Protein SCO1-homolog, mitokondriell, även känd som SCO1, cytokrom c-oxidassammansättningsprotein, är ett protein som hos människor kodas av SCO1 -genen . SCO1 lokaliseras huvudsakligen till blodkärl , medan SCO2 knappt kan detekteras, liksom till vävnader med höga nivåer av oxidativ fosforylering . Uttrycket av SCO2 är också mycket högre än det för SCO1 i muskelvävnad , medan SCO1 uttrycks vid högre nivåer i levervävnad än SCO2. Mutationer i både SCO1 och SCO2 är associerade med distinkta kliniska fenotyper såväl som vävnadsspecifik cytokrom c-oxidas (komplex IV) brist.
Däggdjurs cytokrom c-oxidas (COX) katalyserar överföringen av reducerande ekvivalenter från cytokrom c till molekylärt syre och pumpar protoner över det inre mitokondriella membranet . I jäst gör 2 relaterade COX-sammansättningsgener, SCO1 och SCO2 (syntes av cytokrom c-oxidas), att subenheter 1 och 2 kan inkorporeras i holoproteinet . Denna gen är den mänskliga homologen till jäst SCO1-genen. Det uttrycks övervägande i muskel- , hjärt- och hjärnvävnader , som också är kända för sina höga oxidativa fosforyleringshastigheter . SCO1 är en kopparmetallochaperon som är belägen i det inre mitokondriella membranet och är viktigt för mognad och stabilisering av cytokrom c oxidas subenhet II (MT-CO2/COX2). Det spelar en roll i regleringen av kopparhomeostas genom att kontrollera lokaliseringen och förekomsten av CTR1 och är ansvarig för transporten av koppar till Cu(A)-platsen på MT-CO2/COX2.
Han- och hondjur genomgick en standardiserad fenotypisk screening för att bestämma effekterna av deletion. Tjugotvå tester utfördes på mutantmöss och två signifikanta abnormiteter observerades. Inga homozygota muterade embryon identifierades under dräktigheten, och därför överlevde inga förrän avvänjningen . De återstående testerna utfördes på heterozygota muterade vuxna möss; inga ytterligare signifikanta abnormiteter observerades hos dessa djur.
Schulze M, Rödel G (mars 1989). "Ansamling av cytokrom c-oxidasunderenheterna I och II i jäst kräver ett mitokondriellt membranassocierat protein, kodat av den nukleära SCO1-genen". Molekylär och allmän genetik . 216 (1): 37–43. doi : 10.1007/BF00332228 . PMID 2543907 . S2CID 13029649 .
Schulze M, Rödel G (mars 1988). "SCO1, en jäst nukleär gen som är nödvändig för ackumulering av mitokondriell cytokrom c oxidas subenhet II". Molekylär och allmän genetik . 211 (3): 492–8. doi : 10.1007/BF00425706 . PMID 2835635 . S2CID 25345429 .
Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, Liu W, Gibbs RA (april 1996). "En "dubbel adapter"-metod för förbättrad konstruktion av hagelgevärsbibliotek. Analytisk biokemi . 236 (1): 107–13. doi : 10.1006/abio.1996.0138 . PMID 8619474 .
Papadopoulou LC, Sue CM, Davidson MM, Tanji K, Nishino I, Sadlock JE, Krishna S, Walker W, Selby J, Glerum DM, Coster RV, Lyon G, Scalais E, Lebel R, Kaplan P, Shanske S, De Vivo DC, Bonilla E, Hirano M, DiMauro S, Schon EA (november 1999). "Dödlig infantil kardioencefalomyopati med COX-brist och mutationer i SCO2, en COX-sammansättningsgen". Naturgenetik . 23 (3): 333–7. doi : 10.1038/15513 . PMID 10545952 . S2CID 23387553 .
Horvath R, Lochmüller H, Stucka R, Yao J, Shoubridge EA, Kim SH, Gerbitz KD, Jaksch M (september 2000). "Karakterisering av mänskliga SCO1- och COX17-gener i mitokondriell cytokrom-c-oxidasbrist". Biokemisk och biofysisk forskningskommunikation . 276 (2): 530–3. doi : 10.1006/bbrc.2000.3495 . PMID 11027508 .
