Tagetitoxin

Tagetitoxin

Föreslagen struktur för
tagetitoxinidentifierare
CAS-nummer	87913-21-1   Y
3D-modell ( JSmol )	Interaktiv bild
ChemSpider	103185
PubChem CID	115340
InChI InChI=1S/C11H17N2O11PS/c1-3(14)22-5-4(12)6(24-25(19,20)21)10(9(16)17)2-26-11(18,8( 13)15)7(5)23-10/h4-7,18H,2,12H2,1H3,(H2,13,15)(H,16,17)(H2,19,20,21)/t4- ,5-,6-,7-,10+,11-/m1/s1 Nyckel: UVAAUIDYGIWLMB-XJKNRETDSA-N InChI=1/C11H17N2O11PS/c1-3(14)22-5-4(12)6(24-25(19,20)21)10(9(16)17)2-26-11(18,8( 13)15)7(5)23-10/h4-7,18H,2,12H2,1H3,(H2,13,15)(H,16,17)(H2,19,20,21)/t4- ,5-,6-,7-,10+,11-/m1/s1 Nyckel: UVAAUIDYGIWLMB-XJKNRETDBI
LEDER O=C(N)[C@]1(O)SC[C@@]2(O[C@@H]1[C@H](OC(=O)C)[C@@H]( N)[C@H]2OP(=0)(0)0)C(=0)O
Egenskaper
Kemisk formel	C11H17N2O11P S _ _ _ _ _ _ _ _
Molar massa	416,29 g·mol -1
Om inte annat anges ges data för material i standardtillstånd (vid 25 °C [77 °F], 100 kPa). Infobox referenser

Tagetitoxin (TGT) är ett bakteriellt fytotoxin som produceras av Pseudomonas syringae pv. tagetis .

Kemisk struktur

När TGT först isolerades karakteriserades det endast delvis. Den första föreslagna kemiska strukturen av TGT involverade en åttaledad ring, men denna reviderades kort därefter till en bicyklisk struktur (visad till höger) baserad på NMR och masspektrometri . Denna struktur har dock ifrågasatts. Den absoluta konfigurationen förblir obestämd, och försök att bekräfta strukturen genom organisk syntes pågår. Nyligen har Porter et al. publicerade en reviderad struktur för TGT baserad på omfattande 2D NMR-data.

Handlingsmekanism

TGT stör utvecklingen av kloroplaster i unga växtblad och orsakar därmed kloros . Det naturliga målet för toxinet är kloroplast-RNA-polymeras. Kloroplast-RNA-polymeras tillhör en allmänt förekommande familj av multisubunit-RNA-polymeraser (RNAP) och är närmast besläktat med bakteriella enzymer. In vitro hämmar TGT bakteriella RNAP från Escherichia coli och Thermus thermophilus och eukaryot RNA-polymeras III. Däremot är eukaryot RNA-polymeras I och II såväl som RNA-polymeraser med en enda subenhet av bakteriofag T7 och SP6 relativt okänsliga för föreningen. TGT binder i det aktiva RNAP-stället och hämmar initierings- och förlängningsfaser av transkription såväl som pyrofosforolys av det begynnande RNA:t. Den detaljerade hämningsmekanismen förblir dock föremål för het debatt.

Det har föreslagits att TGT bildar ett ternärt RNAP-NTP-TGT-komplex och hämmar fosfodiesterbindningssyntes antingen genom att binda en hämmande magnesiumjon eller genom att fånga en flexibel domän av aktiv plats i en inaktiv konformation. Den tredje teorin antyder att TGT övervägande bildar ett binärt RNAP-TGT-komplex och hämmar RNAP-translokation längs DNA:t genom att efterlikna transkriptionsbiprodukten pyrofosfat.