HEPN-domän
| HEPN-domänkristallstruktur | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 för tt1696 från thermus thermophilus hb8-
| |||||||||
| identifierare | |||||||||
| Symbol | HEPN | ||||||||
| Pfam | PF05168 | ||||||||
| Pfam klan | CL0291 | ||||||||
| InterPro | IPR007842 | ||||||||
| SCOP2 | 1o3u / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Inom molekylärbiologi är HEPN-domänen (högre eukaryoter och prokaryoter nukleotidbindande domän ) en region med cirka 110 aminosyror som finns i C-terminalen av sacsin , ett chaperonin som är inblandat i en tidigt debuterande neurodegenerativ sjukdom hos människor och i många bakterier och archaea proteiner . Det finns tre klasser av proteiner med HEPN-domäner:
- Enkeldomän HEPN- proteiner som finns i många bakterier.
- Tvådomänproteiner med N-terminalt nukleotidyltransferas (NT) och C-terminala HEPN - domäner . Denna N-terminala NT-domän tillhör en stor familj av NT, som inkluderar flera klasser av enzymer som är ansvariga för vissa typer av bakteriell resistens mot aminoglykosider . Dessa enzymer deaktiverar olika antibiotika genom att överföra en nukleotidylgrupp till läkemedlet.
- Ett multidomänsacsinprotein i genom från fisk och däggdjur . HEPN-domänen är belägen vid proteinets C-terminal, direkt efter DnaJ-domänen. Kristallstrukturen för HEPN-domänen från TM0613-proteinet från Thermotoga maritima indikerar att den är strukturellt lik den C-terminala all- alfa-helixdomänen av kanamycin nukleotidyltransferaser (KNTaser). Den är sammansatt av fem alfaspiraler, varav tre bildar en upp-och-ned helix, med ett par korta helixar på sidan. Den avlägsna strukturella likheten tyder på att HEPN-domänen kan vara involverad i nukleotidbindning.
Kategori: