Kamfer 1,2-monooxygenas
kamfer 1,2-monooxygenas- | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
identifierare | |||||||||
EG nr. | 1.14.15.2 | ||||||||
CAS-nr. | 37256-81-8 | ||||||||
Databaser | |||||||||
IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
KEGG | KEGG inträde | ||||||||
MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Inom enzymologi är ett kamfer 1,2-monooxygenas ( EC 1.14.15.2 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen
- (+)-bornan-2,5-dion + reducerat rubredoxin + O 2 5-oxo-1,2-kamfolid + oxiderat rubredoxin + H 2 O
De 3 substraten för detta enzym är (+)-bornan-2,5-dion, reducerat rubredoxin och O2 H2O , medan dess 3 produkter är 5-oxo-1,2-kamfolid, oxiderat rubredoxin och .
Detta enzym tillhör familjen oxidoreduktaser , speciellt de som verkar på parade donatorer, med O2 som oxidant och inkorporering eller reduktion av syre. Syret som införlivas behöver inte härröra från O2 med reducerat järn-svavelprotein som en donator och inkorporering av en syreatom i den andra donatorn. Det systematiska namnet på denna enzymklass är (+)-kamfer,reducerat-rubredoxin:syreoxidoreduktas (1,2-laktoniserande) . Andra namn i vanlig användning inkluderar 2,5-diketokamfanlaktoniserande enzym , kamferketolaktonas I , oxygenas, kamfer 1,2-mono och ketolaktonas I. Den använder en kofaktor , järn .
- Conrad HE, Dubus R, Namtvedt MJ , Gunslaus IC (1965). "Blandad funktionsoxidation. II. Separation och egenskaper hos enzymerna som katalyserar kamferlaktonisering". Journal of Biological Chemistry . 240 : 495-503. PMID 14253460 .
- Trudgill PW, DuBus R, Gunsalus IC (1966). "Blandad funktionsoxidation. VI. Rening av ett tätt kopplat elektrontransportkomplex i kamferlaktonisering". Journal of Biological Chemistry . 241 (18): 4288–90. PMID 4288652 .
- Yu CA, Gunsalus IC (1969). "Monoxygenaser. VII. Kamferketolaktonas I och rollen av tre proteinkomponenter". Journal of Biological Chemistry . 244 (22): 6149–52. PMID 4310834 .