Antranilitfosforibosyltransferas
| Antranilitfosforibosyltransferas | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Antranilatfosforibosyltransferashomodimer, Mycobacterium tuberculosis-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| EG nr. | 2.4.2.18 | ||||||||
| CAS-nr. | 9059-35-2 | ||||||||
| Databaser | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
| BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
| KEGG | KEGG inträde | ||||||||
| MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
| Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Inom enzymologi är ett antranilatfosforibosyltransferas ( EC 2.4.2.18 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen
- antranilat + fosforibosylpyrofosfat N-(5-fosforibosyl)-antranilat + difosfat
De två substraten för detta enzym är antranilat och fosforibosylpyrofosfat . Dess två produkter är N-(5-fosforibosyl)-antranilat och difosfat.
biosyntesen av aromatiska aminosyror och tvåkomponentsystemet (allmänt).
Nomenklatur
Detta enzym tillhör familjen glykosyltransferaser , speciellt pentosyltransferaserna. Det systematiska namnet på denna enzymklass är N-(5-fosfo-D-ribosyl)-antranilat:difosfatfosfo-alfa-D-ribosyltransferas. Andra namn i vanligt bruk är:
- antranilat 5-fosforibosylpyrofosfat
- antranilatfosforibosylpyrofosfatfosforibosyltransferas
- antranilat-PP-ribos-P-fosforibosyltransferas
- fosforibosyl-antranilatpyrofosforylas
- fosforibosylantranilatpyrofosforylas
- fosforibosylantranilattransferas
- fosforibosyltransferas
- PRT
Fungera
Antranilatfosforibosyltransferas (AnPRT) är ett transferasenzym som katalyserar en av de mest fundamentala biokemiska reaktionerna: överföringen av en ribosgrupp mellan en aromatisk bas och fosfatgrupper . Mer specifikt underlättar AnPRT bildandet av en kol-kvävebindning mellan 5-fosfo-alfa-D-ribos 1-difosfat ( PRPP) och antranilat.
Reaktion
I biosyntesvägen för aromatiska aminosyror, specifikt tryptofansyntesdelen , drar AnPRT antranilat och 5-fosfo-alfa-D-ribos-1-difosfat in i proteinets aktiva ställe. Genom Sn1 -mekanismen nedan överför AnPRT 5-fosfo-alfa-D-ribosgruppen (visad i blått) till antranilatet (visas i rött) från difosfatmolekylen (visas i svart).
Strukturera
I slutet av 2007 har 12 strukturer lösts för denna klass av enzymer, med PDB- accessionskoderna 1GXB , 1KGZ , 1KHD , 1O17 , 1V8G , 1VQU , 1ZVW , 1ZXY , 1ZYKQ , 22BPGQ , 22BPGQ , 22BPCV , 22BPGQ , 22BPCV .
AnPRT har fyra domäner och dess kvartära struktur består av två identiska proteinstrukturer. Varje domän av AnPRT innehåller en magnesiumjon och en pyrofosfatmolekyl som det aktiva stället . Den sekundära strukturen för AnPRT består huvudsakligen av alfaspiraler med ett betaark inom varje domän.
Homologer
Det finns homologer av AnPRT inom Saccharomyces cerevisiae , Kluyveromyces lactis , Schizosaccharomyces pombe , Magnaporthe grisea , Neurospora crassa , Arabidopsis thaliana och Oryza sativa . Alla dessa organismer är lika i den meningen att de gör alla de aminosyror som behövs för korrekt proteinbildning (även kallade autotrofer ).
AnPRT är livsviktigt i dessa organismer eftersom det är ett viktigt steg på vägen till syntesen av tryptofan, en essentiell aminosyra hos människor, som människor tar från att äta växter eller svampar.
Mutationer i AnPRT
(Hela det här avsnittet kommer från uppsatsen skriven av Dr. Robert Last och hans medarbetare, som refereras här:)
Ett experiment genomfördes på de varierande mutationerna i genen som kodar för AnPRT i Arabidopsis. Denna studie fokuserade på den observerade fluorescensen av Arabidopsis-växter när genen som kodade för AnPRT muterades. Det visade sig att det fanns nio mutationer av genen, alla med olika auxotrofa och prototrofa egenskaper.
Det upptäcktes att det fanns en ökad nivå av antranilat i cellerna av Arabidopsis som var muterade. Detta ansågs vara kopplat till växternas fluorescens.
Denna studies relevans kommer från tillämpningarna av slutsatserna som forskarna hittat. Den auxotrofa mutanten skulle kunna användas som en selekterbar markör i växttransformationer . Detta kan leda till ett bättre sätt att konstruera anläggningar och hitta nya sätt att utveckla sina system för att fungera för humanistiska ändamål.
