Adenylylsulfatreduktas (tioredoxin)
| adenylylsulfatreduktas (tioredoxin) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifierare | |||||||||
| EG nr. | 1.8.4.10 | ||||||||
| Databaser | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
| BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
| KEGG | KEGG inträde | ||||||||
| MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
| Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Adenylylsulfatreduktas (tioredoxin) ( EC 1.8.4.10 ) är ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen
- AMP + sulfit + tioredoxindisulfid 5'-adenylylsulfat + tioredoxin
De tre substraten för detta enzym är adenosinmonofosfat , sulfit och tioredoxindisulfid, medan dess två produkter är 5'-adenylylsulfat och tioredoxin .
Detta enzym tillhör familjen oxidoreduktaser , speciellt de som verkar på en svavelgrupp av donatorer med en disulfid som acceptor.
Detta enzym hjälper också till med en funktion av Calvin-Benson-cykelns ljusreglering inom ferredoxin-tioredoxinsystemet i form av reducerat tioredoxin. Tioredoxin-typ adenylyl-sulfatreduktas använder också tioredoxin som en elektrondonator i reaktioner relaterade till proteinsyntes. Observera att detta är en allmän väg och andra likheter studeras i litteraturen för att stödja detta. Enzymet fungerar i reaktioner som i slutändan stabiliserar tioler i relaterade bindningar som i slutändan bildar en ditiolgrupp som en biprodukt.
Nomenklatur
Det systematiska namnet på denna enzymklass är AMP, sulfit:tioredoxin-disulfidoxidoreduktas (adenosin-5'-fosfosulfatbildande). Detta enzym kallas även tioredoxinberoende 5'-adenylylsulfatreduktas.
Klassificering
Detta enzym (Adenylyl-sulfatreduktas) är ett oxidoreduktas (klass 1) eller mer specifikt en svaveloxidoreduktas (underklass 8) disulfid (underunderklass 4). Enzymet bär serienumret 10 under EC-namnsystemet. Den primära skillnaden mellan detta adenylylsulfatreduktas och andra är att det använder tioredoxin som en elektrondonator istället för andra donatorer som glutation (se Adenylylsulfatreduktas (glutation) ) .
Strukturstudier
I slutet av 2011, enligt modellversionsuppdateringar inom Protein Data Bank, har endast en struktur lösts för denna klass av enzymer, med PDB -accessionskoden 2GOY . Strukturen är i allmänhet tetramer till sin natur med varje monomer sammansatt av flera spiralformade p-arkproteiner med a-spiralformade proteiner i släptåg. Enzymstrukturen kan ses på PDB-sidan.
Aktiv sida
Den aktiva sidan, precis som dess glutaredoxinmotsvarighet, innehåller ett enda cysteinbaserat protein där tioredoxinet binder under elektrondonation. Detta inklusive de flesta andra adenylyl-sulfatreduktaser. Den aktiva platsklyftan bildas i mitten av enzymets struktur och är särskilt djup vilket möjliggör en större inre yta för tioredoxin eller annan substratbindning, på varje given proteinsubenhet i tetrameren. Substratet binder till den C-terminala sidan av β-kedjorna i klaven som medieras av cysteiner. Det finns ett fåtal andra delar av den synaptiska klyftan som bildas mellan vissa slingor, såsom "P-loopen" och "LDTG-motivet", noterade i viss litteratur med dessa beteckningar, som var och en innehåller cystein nummer 256 vilket är viktigt i APS-initierad analys även om den traditionellt anses vara oordnad inom ramen för adenylylsulfat-reduktasstrukturen.
Artfördelning
Många organismer använder detta enzym, främst växter som nämnts och många mikroorganismer som E. coli och svampväxt rhizobia.
E. coli har experimentellt visat sig utnyttja detta enzym med varianter associerade med serin- och cysteinrester och är naturligt involverad i sin egen intermediär och dess stabilisering med upptagningen av adenylylsulfat-reduktas och tioredoxin som produceras av P. aeruginosa .
Detta enzym finns också i flera former av mykobakterier och andra svampar inklusive, som nämnts, rhizobia. Rhizobia använder samma väg men vissa som Rhizobium meliloti har en begränsad genetisk räckvidd som skulle resultera i produktion av adenylylsulfatreduktas där generna endast förekommer på ett fåtal loci, men används i första hand på samma sätt som i bakteriella organismer för produktionen av ett litet urval av aminosyror.
Fungera
Strukturen av adenylylsulfat-reduktas (tioredoxin) har experimentellt visat sig följa ett öppet-stängt system under reaktionen när substratet binds in i den aktiva platsklyftan. När tioredoxinet detekteras av enzymet, rör sig den C-terminala svansen över det aktiva stället och bildar en stängd position i själva enzymet, vilket tillåter de cysteiner som är katalytiskt nödvändiga att flytta in och få tillräcklig kontakt med tioredoxinet. Denna åtgärd inträffar endast vid substratbindning. Det är viktigt att notera att ytterligare forskning fortfarande slutförs på konformationsförskjutningarna under reduktionsreaktionen vid tioredoxinbindning. Det föreslås dock att andra konformationssteg behövs för att mellanprodukten ska fullborda bindningen till tioredoxinet. Dessa evidensbaserade spekulationer tar hänsyn till utvecklingen av andra bakterier som kan ha reagerat med detta enzym eller en annan metabolit över tiden.
