Ferredoxin - nitratreduktas

Ferredoxin—nitratreduktas-
identifierare
EG nr. 1.7.7.2
CAS-nr. 60382-69-6
Databaser
IntEnz IntEnz-vy
BRENDA BRENDA inträde
ExPASy NiceZyme-vy
KEGG KEGG inträde
MetaCyc Metabolisk väg
PRIAM profil
PDB- strukturer RCSB PDB PDBe PDB summa
Genontologi AmiGO / QuickGO
Sök
PMC artiklar
PubMed artiklar
NCBI proteiner

Inom enzymologi är ett ferredoxin-nitratreduktas ( EC 1.7.7.2 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen

nitrit + H 2 O + 2 oxiderat ferredoxin nitrat + 2 reducerat ferredoxin + 2 H +

De tre substraten för detta enzym är nitrit , H2O är . och oxiderat ferredoxin, medan dess tre produkter nitrat , reducerat ferredoxin och H + Nitratreduktas är ett viktigt enzym som finns i de flesta biologiska system som gröna växter, vissa svampar, jästsvampar och bakterier som hjälper till att reducera nitrat till ammonium.

Detta enzym tillhör familjen oxidoreduktaser , speciellt de som verkar på andra kvävehaltiga föreningar som donatorer med ett järn-svavelprotein som acceptor. Det systematiska namnet på denna enzymklass är nitrit:ferredoxinoxidoreduktas . Andra namn i allmänt bruk inkluderar assimilerande nitratreduktas , nitrat (ferredoxin) reduktas och assimilatoriskt ferredoxin-nitrat reduktas . Detta enzym deltar i kvävemetabolismen . Den har 4 kofaktorer : järn , svavel , molybden och järn-svavel . Järn-svavelklustret ([4FE-4S]) i detta enzym har en mängd olika funktioner som bidrar till tillväxten av aeroba celler. Några av funktionerna inkluderar men är inte begränsade till följande: involverade i fotosyntetiska processer, elektronöverföringsreaktioner och bindning av vissa substrat, vilket resulterar i aktivering.

Strukturstudier

I slutet av 2007 har endast en struktur lösts för denna klass av enzymer, med den preliminära anslutningskoden 1PFD .

Vidare läsning

  • Mikami B, Ida S (december 1984). "Rening och egenskaper hos ferredoxin-nitratreduktas från cyanobakterien Plectonema boryanum". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteinstruktur och molekylär enzymologi . 791 (3): 294–304. doi : 10.1016/0167-4838(84)90340-6 .