Naftoatsyntas
| 1,4-dihydroxi-2-naftoyl-CoA-syntas | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 1,4-dihydroxi-2-naftoyl-CoA-syntashexamer, Mycobacterium tuberculosis-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| EG nr. | 4.1.3.36 | ||||||||
| CAS-nr. | 72506-71-9 | ||||||||
| Databaser | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
| BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
| KEGG | KEGG inträde | ||||||||
| MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
| Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzymet 1,4-dihydroxi-2-naftoyl-CoA-syntas ( EC 4.1.3.36 ) katalyserar det sjätte steget i biosyntesen av fyllokinon och menakinon , de två formerna av vitamin K. I E. coli och kodas 1,4-dihydroxi-2-naftoyl-CoA-syntas, tidigare känt som naftoatsyntas, av menB och använder O-succinylbensoyl-CoA som substrat omvandlar det till 1,4-dihydroxi-2- naftoyl-CoA.
Nomenklatur
MenB är en del av krotonasveck-superfamiljen, uppkallad efter krotonasvecket i deras struktur. Det systematiska namnet för MenB är 4-(2-karboxifenyl)-4-oxobutanoyl-CoA-dehydratas (cyklisering) . Andra vanliga namn inkluderar:
- Naftoatsyntas
- 1,4-dihydroxi-2-naftoatsyntas
- Dihydroxynaftoatsyntas
- DHNA-CoA-syntas
Reaktion
Man trodde ursprungligen att produkten av denna reaktion hade ett syre där SCoA för närvarande finns; ny forskning har visat att MenB endast katalyserar ovanstående reaktion. Det finns ett annat enzym som klyver SCoA och fäster syret.
Strukturera
MenB är sammansatt av två hexamerer i en asymmetrisk enhet, dessa hexamerer är var och en sammansatt av två trimerer i ett mörklagt arrangemang. Varje underenhet av hexamererna har tre C-terminala alfahelixar och en N-terminal spiralkärna. Dessa underenheter samlas för att bilda enzymets aktiva plats .
Kanalen som bildas av alfaspiraler som kan ses i mitten av enzymet leder till det aktiva stället. Denna öppning finns på både toppen och botten av enzymet, vilket tillåter substrat olika ingångspunkter till det aktiva stället, som vilar i mitten av enzymet.
Sex olika kristallstrukturer har studerats för MenB i Escherichia coli, deras PDB-koder är: 3t88 , 3t89 , 4els , 4elw , 4elx och 4i42 .
Andra strukturer har lösts för denna klass av enzymer, med PDB- accessionskoderna 1Q51 , 1Q52 , 1RJM , 1RJN och 2IEX .
Homologer
Homologa gener MenB finns i många olika organismer, såsom; Galium mollugo , Geobacillus kaustophilus, Mycobacterium phlei , Mycobacterium tuberculosis , Spinacia oleracea och Staphylococcus aureus.
MenB finns bara i biosyntesvägar i växter och bakterier, det finns inte i några andra organismer. Däggdjur kräver dock K-vitamin i kosten eftersom det är avgörande för blodkoaguleringsprocessen .
Kofaktorer/inhibitorer
MenB kräver inga kofaktorer för att katalysera reaktionen.
I organismen Escherichia coli finns tre inhibitorer : 1-hydroxi-2-naftoyl-CoA, 2,3-dihydroxibensoyl-CoA och 2,4-dihydroxibensoyl-CoA .
- Kolkmann R, Leistner E (1987). "4-(2'-Carboxyphenyl)-4-oxobutyryl coenzym A-ester, en intermediär i vitamin K2 (menaquinon) biosyntes" . Z. Naturforsch. C . 42 (11–12): 1207–14. doi : 10.1515/znc-1987-11-1212 . PMID 2966501 . S2CID 41701934 .
- Meganathan R, Bentley R (1979). "Menakinon (vitamin K2) biosyntes: omvandling av o-succinylbensoesyra till 1,4-dihydroxi-2-naftosyra av Mycobacterium phlei-enzymer" . J. Bacteriol . 140 (1): 92–8. doi : 10.1128/JB.140.1.92-98.1979 . PMC 216783 . PMID 500558 .