I encelliga organismer som mykobakterier är en användning av detta enzym vid produktion av vissa proteiner, främst typer som antingen involverar eller leder till de eventuella aminosyrorna cystein och sedan metionin.
Det tioredoxinberoende adenylylsulfatreduktasets klyvda disulfuriska joner inkorporeras i protoproteinernas molekylära struktur vid bildningen av de tidigare nämnda aminosyrorna. I studier som en publicerad i Journal of Biological Chemistry observerade experimentellt användningen av denna enzymtyp och tioredoxin i syntesen av ovan nämnda proteiner inom mykobakterier. Arbetsvägen som övervägdes i denna studie använder tioredoxinberoende adenylyl-sulfatreduktas katalyserar omvandlingen av 5'-adenosinfosfosulfat till 5'-fosfosulfat. 5'-fosfosulfatet ändras sedan till 3'-fosfoadenosin 5'-fosfat och sulfit på liknande sätt som den allmänna vägen som är ett resultat av de kombinerade produkterna som nämns i den allmänna reaktionen av adenylyl-sulfatreduktas, oavsett vilken elektrondonator som används. Den resulterande sulfitpostreaktionen används vanligen vid produktion av cystein/metionin i celler som använder detta enzym.
Vidare läsning
- Abola AP, Willits MG, Wang RC, Long SR (september 1999). "Reduktion av adenosin-5'-fosfosulfat istället för 3'-fosfoadenosin-5'-fosfosulfat i cysteinbiosyntes av Rhizobium meliloti och andra medlemmar av familjen Rhizobiaceae" . Journal of Bakteriologi . 181 (17): 5280–5287. doi : 10.1128/JB.181.17.5280-5287.1999 . PMC 94033 . PMID 10464198 .
- Berndt C, Lillig CH, Wollenberg M, Bill E, Mansilla MC, de Mendoza D, et al. (februari 2004). "Karakterisering och rekonstitution av ett 4Fe-4S adenylylsulfat/fosfoadenylylsulfatreduktas från Bacillus subtilis" . Journal of Biological Chemistry . 279 (9): 7850–7855. doi : 10.1074/jbc.M309332200 . PMID 14627706 .
- Bick JA, Dennis JJ, Zylstra GJ, Nowack J, Leustek T (januari 2000). "Identifiering av en ny klass av 5'-adenylylsulfat (APS) reduktaser från sulfatassimilerande bakterier" . Journal of Bakteriologi . 182 (1): 135–142. doi : 10.1128/JB.182.1.135-142.2000 . PMC 94249 . PMID 10613872 .
- Chartron J, Carroll KS, Shiau C, Gao H, Leary JA, Bertozzi CR, Stout CD (november 2006). "Substratigenkänning, proteindynamik och järn-svavelkluster i Pseudomonas aeruginosa adenosin 5'-fosfosulfatreduktas" . Journal of Molecular Biology . 364 (2): 152–169. doi : 10.1016/j.jmb.2006.08.080 . PMC 1769331 . PMID 17010373 .
- Neumann S, Wynen A, Trüper HG, Dahl C (mars 2000). "Karakterisering av cys-genlokuset från Allochromatium vinosum indikerar en ovanlig sulfatassimileringsväg". Molekylärbiologiska rapporter . 27 (1): 27–33. doi : 10.1023/a:1007058421714 . PMID 10939523 . S2CID 6026693 .
- Scott KM, Williams J, Porter CM, Russel S, Harmer TL, Paul JH, et al. (augusti 2018). "Genom av allestädes närvarande marina och hypersalina Hydrogenovibrio, Thiomicrorhabdus och Thiomicrospira spp. kodar för en mångfald av mekanismer för att upprätthålla kemolitoautotrofi i heterogena miljöer". Miljömikrobiologi . 20 (8): 2686–2708. doi : 10.1111/1462-2920.14090 . hdl : 10026.1/11090 . PMID 29521452 . S2CID 4627895 .
- Kim SK, Rahman A, Mason JT, Hirasawa M, Conover RC, Johnson MK, et al. (december 2005). "Interaktionen mellan 5'-adenylylsulfatreduktas från Pseudomonas aeruginosa med dess substrat" . Biochimica et Biophysica Acta . 1710 (2–3): 103–112. doi : 10.1016/j.bbabio.2005.09.004 . PMID 16289027 .
- Taiz L, Zeiger E (2010). Växtfysiologi (5:e uppl.). Sunderland, MA: Sinauer Associates. s. 200–364. ISBN 978-0-87893-866-7 .
- Williams SJ, Senaratne RH, Mougous JD, Riley LW, Bertozzi CR (september 2002). "5'-adenosinfosfosulfat ligger vid en metabolisk grenpunkt i mykobakterier" . Journal of Biological Chemistry . 277 (36): 32606–32615. doi : 10.1074/jbc.M204613200 . PMID 12072441 .
