John Anthony Schellman

John Anthony Schellman

Professor Emeritus
John Anthony Schellman.jpeg
Född 24 oktober 1924
Philadelphia
dog 16 december 2014 (2014-12-16) (90 år)
Eugene, Oregon
Yrke(n) Biofysisk kemist och akademiker
Känd för Termodynamik och optiska spektroskopier av biologiska makromolekyler
Akademisk bakgrund
Utbildning
AB, 1948, Temple University M.A., 1949 och Ph.D., 1951, båda vid Princeton University
Avhandling Teorin om isens dielektriska egenskaper
Doktorand rådgivare Walter Kauzmann

John Anthony Schellman (24 oktober 1924–16 december 2014) var en amerikansk biofysisk kemist vid University of Oregon , medlem av National Academy of Sciences , en Biophysical Society Fellow och en American Physical Society Fellow.

tidigt liv och utbildning

Sonen till John A. och Margaret Mary (född Mason) Schellman, John Anthony Schellman föddes i Philadelphia den 24 oktober 1924. Hans far, en maskinist , förlorade sin position när butiken där han arbetade stängde under den stora depressionen . Hans far levererade mjölk och ägg i en hästdragen vagn, och hans mamma sjöng irländska ballader på krogar för extra pengar. Schellman tyckte särskilt mycket om gymnasiekemi, och enligt uppgift var han nära att bränna ner huset när ett källarexperiment fattade eld.

Efter gymnasiet tillät hans familjs begränsade ekonomi honom inte att gå på college. Schellman arbetade i en fabrik, sedan i Philadelphia Gas Works laboratorium, ett labb som gjorde tillämpad forskning. Han tog också en kemiklass efter jobbet vid Temple University . Draftad under andra världskriget , på grund av dålig syn ansågs han olämplig för strid, och han tilldelades arméns medicinska laboratorium på Walter Reed Hospital i Washington. Han blev chef för laboratoriet.

Efter sin militärtjänst använde Schellman sina GI Bill- förmåner och avslutade en AB vid Temple University , Phi Beta Kappa , på bara två år, 1948. Han tog en MA 1949 och en Ph.D. i teoretisk kemi 1951, båda vid Princeton University . Hans avhandling hade titeln The Theory of the Dilectric Properties of Ice, och rådgavs av Walter Kauzmann .

Karriär

Postdoktoral stipendium

Schellmans första postdoktorala stipendium var en US Public Health Service -pris från NIH , med Leo Samuels vid University of Utah Medical School , som arbetade för att förbättra kemiska och biologiska analyser av steroidhormoner . Även om han inte tyckte att det arbetet var intressant var han fortfarande intresserad av proteiner och överförde sin postdoktorala stipendium till Carlsberg Laboratory i Köpenhamn, Danmark , med Kaj Linderstrøm-Lang . Han och post-doc Bill Harrington var de första som visade att "proteinveckningsövergångar var snabba och reversibla och därför var reaktioner lämpliga för kvantitativ fysikalisk-kemisk analys", vilket initierade reversibel proteinveckning som ett stort arbetsområde . Schellman utvecklade också " optical rotatory dispersion (ORD)" för att mäta α-helix och β-sheet sekundära strukturer av proteiner.

Robert L. Baldwin skrev,

1955 skrev John Schellman en uppsats som uppskattade stabiliteten av α-helixen i vattenlösning. Fyra år tidigare Pauling och Corey föreslagit att α-helixen skulle vara en viktig strukturell enhet i proteiner, men ingen hade ännu sett en α-helix. Först 1958, när Kendrew och medarbetare bestämde strukturen för det första proteinet (spermvalmyoglobin) vid 0,6 nm upplösning, kunde α-helixar börja ses. Så Johns papper låg i framkant, milt uttryckt. Hans var också den första moderna uppsatsen om proteinveckningens energi : Kauzmanns landmärke om den energetiska betydelsen av att begrava icke-polära sidokedjor i proteinernas inre dök upp fyra år senare 1959.

Schellmans efterföljande forskning ledde till tre viktiga utvecklingar. Först härledde han "en ekvation för att analysera hur antalet H-bindningar som görs mellan ureamolekyler i vatten bör förändras när en koncentrerad urealösning späds", vilket ger mätningar som tyder på att "peptiden H -bindning borde vara marginellt stabil i vatten". För det andra frågade han: "Hur stabil är en enda α-helix i vatten?" och "dragit slutsatsen från sin studie att en enda α-helix bör ha gränsstabilitet i vatten, och att helixlängd bör vara en kritisk variabel för att bestämma helixstabilitet". För det tredje undersökte han tillsammans med Harrington hur en angränsande tertiär struktur kan påverka stabiliteten hos en α-helix, och lärde sig "att faktiskt tertiär struktur och andra stabiliserande element (som SS-bindningar mellan kedjor) kan vara avgörande för att stabilisera de individuella sekundära strukturelementen av klotformiga proteiner ".

