C1QBP

C1QBP
Protein C1QBP PDB 1p32.png
Tillgängliga strukturer
PDB Ortologisk sökning:
Identifierare
, GHABP1, SF2p32, gC1Q-R, gC1qR, p32, komplement komponent 1, q subkomponent bindande protein, komplement C1q bindande protein, COXPD33, SF2AP32 Externa
IDs
Ortologer
Arter Mänsklig Mus
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

RefSeq (protein)

Plats (UCSC)
PubMed -sökning
Wikidata
Visa/redigera människa Visa/redigera mus

Komplementkomponent 1 Q subkomponentbindande protein, mitokondrie är ett protein som hos människor kodas av C1QBP - genen .

Den humana komplementsubkomponenten C1q associeras med C1r och C1s för att ge den första komponenten i serumkomplementsystemet. Proteinet som kodas av denna gen är känt för att binda till de globulära huvudena av C1q-molekyler och hämma C1-aktivering. Detta protein har också identifierats som p32-subenheten av pre-mRNA splitsningsfaktor SF2, såväl som ett hyaluronsyrabindande protein.

Proteinsubenhet

C1QBP är 282 aminosyror lång och har tre homologa subenheter med sina N-terminala 73 aminosyrarester avspjälkade för att producera moget C1QBP. C1QBP uppträder som en monomer runt 33 kDa på SDS-PAGE- gel under både reducerande och icke-reducerande tillstånd men migrerar som en trimer vid storleksuteslutningskromatografi (gelfiltrering).

Proteinstruktur

Kristallstrukturen för C1QBP vid 2,25 Å upplösning visar en homotrimer ring som visar symmetri . De individuella subenheterna hålls samman av icke-kovalenta interaktioner och bildar en munkformad kvartär struktur med en central hålighet på 20 Å i diameter. Varje subenhet av C1QBP har sju β-strängar (β1-β7) och tre α-helixar (α1-α3). C1QBP är negativt laddad på sin lösliga yta medan membranytan övervägande är positivt laddad.

Interaktioner

C1QBP har visats interagera med Proteinkinas D1 , BAT2 , PRKCD , PKC alfa och Proteinkinas Mζ . Andra interagerande partners till C1QBP inkluderar proteindomäner från patogener som bakterier, virus och plasmodium falciparum. Plasmaproteiner inklusive fibrinogen, FXII och HK har visats interagera med C1QBP på ett zinkberoende sätt. Nyligen har en tumörsökande peptid, LyP-1(CGNKRTRGC) visat sig selektivt binda till C1QBP i tumöruttryckande celler.

Vidare läsning

externa länkar