USMG5
| ATP5MK- | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identifierare | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| , DAPIT, HCVFTP2, bA792D24.4, uppreglerad under skelettmuskeltillväxt 5 homolog (mus), USMG5, ATP-syntasmembransubenhet DAPIT, MC5DN6, AGP, ATP5MD, ATP-syntasmembransubenhet k Externa ID- | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| enheter | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidata | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Uppreglerat under skelettmuskeltillväxt protein 5 (USMG5) , även känt som ATP-syntasmembransubenhet DAPIT (ATP5MD), Diabetesassocierat protein i insulinkänsliga vävnader eller HCV F-transaktiverat protein 2 är ett protein som hos människor är kodat av USMG5 -genen .
Strukturera
USMG5 - genen är lokaliserad på q-armen av kromosom 10 vid position 24.33 och den sträcker sig över 7 463 baspar. USMG5 - genen producerar ett protein på 6,46 kDa som består av 58 aminosyror . USMG5 är en liten subenhet av mitokondriella ATP-syntaset (komplex V), såväl som det lysosomala V-ATPaset . Proteinet är associerat med ATP-syntaset på ett stökiometriskt sätt. Strukturen av proteinet innehåller ett förmodat transmembransegment och en enda förmodad α-helix som sträcker sig från aminosyra 23 till 45. Strukturen har visat sig likna dess förmodade jästortolog .
Fungera
Den humana USMG5 -genen kodar för ett protein med en roll i att upprätthålla och reglera ATP- syntaspopulationen i mitokondrierna . Proteinet är ansvarigt för flera mindre roller som är förbrukbara för kärnfunktionen hos komplex V . En nedbrytning av proteinet har visat sig leda till minskad ATP-synteshastighet och CV-dimeruttryck, medan vildtypen har visat sig öka dimeriseringen av komplex V samt öka ATP-synteshastigheten .
Klinisk signifikans
Mutationer i USMG5 har visat sig resultera i mitokondriella brister och associerade störningar i mitokondriell ATP-syntas ( komplex V). Homozygota splitsningsställe- mutationer (c.87 + 1G>C) i den Ashkenazi-judiska befolkningen har associerats med fall av leigh-syndrom orsakat av minskningen av komplex V- dimerisering och ATP-syntes. Leighs syndrom är en heterogen mitokondriell oxidativ fosforylering (OXPHOS) sjukdom som kännetecknas av psykomotorisk retardation och nekrotiserande lesioner i hjärnan.
Interaktioner
USMG5 är en komponent i ATP-syntaskomplexet och har samkomplexa interaktioner med ATP5F1 , ATP5MC1, TP5F1E, ATP5H , ATP5ME, ATP5J , ATP5J2 och andra.
Denna artikel innehåller text från United States National Library of Medicine, som är allmän egendom .