YbaK-proteindomän
| YbaK-proteindomän | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Kristallstruktur av Cysteinyl-tRNA(Pro)-deacylasprotein från Haemophilus influenzae (hi1434)
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | YbaK | ||||||||
| Pfam | PF04073 | ||||||||
| InterPro | IPR007214 | ||||||||
| SCOP2 | 1dbx / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd04332 | ||||||||
| |||||||||
Inom molekylärbiologin finns denna proteindomän med okänd funktion i många prokaryota organismer . Denna domän förekommer också i ett antal prolyl-tRNA- syntetaser (proRS) från prokaryoter . Således tros domänen vara involverad i oligonukleotidbindning , med möjliga roller i igenkänning/diskriminering eller redigering av prolyl-tRNA.
Fungera
Studier har visat att YbaK fungerar som ett Cys-tRNAPro-deacylas in vivo , deacetylering involverar dessutom att stänga av gener, därför kan det antas att det förhindrar tillägget av en aminosyra till en tRNA -molekyl, vilket förhindrar translation . In vitro- studier med hela uppsättningen av 20 E. coli aminoacyl-tRNA avslöjade att Haemophilus influenzae och E. coli YbaK-proteiner är måttligt allmänna aminoacyl-tRNA-deacylaser som företrädesvis hydrolyserar Cys-tRNAPro och Cys-tRNACy. Vidare har YbaK-medierad hydrolys av aminoacyl-tRNA indikerats påverka celltillväxt. Det har vidare indikerats att YbaK-domänen är viktig i redigeringsfunktionen om fel aminosyra har kopplats till fel tRNA.
Strukturera
Strukturen hos YbaK visar ett nytt veck . Denna domän förekommer också i ett antal prolyl-tRNA- syntetaser (proRS) från prokaryoter . Således tros domänen vara involverad i oligonukleotidbindning, med möjliga roller i igenkänning/diskriminering eller redigering av prolyl-tRNA. YbaK är ett mycket böjt blandat sjusträngat betaark omgivet av sex korta alfaspiraler