I Köpenhamn träffade Schellman Frances "Charlotte" Green, från St. Joseph, Missouri , som var post-doc från Cal Tech , och de gifte sig 1954. (Hon utvecklade "Schellman-motivet", om α-helixterminering i proteiner av en karakteristisk sekvens.) Enligt Baldwin och von Hippel, "Deras ORD-resultat publicerades i en magnum opus (sju artiklar om tio proteiner) 1958, efter att de hade lämnat Carlsberg Lab."

Fakultetstjänster

1956 Schellman gick med i fakulteten vid kemiavdelningen vid University of Minnesota . År 1958 flyttade familjen Schellmans till University of Oregon , där han hade gemensamma utnämningar som docent vid avdelningarna för kemi och Institutet för molekylärbiologi, och hon var adjungerad professor. Han befordrades till professor 1963 och han gick i pension som professor emeritus 1990.

Om Schellmans arbete i Oregon skrev Robert Baldwin och Peter von Hippel,

...John grävde djupare i de problem han hade öppnat upp på Carlsberg Lab och började analysera de fysiska egenskaperna hos DNA . Han klargjorde grunderna för de ämnen han studerade, särskilt av cirkulär dikroism och energin hos proteinveckning. 1962 fann John och hans student Patrick Oriel att n-pi*-övergången av peptidgruppen är ansvarig för bomullseffekten som används för att mäta α-helixbildning i ORD-studier. (I CD-studier är n-pi*-övergången ansvarig för 220 nm CD-bandet som används för att mäta α-helixinnehåll.) ...På 1970-talet blev studien av proteinmutanter ett viktigt tillvägagångssätt för proteinveckningsproblemet och John och hans medarbetare utvecklade metoder för att analysera egenskaperna hos mutanta proteiner. Johns metoder användes flitigt, både i jämviktsstudier av mutationseffekter på proteinstabilitet och i kinetiska studier av hur mutationer påverkar hastigheten för proteinveckning.

I ett speciellt festskriftnummer av tidskriften Biophysical Chemistry vid Schellmans pensionering 2002 skrev Hong Qian, James Hofrichter och Robert L. Baldwin att hans vetenskapliga karriär hade "parallelliserat utvecklingen av biofysisk kemi." Med hänvisning till hans "landmärkesartikel om stabiliteten av α-helixen 1955", såväl som hans forskning och undervisning, kommenterade de hans arbete i traditionen av Linderstrøm-Lang , med sin fru Charlotte. De skrev att han var "medverkande för att föra in den fysiska kemins rigor och metodologi (ja, inklusive fysik, matematik och spektroskopi!) i centrum för biokemi och molekylärbiologi. En väsentlig egenskap hos Johns arbete är integrationen av teoretisk analys med experimentell mått."

Kollegan Henryk Eisenberg skrev att Schellmans studier var starka "i undersökningen av biologiska makromolekyler, proteiner och nukleinsyror, när det gäller deras interaktioner med stora och små molekyler, lösningsmedel och lösta ämnen, ibland i "trånga" miljöer, som efterliknar biologiska medier." Eisenberg sa att Shellmans bidrag inkluderade "fluktuationer och kopplingsrelationer i makromolekylära lösningar w25x, en enkel modell för solvatisering i blandade lösningsmedel w26x, relationen mellan den fria energin för interaktion och bindning w27x och termodynamiken för lösningsmedelsutbytet w28x."

Utvalda publikationer

  •     Schellman, John A. (1 juli 2003). "Proteinstabilitet i blandade lösningsmedel: en balans mellan kontaktinteraktion och utesluten volym" . Biofysisk tidskrift . 85 (1): 108–125. doi : 10.1016/S0006-3495(03)74459-2 . ISSN 0006-3495 . PMC 1303070 . PMID 12829469 .

Utmärkelser, utmärkelser

  • 1982 Invald i National Academy of Sciences
  • 1983 American Physical Society Fellow, citerad För tillämpningen av rigorös fysikalisk teori och utvecklingen av nya experimentella tekniker för att öka vår förståelse av strukturen och beteendet hos biologiska makromolekyler, särskilt proteiner och nukleinsyror .
Hämtad från " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=John_Anthony_Schellman&oldid=1138656176 "