Bet v I allergen
| Bet v I allergen | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Björk Pollen Allergen Bet V 1 PDB
| |||||||||
| Identifiers | |||||||||
| Symbol | Bet_v_I | ||||||||
| Pfam | PF00407 | ||||||||
| InterPro | IPR000916 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00437 | ||||||||
| |||||||||
Bet v I allergen är en familj av proteinallergener . Allergier är överkänslighetsreaktioner i immunsystemet mot specifika ämnen som kallas allergener (som pollen, stick, droger eller mat) som hos de flesta inte ger några symtom.
Träd inom ordningen Fagales har särskilt potenta allergener, t.ex. det prototypiska Bet v 1, det stora pollenantigenet från vit björk ( Betula verrucosa ). Bet v 1 är den främsta orsaken till typ I-allergier som observerats tidigt på våren. Typ I, eller immunglobulin E-medierade (IgE-medierade) allergier drabbar 1 av 5 personer i Europa och Nordamerika. Vanliga symtom är hösnuva, dermatit, astma och i svåra fall anafylaktisk chock. Första kontakten med dessa allergener resulterar i sensibilisering; efterföljande kontakt producerar en tvärbindningsreaktion av IgE på mastceller och åtföljande frisättning av histamin. De oundvikliga symptomen på en allergisk reaktion uppstår.
Kategorisering
Ett nomenklatursystem har etablerats för antigener (allergener) som orsakar IgE-medierade atopiska allergier hos människor. Detta nomenklatursystem definieras av en beteckning som är sammansatt av de tre första bokstäverna i släktet; ett utrymme; den första bokstaven i artnamnet; ett mellanslag och ett arabiskt tal. I händelse av att två artnamn har identiska beteckningar, särskiljs de från varandra genom att lägga till en eller flera bokstäver (efter behov) till varje artbeteckning.
Allergenerna i denna familj inkluderar allergener med följande beteckningar: Bet v 1, Dau c 1 och Pru a 1. Andra proteiner som tillhör denna familj inkluderar de viktigaste pollenallergenerna:
- Alng I från Alnus glutinosa (Alder);
- Api GI från Apium graveolens (selleri);
- Car b I från Carpinus betulus (europeisk avenbok);
- Cor a I från Corylus avellana (europeisk hassel);
- Mal d I från Malus domestica (Äpple).
Strukturera
NMR-analys har bekräftat tidigare förutsägelser av proteinstrukturen och platsen för den stora T-cellsepitopen. Bet v 1-proteinet består av 6 antiparallella beta-strängar och 3 alfa-helixar. Fyra av strängarna dominerar det globala vecket, och 2 av spiralerna bildar ett C-terminalt amfipatiskt spiralformigt motiv. Detta motiv tros vara T-cellsepitopen. En mycket slående egenskap hos den tredimensionella strukturen hos Bet v 1 är emellertid närvaron av en stor hydrofob hålighet, som är öppen mot utsidan och förmodligen fungerar som ett ligandbindningsställe.
Motivet finns även i:
- det sårinducerade proteinet AoPR1 från Asparagus officinalis (trädgårdssparris);
- de patogenesrelaterade proteinerna från Phaseolus vulgaris (kidneyböna) och Petroselinum crispum (Persilja) (PR1-1 och PR1-3);
- sjukdomsresistensresponsproteinerna, STH-2 och STH-21, från Solanum tuberosum (potatis) och pI49, pI176 och DRRG49-C från Pisum sativum (trädgårdsärta);
- de P. sativum abscisinsyra-känsliga proteinerna ABR17 och ABR18;
- och det stressinducerade proteinet SAM22 från Glycine max (Soybean).
Dessutom grundar eller är kärndomänen i Bet v 1 en superfamilj av domäner som kallas SRPBCC ( START /RHOalphaC/ PITP /Bet v1/CoxG/CalC) som inkluderar den StAR-relaterade lipidöverföringsdomänen (START).
Fungera
Bet v 1:s biologiska funktion är fortfarande under utredning. Bet v 1 har en stor hydrofob ficka och kan binda ett stort spektrum av ligander i den som hormoner och sideroforer som flavonoler . Det tillhör de patogenesrelaterade (PR) proteinerna, som vanligtvis uttrycks vid infektioner och stressiga tillstånd, vilket innebär en roll i värdens försvar. In vitro har Bet v 1 visat sig vara immunsuppressivt, på grund av dess förmåga att binda till järn-flavonoidkomplex, som det kan skjuta in i mänskliga monocytiska celler för att öka deras labila järnpool och stimulera den antiinflammatoriska arylkolvätereceptorvägen ( https://www.mdpi.com/2076-3921/12/1/42 ). Som sådan, endast utan någon ligand, kunde Bet v 1 montera ett Th2-svar och förvandlades till ett allergen.