Rieske protein
 Rieske-protein från cytokrom b6f-komplex . ()
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Symbol | Rieske | ||||||||
| Pfam | PF00355 | ||||||||
| InterPro | IPR005806 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00177 | ||||||||
| SCOP2 | 1rie / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 3.E.2 | ||||||||
| OPM superfamilj | 92 | ||||||||
| OPM-protein | 1q90 | ||||||||
| CDD | cd03467 | ||||||||
| |||||||||
| Cytokrom B6-F komplex Fe-S subenhet, alfaspiralformad transmembrandomän | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 kristallstruktur av cytokrom b6f komplex från m.laminosus
| |||||||||
| Identifiers | |||||||||
| Symbol | CytB6-F_Fe-S | ||||||||
| Pfam | PF08802 | ||||||||
| InterPro | IPR014909 | ||||||||
| |||||||||
Rieske-proteiner är komponenter av järn-svavelprotein (ISP) i cytokrom bc 1 -komplex och cytokrom b 6 f-komplex och är ansvariga för elektronöverföring i vissa biologiska system. John S. Rieske och hans medarbetare upptäckte först proteinet och isolerade 1964 en acetylerad form av det bovina mitokondriella proteinet . År 1979 isolerade Trumpowers laboratorium "oxidationsfaktorn" från bovina mitokondrier och visade att det var en rekonstitutivt aktiv form av Rieske järn-svavelproteinet. Det är ett unikt [2Fe-2S] kluster genom att en av de två Fe-atomerna koordineras av två histidinrester snarare än två cysteinrester . De har sedan dess hittats i växter, djur och bakterier med vitt varierande elektronreduktionspotentialer från -150 till +400 mV.
Biologisk funktion
Ubiquinol-cytokrom-c-reduktas (även känt som bc1-komplex eller komplex III) är ett enzymkomplex av bakteriella och mitokondriella oxidativa fosforyleringssystem . Det katalyserar oxidationsreduktionsreaktionen av de mobila komponenterna ubiquinol och cytokrom c , vilket bidrar till en elektrokemisk potentialskillnad över mitokondriernas inre eller bakteriella membran , vilket är kopplat till ATP-syntes .
Komplexet består av tre subenheter i de flesta bakterier, och nio i mitokondrier: både bakteriella och mitokondriella komplex innehåller cytokrom b och cytokrom c1 subenheter, och en järn-svavel "Rieske" subenhet, som innehåller en hög potential 2Fe-2S kluster. Den mitokondriella formen inkluderar också sex andra subenheter som inte har redoxcentra. Plastokinon - plastocyaninreduktas ( b6f -komplex), som finns i cyanobakterier och kloroplaster i växter, katalyserar oxidoreduktionen av plastokinol och cytokrom f . Detta komplex, som funktionellt liknar ubiquinol-cytokrom c reduktas , omfattar cytokrom b6, cytokrom f och Rieske subenheter.
Rieske-subenheten verkar genom att binda antingen en ubiquinol- eller plastokinolanjon , överföra en elektron till 2Fe-2S-klustret och sedan frigöra elektronen till cytokrom c eller cytokrom f hemjärn . Reduktionen av Rieske-centret ökar affiniteten hos subenheten med flera storleksordningar, vilket stabiliserar semikinonradikalen vid Q(P)-stället . Rieske-domänen har ett [2Fe-2S] center. Två konserverade cysteiner koordinerar en Fe-jon medan den andra Fe-jonen koordineras av två konserverade histidiner. 2Fe-2S-klustret är bundet i den mycket konserverade C-terminala regionen av Rieske-subenheten.
Rieske proteinfamilj
Homologerna av Rieske-proteinerna inkluderar ISP - komponenter av naftalen toluen 1,2-dioxygenaser cytokrom b6f -komplex , aromatiska ring-hydroxylerande dioxygenaser (ftalatdioxygenas, bensen , och ) och arsenitoxidas ( EC 1.20.98.1 ). Jämförelse av aminosyrasekvenser har avslöjat följande konsensussekvens:
- Cys-Xaa-His-(Xaa) 15–17 -Cys-Xaa-Xaa-His
3D-struktur
Kristallstrukturerna för ett antal Rieske-proteiner är kända. Den övergripande veckningen, som omfattar två subdomäner, domineras av antiparallell β-struktur och innehåller varierande antal α-helixar . De mindre "klusterbindande" subdomänerna i mitokondriella och kloroplastproteiner är praktiskt taget identiska, medan de stora subdomänerna är väsentligt olika trots en gemensam vikningstopologi. De [Fe2S2 ] -klusterbindande subdomänerna har topologin av ett ofullständigt antiparallellt β-rör . En järnatom i Rieske [Fe 2 S 2 ]-klustret i domänen är koordinerad av två cysteinrester och den andra koordineras av två histidinrester genom N δ -atomerna. Liganderna som koordinerar klustret härstammar från två slingor; varje slinga bidrar med en Cys och en His.
