homologiproteiner eller EVH- proteiner är en familj av närbesläktade proteiner involverade i cellmotilitet hos ryggrads- och ryggradslösa djur. EVH-proteiner är modulära proteiner som är involverade i aktinpolymerisation , såväl som interaktioner med andra proteiner. Inom cellen finns Ena/VASP-proteiner i framkanten av Lamellipodia och vid spetsarna av filopodia . Ena, den grundande medlemmen av familjen upptäcktes i en drosophila genetisk screening för mutationer som fungerar som dominerande suppressorer av abl icke- receptortyrosinkinas . Ryggradslösa djur har en Ena-homolog, medan däggdjur har tre, som heter Mena , VASP och Evl .

Ena/VASP-proteiner främjar den rumsligt reglerade aktinpolymerisationen som krävs för effektiv kemotaxi som svar på attraktiva och frånstötande vägledningssignaler. Möss som saknar funktionella kopior av alla tre familjemedlemmarna visar pleiotropa fenotyper inklusive exencefali , ödem , misslyckanden i neuritbildning och embryonal dödlighet.

En underdomän av EVH är EVH1-domänen .

VASP

Vasodilator-stimulerat fosfoprotein (VASP) 45- rester - lång tetrameriseringsproteindomän som reglerar aktindynamiken i cytoskelettet . Detta är avgörande för processer som cellvidhäftning och cellmigration .

Fungera

VASP - proteiner är regulatoriska aktincytoskelettproteiner . Ena/VASP-proteiner finns ofta i dynamiska aktinstrukturer som filopodia och lamellipodia , men den exakta funktionen i deras bildande är kontroversiell. Ena/VASP-proteiner förblir processivt bundna till växande hullingförsedda (+) ändar av ett aktinfilament. De främjar aktinfilamentförlängning både genom att tillföra monomert aktin till de hullingförsedda (+) ändarna såväl som genom att skydda dessa ändar från F-aktinkapslande protein .

Strukturera

Tetrameriseringsdomänen har en högerhänt alfaspiralformad spiralformad struktur.

Den här artikeln innehåller text från det offentliga området Pfam och InterPro : IPR014885