Pseudomonas virus phi6
.jpg)
|
|
|
|
| Pseudomonas virus phi6 | |
|---|---|
| Den RNA-förpackade prokapsiden (proteinskal) av Pseudomonas virus phi6 | |
| Genom av pseudomonas virus phi6 | |
| Virusklassificering | |
| (orankad): | Virus |
| Rike : | Riboviria |
| Rike: | Orthornavirae |
| Provins: | Duplornaviricota |
| Klass: | Vidaverviricetes |
| Beställa: | Mindivirales |
| Familj: | Cystoviridae |
| Släkte: | Cystovirus |
| Arter: |
Pseudomonas virus phi6
|
| Synonymer | |
|
|
Φ6 ( Phi 6 ) är den bäst studerade bakteriofagen av virusfamiljen Cystoviridae . Det infekterar Pseudomonas- bakterier (typiskt växtpatogena P. syringae ). Den har ett tredelat, segmenterat, dubbelsträngat RNA- genom , totalt ~13,5 kb i längd. Φ6 och dess släktingar har ett lipidmembran runt sin nukleokapsid , en sällsynt egenskap bland bakteriofager. Det är en lytisk fag , även om den under vissa omständigheter har observerats uppvisa en fördröjning i lys som kan beskrivas som ett "bärartillstånd".
Proteiner
Genomet av Φ6 kodar för 12 proteiner . P1 är ett huvudkapsidprotein som är ansvarigt för att bilda skelettet av polymeraskomplexet . I det inre av skalet som bildas av P1 finns P2 viral replikas och transkriptasprotein. De spikar som binder till receptorer på Φ6-virionen bildas av proteinet P3. P4 är ett nukleosidtrifosfatas som krävs för genomförpackning och transkription. P5 är ett lytiskt enzym. Spikproteinet P3 är förankrat till ett fusogent höljeprotein i P6. P7 är ett mindre kapsidprotein, P8 är ansvarigt för att bilda nukleokapsidens ytskal och P9 är ett huvudhöljeprotein. P12 är ett icke-strukturellt morfogent protein som har visat sig vara en del av höljessammansättningen. P10 och P13 är proteiner som kodar gener som är associerade med det virala höljet och P14 är ett icke-strukturellt protein.
Livscykel
Φ6 fäster typiskt till typ IV pilus av P. syringae med dess bindningsprotein, P3. Man tror att cellen sedan drar tillbaka sin pilus och drar fagen mot bakterien. Fusion av det virala höljet med det bakteriella yttre membranet underlättas av fagproteinet, P6. Det muralytiska ( peptidoglykan -nedbrytande) enzymet, P5, smälter sedan en del av cellväggen , och nukleokapsiden kommer in i cellen som är belagd med det bakteriella yttre membranet.
En kopia av sense-strängen i det stora genomsegmentet (6374 baser ) syntetiseras sedan ( transkription ) på kapsidens hörn , med det RNA-beroende RNA-polymeraset , P2, och frisätts i värdcellens cytosol . De fyra proteinerna som översätts från det stora segmentet sätts spontant samman till prokapsider , som sedan packar en stor segmentssenssträng, polymeriserar dess komplement under inträde genom de P2- polymerasinnehållande hörn. Medan det stora segmentet translateras (uttrycks) och syntetiseras (replikeras), frisätter den parentala fagen kopior av senssträngarna av mellansegmentet (4061 baser) och det lilla segmentet (2948 baser) till cytosolen . De översätts och förpackas i prokapsiderna i ordning: medelstora sedan små. De fyllda kapsiderna beläggs sedan med nukleokapsidproteinet P8, och sedan lockar yttre membranproteiner till sig på något sätt bakteriellt inre membran , som sedan omsluter nukleokapsiden.
Det lytiska proteinet, P5, finns mellan P8-nukleokapsidskalet och det virala höljet. Den färdiga fagavkomman förblir i cytosolen tills tillräckliga nivåer av det lytiska proteinet P5 bryter ned värdcellväggen. Cytosolen spricker sedan ut, stör det yttre membranet och frisätter fagen. Bakterien dödas av denna lysis .
RNA-beroende RNA-polymeras
RNA-beroende RNA-polymeraser (RdRPs) är kritiska komponenter i livscykeln för dubbelsträngade RNA (dsRNA)-virus . Det är dock inte helt förstått hur dessa viktiga enzymer fungerar under viral replikation. Uttryck och karakterisering av det renade rekombinanta RdRP av Φ6 är den första direkta demonstrationen av RdRP-aktivitet katalyserad av ett enda protein från ett dsRNA-virus . Det rekombinanta Φ6 RdRP är mycket aktivt in vitro , besitter RNA-replikations- och transkriptionsaktiviteter och kan använda både homologa och heterologa RNA - molekyler som mallar. Kristallstrukturen för Φ6-polymeraset, löst i komplex med ett antal ligander, ger insikter för att förstå mekanismen för primeroberoende initiering av RNA-beroende RNA-polymerisation. Detta RNA-polymeras verkar fungera utan en sigmafaktor /subenhet. Den renade Φ6 RdRP visar processiv förlängning in vitro och självmonterar tillsammans med polymeraskomplexproteiner till subvirala partiklar som är fullt funktionella.
Forskning
Φ6 har studerats som en modell för att förstå hur segmenterade RNA-virus packar sina genom, dess struktur har studerats av forskare som är intresserade av lipid -innehållande bakteriofager, och det har använts som en modellorganism för att testa evolutionsteori som Mullers spärrhake . Fag Φ6 har använts i stor utsträckning i ytterligare experimentella fagevolutionsstudier .
Se även
externa länkar
- Detaljerad molekylär beskrivning
- Beskrivningar av tester av evolutionsteori av Turner Lab
- Beskrivningar av tester av evolutionsteori av Burch Lab
- Den universella virusdatabasen från International Committee on the Taxonomy of Viruses
- Ursprunget till fosfolipider från den hölje bakteriofagen phi6