Underfamiljer
- Rieske järn-svavelprotein, C-terminal InterPro : IPR005805
- Arsenitoxidas, liten underenhet InterPro : IPR014067
Humana proteiner som innehåller denna domän
Vidare läsning
- Iwata S, Saynovits M, Link TA, Michel H (maj 1996). "Struktur av ett vattenlösligt fragment av 'Rieske' järn-svavelprotein från bovint hjärtas mitokondriella cytokrom bc1-komplex bestämt genom MAD-fasning vid 1,5 A-upplösning" . Struktur . 4 (5): 567–79. doi : 10.1016/S0969-2126(96)00062-7 . PMID 8736555 .
- Huang JT, Struck F, Matzinger DF, Levings CS (december 1991). "Funktionell analys i jäst av cDNA som kodar för mitokondriella Rieske järn-svavelprotein från högre växter" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (23): 10716–20. Bibcode : 1991PNAS...8810716H . doi : 10.1073/pnas.88.23.10716 . PMC 53001 . PMID 1961737 .
- Brandt U, Yu L, Yu CA, Trumpower BL (april 1993). "Den mitokondriella inriktningsförsekvensen av Rieske-järnsvavelproteinet bearbetas i ett enda steg efter insättning i cytokrom bc1-komplexet hos däggdjur och bibehålls som en subenhet i komplexet. " J. Biol. Chem . 268 (12): 8387–90. doi : 10.1016/S0021-9258(18)52883-0 . PMID 8386158 .
-
Ferraro, DJ, Gakhar, L. och Ramaswamy, S. (2005). "Rieske business: struktur-funktion av Rieske non-heme oxygenases". Biochem. Biophys. Res. Commun . 338 (1): 175–190. doi : 10.1016/j.bbrc.2005.08.222 . PMID 16168954 .
{{ citera tidskrift }}: CS1 underhåll: flera namn: lista över författare ( länk ) - Mason, JR & Cammack, R. (1992). "Elektrontransportproteinerna av hydroxylerande bakteriella dioxygenaser". Annu. Rev. Microbiol . 46 : 277-305. doi : 10.1146/annurev.mi.46.100192.001425 . PMID 1444257 .
- Schmidt, CL (2004). "Rieske järn-svavelproteiner från extremofila organismer". J. Bioenerg. Biomembr . 36 (1): 107–113. doi : 10.1023/B:JOBB.0000019602.96578.78 . PMID 15168614 . S2CID 23790442 .
- Schneider, D. & Schmidt, CL (2005). "Flera Rieske-proteiner i prokaryoter: var och varför?" . Biochim. Biophys. Acta . 1710 (1): 1–12. doi : 10.1016/j.bbabio.2005.09.003 . PMID 16271700 .
-
Brown, EN och Friemann, R. och Karlsson, A. och Parales, JV och Couture, MM och Eltis, LD och Ramaswamy, S. (2008). "Bestämma Rieske-klusterreduktionspotentialer". J. Biol. Inorg. Chem . 13 (8): 1301–1313. doi : 10.1007/s00775-008-0413-4 . PMID 18719951 . S2CID 3303144 .
{{ citera tidskrift }}: CS1 underhåll: flera namn: lista över författare ( länk )
externa länkar
- - Röntgenstruktur av Rieske-protein (vattenlösligt fragment) av det bovina mitokondriella cytokrom bc 1 -komplexet
- - Röntgenstruktur av Rieske-protein (vattenlösligt fragment) av spenatkloroplastens cytokrom b 6 f- komplex
- - Röntgenstruktur av ferredoxin av Rieske-typ associerad med bifenyldioxygenas från Burkholderia cepacia
- - Röntgenstruktur av Rieske underenhet av arsenitoxidas från Alcaligenes faecalis
- - Röntgenstruktur av Sphingomonas yanoikuyae B1 Rieske ferredoxin
- - Röntgenstruktur av Pseudomonas Naftalen 1,2-dioxygenas Rieske ferredoxin
- InterPro : IPR005806 - InterPro-post för Rieske [2Fe-2S]-regionen