DLG1

DLG1
Protein DLG1 PDB 1iu0.png
Tillgängliga strukturer
PDB Ortologisk sökning:
Identifierare
, DLGH1, SAP-97, SAP97, dJ1061C18.1.1, hdlg, B130052P05Rik, E-dlg/SAP97, mKIAA4187, skivor stor homolog 1, klottrare cellpolaritetskomplexkomponent, skivor stora MAG1 ställningsprotein ID-
skivor
Ortologer
Arter Mänsklig Mus
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)
RefSeq (protein)
Plats (UCSC)
PubMed -sökning
Wikidata
Visa/redigera människa Visa/redigera mus

Discs large homolog 1 ( DLG1 ), även känd som synapsassocierat protein 97 eller SAP97 , är ett ställningsprotein som hos människor kodas av SAP97 - genen .

SAP97 är ett MAGUK -familjeprotein från däggdjur som liknar Drosophila-proteinet Dlg1 (proteinet kallas alternativt hDlg1, och den mänskliga genen är DLG1). SAP97 uttrycks i hela kroppen i epitelceller . I hjärnan är det involverat i trafiken av jonotropa receptorer från det endoplasmatiska retikulumet till plasmamembranet , och kan vara involverat i handeln med AMPAR under synaptisk plasticitet.

Fungera

SAP97 uttrycks i hela kroppen i epitelceller, inklusive njure och hjärna. Det finns vissa bevis för att SAP97 reglerar cell-till-cell-adhesion under celldöd och kan interagera med HPV . I hjärnan är SAP97:s funktion involverad i trafiken av transmembranreceptorer från ER till plasmamembranet.

SAP97s funktion har undersökts genom att reducera dess uttryck genom knockout eller öka dess uttryck heterologt . Möss där SAP97-genen har slagits ut dör perinatalt, har en gomspalt och brister i njurfunktionen. Överuttryck av SAP97 i däggdjursneuroner leder till ökad synaptisk styrka.

Klinisk signifikans

Mutationer i DLG1 är associerade med Crohns sjukdom .

Strukturera

SAP97:s proteinstruktur består av en alternativt splitsad n-terminal domän, tre PDZ-domäner , en SH3-domän , hook-domän, I3-domän och slutligen en inaktiv guanylatkinas (GK) domän. Var och en av dessa domäner har specifika interagerande partners som hjälper till att definiera SAP97:s unika funktion.

N-terminalen av SAP97 kan alternativt splitsas för att innehålla ett dubbelcystein/palmitoyleringsställe (α-isoform), eller en L27-domän (β-isoform. L27-domänen är involverad i SAP97-oligomerisering med andra SAP97-molekyler, CASK , och andra L27-domäninnehållande proteiner Det finns också ett myosin VI-bindningsställe nära n-terminalt som kan vara involverat i internaliseringen av AMPAR.

Var och en av SAP97:s PDZ-domäner har olika bindningspartners, inklusive AMPAR-subenheten GluR1 för den första PDZ-domänen och neuroligin för den sista. SAP97:s I3-domän är unik för SAP97 bland MAGUK-familjen och är känd för att reglera den postsynaptiska lokaliseringen av SAP97 och för att binda proteinet 4.1N. GK-domänen tillåter SAP97 att binda till proteiner från GKAP /SAPAP-familjen.

Vidare läsning

externa länkar