Aminomukonat-semialdehyddehydrogenas
| aminomukonat-semialdehyddehydrogenas | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 aminomukonat-semialdehyddehydrogenas-tetramer, Pseudomonas-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| EG nr. | 1.2.1.32 | ||||||||
| CAS-nr. | 37250-95-6 | ||||||||
| Databaser | |||||||||
| IntEnz | IntEnz-vy | ||||||||
| BRENDA | BRENDA inträde | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme-vy | ||||||||
| KEGG | KEGG inträde | ||||||||
| MetaCyc | Metabolisk väg | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB- strukturer | RCSB PDB PDBe PDB summa | ||||||||
| Genontologi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Inom enzymologi är ett aminomukonat-semialdehyddehydrogenas ( EC 1.2.1.32 ) ett enzym som katalyserar den kemiska reaktionen
- 2-aminomukonat 6-semialdehyd + NAD + + H 2 O 2-aminomukonat + NADH + 2 H +
De 3 substraten för detta enzym är 2 - aminomukonat 6-semialdehyd , NAD + och H2O . är , medan dess 3 produkter 2- aminomukonat , NADH och H +
Detta enzym tillhör familjen oxidoreduktaser , speciellt de som verkar på donatorns aldehyd- eller oxogrupp med NAD+ eller NADP+ som acceptor. Detta enzym deltar i 3 metaboliska vägar : bensoesyranedbrytning via hydroxylering , tryptofanmetabolism och nedbrytningsvägen för toluen och xylen .
Nomenklatur
Det systematiska namnet på denna enzymklass är 2-aminomukonat-6-semialdehyd:NAD+ 6-oxidoreduktas. Andra namn i vanlig användning inkluderar 2-aminomukonat semialdehyd dehydrogenas, 2-hydroximukonsyra semialdehyd dehydrogenas, 2-hydroximukonat semialdehyd dehydrogenas, alfa-aminomuconic epsilon-semialdehyd dehydrogenas, alfa-hydroximuconic epsilon-semialdehyd dehydrogenas, semi-hydroximuconic epsilon-semialdehyd och semi-hydroxi-semialdehyd.
Vidare läsning
- Ichiyama A, Nakamura S, Kawai H, Honjo T, Nishizuka Y, Hayaishi O, Senoh S (februari 1965). "Studier om metabolismen av bensenringen av tryptofan i däggdjursvävnader. II. Enzymatisk bildning av alfa-aminomukonsyra från 3-hydroxiantranilsyra". Journal of Biological Chemistry . 240 : 740–9. PMID 14275130 .
