Reflektin
Reflectiner är en familj av i sig störda proteiner som utvecklats av ett visst antal bläckfiskar inklusive Euprymna scolopes och Doryteuthis opalescens för att producera regnbågsskimrande kamouflage och signalering. Den nyligen identifierade proteinfamiljen är berikad med aromatiska och svavelinnehållande aminosyror och används av vissa bläckfiskar för att bryta infallande ljus i sin miljö. Reflektionsproteinet är ansvarigt för dynamisk pigmentering och iriscens i organismer. Denna process är "dynamisk" på grund av dess reversibla egenskaper, vilket gör att reflektin kan förändra en organisms utseende som svar på yttre faktorer som att behöva kamouflera eller skicka varningssignaler.
Reflectinproteiner är sannolikt fördelade i det yttre lagret av celler som kallas "slidceller" som omger en organisms pigmentceller, även kända som kromatocyter. Specifika sekvenser av reflekterande gör att bläckfiskar kan kommunicera och kamouflera genom att justera färg och reflektionsförmåga.
Ursprung
Reflectin antas ha sitt ursprung från en typ av transposon (med smeknamnet hoppande gener ), som är en DNA-sekvens som kan ändra positioner i genetiskt material genom att koda för ett enzym . Det kodade enzymet frigör transposon från en plats i ett genom och ligerar (binder) den till en annan. "Hopp" av transposon kan skapa eller vända mutationer som förändrar en cells genetiska identitet vilket kan resultera i nya egenskaper. Denna process kan ses som en "klipp och klistra"-mekanism. Transposoners förmåga att anpassa sig i ett genom och snabbt ändra dess identitet är en egenskap som liknar reflektins beteende.
En ytterligare förfader kan vara symbiotisk Vibrio fischeri (även kallad Aliivibrio fischeri) som är en självlysande (producerar och avger ljus) bakterie som ofta finns i symbiotiska relationer. Eftersom reflectin och Vibrio fischeri delar liknande funktioner som att producera ett skimrande utseende i organismer, är det också tänkt att Reflectin, precis som Vibrio fischeri, är symbiotiskt och används av bläckfiskar för att interagera med sin miljö.
Strukturera
Reflectin är ett oordnat protein som består av konserverade aminosyrasekvenser. Varje sekvens inkluderar en kombination av standard- och svavelinnehållande aminosyror. Även om den grundläggande strukturen kan härledas, är den exakta molekylstrukturen ännu inte fastställd. Ljusinteragerande egenskaper hos reflektin kan tillskrivas dess ordnade hierarkiska struktur och vätebindning .
Reflektin i membran
Reflectin utgör majoriteten av Bragg-reflektorer som bildas av invaginationer av cellmembranet. Bragg-reflektorer är ansvariga för att reflektera färg i en typ av hudcell som kallas iridocyt . Reflektorer är sammansatta av periodiskt staplade lameller som är tunna lager av vävnad bundna till ett membran. Färgen och ljusstyrkan hos ljus som reflekteras av många arter bestäms av Bragg-lamellernas tjocklek, avstånd och brytningsindex (hur snabbt ljus kan färdas genom membranet). En förändring i membrantjockleken utlöser ett utflöde av vatten från Bragg-lamellerna, vilket i huvudsak uttorkar det, ökar deras brytningsindex och minskar tjockleken och avståndet. Detta resulterar i en ökning av reflektansen från Bragg-lamellerna och en förändring i färgen på det reflekterade ljuset. Denna förändring tillåter dessutom initialt transparenta celler att öka i ljusstyrka
Mekanismer
Reflectin kan ta emot information från signaler för en kontinuerlig process för att finjustera det osmotiska trycket hos subcellulära strukturer hos bläckfiskar. Denna pågående process används för att reglera fotoniskt beteende, eller med andra ord kontrollera hur en organism ändrar färg. Komponenterna i reflectin har en mycket stark positiv laddning. Nervsignaler skickas till iridoforceller (även kallade kromatoforer) som är pigmentinnehållande celler som lägger till en negativ laddning till reflektin. Med laddningarna balanserade viks proteinet ihop för att exponera en klibbig yta, vilket gör att reflekterande molekyler klumpar ihop sig. Denna process upprepas tills tillräckligt med reflektinproteiner har samlats för att ändra vätsketrycket i cellväggarnas membran. Membranets tjocklek minskar när vatten rinner ut, en process som ändrar våglängden på det reflekterade ljuset. Genom att anpassa en organismes membran för att reflektera olika våglängder, tillåter reflektion bläckfiskar att skifta från olika färger av rött, gult, grönt och blått samt justera ljusstyrkan på den projicerade färgen.
Nuvarande forskning
- Forskargrupper från ICB ( Institute for Collaborative Biotechnologies) upptäckte att reflektinmontering kan finjusteras elektriskt, vilket föreslår ett nytt tillvägagångssätt för att kontrollera proteinmaskiner som liknar reflektin Biotisk-abiotisk manipulering genom elektriskt finjusterande reflektinaggregat
- Forskare vid University of California i Santa Barbara ( UCSB) kan ha konsekvenser för molekylär ingenjörskonst baserat på mekanismer som liknar transformationer som kontrolleras av reflektin. Upptäckter om reflectin kan till och med visa vägen mot behandlingar för Alzheimers sjukdom. Processer som används av reflectin liknar de som ses när proteiner samlas i hjärnan under utvecklingen av proteinrelaterade sjukdomar som Alzheimers och Parkinsons. Förstå hur hjärnskadande patologi kan vändas .
- Forskare tror att reversibla mekanismer som används av reflektinprotein kan replikeras för att utveckla dynamiska levande mänskliga celler och vävnader. Dessa resultat skulle kunna tillämpas på utvecklingen av biofotoniska verktyg som används inom materialvetenskap och bioteknik Optisk ingenjörskonst av mänskliga celler
- Baserat på reflectins funktion för att kamouflera bläckfiskar, tror forskare att det är möjligt att skapa ett material som används för tillväxt av mänskliga neurala celler och stamceller. Använda reflektin som ett material för tillväxt av neurala stamceller
Används inom bioteknik
Reflektiner har uttryckts heterologt i däggdjursceller för att ändra deras brytningsindex .
Vidare läsning
- Kramer RM, Crookes-Goodson WJ, Naik RR (juli 2007). "De självorganiserande egenskaperna hos bläckfiskreflektinprotein" . Naturmaterial . 6 (7): 533–8. Bibcode : 2007NatMa...6..533K . doi : 10.1038/nmat1930 . PMID 17546036 .
- Crookes WJ, Ding LL, Huang QL, Kimbell JR, Horwitz J, McFall-Ngai MJ (januari 2004). "Reflektiner: de ovanliga proteinerna i bläckfisk reflekterande vävnader". Vetenskap . 303 (5655): 235–8. Bibcode : 2004Sci...303..235C . doi : 10.1126/science.1091288 . PMID 14716016 . S2CID 44490101 .