Sialyltransferas
| Glykosyltransferasfamilj 29 (sialyltransferas) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Sialyltransferas CstII (alfa-2,3/8-sialyltransferas) homotetramer, Campylobacter jejuni
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | Glyco_transf_29 | ||||||||
| Pfam | PF00777 | ||||||||
| InterPro | IPR001675 | ||||||||
| Membran | 287 | ||||||||
| |||||||||
Sialyltransferaser är enzymer som överför sialinsyra till begynnande oligosackarid . Varje sialyltransferas är specifikt för ett speciellt sockersubstrat . Sialyltransferaser tillför sialinsyra till de terminala delarna av de sialylerade glykolipiderna ( gangliosider ) eller till de N- eller O-kopplade sockerkedjorna av glykoproteiner .
Biosyntesen av disackarider, oligosackarider och polysackarider involverar verkan av hundratals olika glykosyltransferaser. Dessa enzymer katalyserar överföringen av sockerdelar från aktiverade donatormolekyler till specifika acceptormolekyler och bildar glykosidbindningar. En klassificering av glykosyltransferaser med användning av nukleotiddifosfosocker, nukleotidmonofosfosocker och sockerfosfater ( EC 2.4.1.- ) och relaterade proteiner i distinkta sekvensbaserade familjer har beskrivits. Denna klassificering är tillgänglig på webbplatsen CAZy (Carbohydrate-Active EnZymes). Samma tredimensionella veck förväntas inträffa inom var och en av familjerna. Eftersom 3D-strukturer är bättre konserverade än sekvenser kan flera av familjerna som definieras på basis av sekvenslikheter ha liknande 3D-strukturer och därför bilda "klaner".
Sialyltransferaser tillhör glykosyltransferasfamiljen 29 ( CAZY GT_29 ) som omfattar enzymer med ett antal kända aktiviteter; sialyltransferas ( EC 2.4.99 ), beta-galaktosamid alfa-2,6-sialyltransferas ( EC 2.4.99.1 ), alfa-N-acetylgalaktosaminid alfa-2,6-sialyltransferas ( EC 2.4.99.3 ), beta-galaktosid ,3-sialyltransferas ( EC 2.4.99.4 ), N-acetyllaktosaminid alfa-2,3-sialyltransferas ( EC 2.4.99.6 ), alfa-N-acetyl-neuraminid alfa-2,8-sialyltransferas ( EC 2.4.99.8 ); laktosylceramid alfa-2,3-sialyltransferas ( EC 2.4.99.9 ). Dessa enzymer använder en nukleotidmonofosfosocker som donator (CMP-NeuA) istället för en nukleotiddifosfosocker.
Sialyltransferas kan vara ansvarigt för syntesen av sekvensen NEUAC-Alfa-2,3-GAL-Beta-1,3-GALNAC-, som finns på sockerkedjor O-kopplade till thr eller ser och även som en terminal sekvens på vissa gangliosider. Dessa enzymer katalyserar sialylöverföringsreaktioner under glykosylering och är typ II-membranproteiner.
Det finns ett tjugotal olika sialyltransferaser som kan särskiljas på basis av acceptorstrukturen på vilken de verkar och på vilken typ av sockerbindning de bildar. Till exempel tillsätter en grupp sialyltransferaser sialinsyra med en alfa-2,3-bindning till galaktos , medan andra sialyltransferaser adderar sialinsyra med en alfa-2,6-koppling till galaktos eller N -acetylgalaktosamin . En speciell typ av sialyltransferaser tillsätter sialinsyra till andra sialinsyraenheter med en alfa-2,8-koppling och bildar strukturer som kallas polysialinsyra . Som sker för andra glykosyltransferaser genomgår uttrycket av sialyltransferaser djupgående modifieringar under celldifferentiering och neoplastisk transformation ; i vissa fall inducerar sådana förändringar fenotypiska förändringar.
Humana proteiner som innehåller denna domän
SIAT4C; SIAT9; ST3GAL1; ST3GAL2; ST3GAL3 ; ST3GAL4 ; ST3GAL5 ; ST3GAL6; ST3GalIII; ST6GAL1 ; ST6GAL2 ; ST6Gal; ST8SIA1 ; ST8SIA2 ; ST8SIA3; ST8SIA4 ; ST8SIA5; ST8SIA6 ; ST8Sia;
Vidare läsning
- Szabo R, Skropeta D (2017). "Framsteg av sialyltransferashämmare: Terapeutiska utmaningar och möjligheter" . Med. Res. Rev. _ 37 (2): 210–270. doi : 10.1002/med.21407 . PMID 27678392 . S2CID 26280291 .
- Perez, SJLP, Fu, CW, Li, WS (2021). "Sialyltransferashämmare för behandling av cancermetastaser: nuvarande utmaningar och framtidsperspektiv" . Molekyler . 26 (18): 5673. doi : 10,3390/molecules26185673 . PMC 8470674 . PMID 34577144 .
externa länkar
- Sialyltransferaser vid US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
