Cupiennin

Cupienniner är en grupp små cytolytiska peptider från giftet från den vandrande spindeln Cupiennius salei . De är kända för att ha hög bakteriedödande , insekticid och hemolytisk aktivitet. De är kemiskt katjoniska a-spiralformade peptider. De isolerades och identifierades 2002 som en familj av peptider som kallas cupiennin 1. Sekvensen bestämdes genom en process som kallas Edman-nedbrytning , och familjen består av cupiennin 1a, cupiennin 1b, cupiennin 1c och cupiennin 1d. Aminosyrasekvenserna för cupiennin Ib, c och d erhölls genom en kombination av sekvensanalys och masspektrometriska mätningar av jämförande tryptisk peptidkartläggning. Även om de inte är starka toxiner, förstärker de effekten av spindelgiftet genom att synergistiskt förstärka andra komponenter i giftet, såsom CSTX .

Kemisk egenskap

Alla cupienniner är sammansatta av 35 aminosyrarester och kännetecknas av en mer hydrofob N-terminal kedjeregion och en C-terminal som företrädesvis består av polära och laddade rester. Deras utmärkande drag är frånvaron av cystein . På grundval av frånvaron eller närvaron av prolin delas cupienniner in i två familjer cupiennin 1 familj och cupiennin 2 familj.

Cupiennin 1 familj

Cupiennin 1-familjen är den mer välkända gruppen och består av minst fyra peptider, såsom cupiennin 1a, 1b, 1c och 1d. Cupiennin 1a (M-ctenitoxin-Cs1a) är den vanligaste och har en molekylvikt på 3798,63 Da. Cupiennin 1b är mindre rikligt och har en storlek på 3800,25 Da. Cupiennin 1c (3769,75 Da) och 1d (3795,13) är i extremt låga koncentrationer. Dessa peptider är mycket katjoniska, uppbyggda av liknande aminosyror, men olika i de N- och C-terminala ändarna. Den hydrofoba N-terminalen kännetecknas av sex upprepningar av fyra aminosyror, som är i en konserverad sekvens: position 1 är alltid lysin ; position 2 är variabel; position 3 är alltid en hydrofob aminosyra eller glycin , och i position 4 är antingen alanin eller valin . Alla medlemmar har hög antibakteriell aktivitet mot Gram-positiva såväl som Gram-negativa bakterier i ett intervall av 0,16 till 5 mM koncentration. De uppvisar också en cytolytisk aktivitet mellan 14,5–24,4 mM på humana erytrocyter . De har också antiprotozoal aktivitet mot Trypanosoma cruzi och malariaparasit . De är insekticida, men inte lika starka som CSTX-1, en annan peptid av samma gift. Dessa egenskaper moduleras av N-terminalen .

Cupiennin 2 familj

Cupiennin 2-familjen är mindre välkänd, men den innehåller också minst fyra peptider. Faktum är att medlemmar av denna familj upptäcktes tidigare 1994 som medlem av CSTX-peptiderna. Efter upptäckten av cupiennin 1-familjen omklassificeras CSTX-3, -4, -5 och -6 som cupienniner. Detta beror på deras grundläggande kemiska likheter, såsom aminosyraresterna. De kännetecknas av närvaron av minst en prolin. Cupiennin 2a är den bäst studerade. Den har en molekylvikt på 3701,05 Da och visar svaga cytolytiska, bakteriedödande och insekticida aktiviteter.

externa länkar