Kaliumupptag permeas
| Identifierare av | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| protein med låg affinitet för kaliumtransportsystem | |||||||||
| Symbol | KUP eller TrkD | ||||||||
| Pfam | PF02705 | ||||||||
| InterPro | IPR003855. | ||||||||
| |||||||||
| Identifierare för | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| högaffinitet för kaliumtransportör | |||||||||
| Symbol | HAK1 | ||||||||
| Pfam | PF02705 | ||||||||
| InterPro | IPR003855 | ||||||||
| |||||||||
Kalium (K + )-upptagspermeas (KUP)-familjen ( TC# 2.A.72 ) är en medlem av APC-superfamiljen av sekundära bärare. Proteiner från KUP/HAK/KT-familjen inkluderar KUP (TrkD)-proteinet från E. coli och homologer i både grampositiva och gramnegativa bakterier . Högaffinitet (20 μM) K + -upptagssystem (Hak1, TC# 2.A.72.2.1 ) av jästen Debaryomyces occidentalis samt svampen, Neurospora crassa , och flera homologer i växter har karakteriserats. Arabidopsis thaliana och andra växter har flera KUP-familjens paraloger. Medan många växtproteiner kluster tätt ihop, är Hak1-proteinerna från jäst såväl som de två grampositiva och gramnegativa bakterieproteinerna avlägset besläktade på det fylogenetiska trädet för KUP-familjen. Alla för närvarande klassificerade medlemmar av KUP-familjen finns i Transporter Classification Database.
Struktur och funktion
Escherichia coli
E. coli -proteinet är 622 aminoacylrester långt och har 12 etablerade transmembrannyckel (440 rester) med en erforderlig hydrofil, C-terminal domän av 182 rester, lokaliserad till den cytoplasmatiska sidan av membranet. Borttagning av större delen av den hydrofila domänen minskar men tar inte bort KUP-transportaktivitet. Funktionen av den C-terminala domänen är inte känd. E. coli KUP-proteinet tros vara en sekundär transportör. Upptaget blockeras av protonoforer som CCCP (men inte arsenat ), och bevis för en protonsymportmekanism har presenterats. N. crassa -proteinet visades tidigare vara en K + :H + -symporter, vilket fastställde att KUP-familjen består av sekundära bärare.
Jäst
Jästens höga affinitet (K M = 1 μM) K + transportör Hak1 är 762 aminoacylrester långa med 12 förmodade TMS. Liksom E. coli KUP-proteinet har det en C-terminal hydrofil domän, troligen lokaliserad till den cytoplasmatiska sidan av membranet. Hak1 kanske kan ackumulera K + 10 6 gånger mot en koncentrationsgradient. Växtens K + -transportörer med hög och låg affinitet kan komplettera K + -upptagsdefekter i E. coli.
TRK
TRK-transportörer, ansvariga för huvuddelen av K + -ackumulering i växter, svampar och bakterier, förmedlar jonströmmar som drivs av de stora membranspänningarna (-150 till -250 mV) som är vanliga för icke-djurceller. Bakteriella TRK-proteiner liknar K + -kanaler i sin primära sekvens, kristalliserar som membrandimerer med intramolekylär K + -kanalliknande veckning och komplexbinder med en cytoplasmatisk krage bildad av fyra RCK-domäner. Svamp-TRK-proteiner har en stor inbyggd regulatorisk domän och ett mycket konserverat par transmembranspiraler (TMSs 7 och 8, före C-terminalen), postulerade för att underlätta intramembranal oligomerisering . Dessa svamp-HAK-proteiner är kloridkanaler som medierar efflux, en process som undertrycks av osmoskyddande medel. Den involverar hydrofob grindning och liknar ledning av Cys-loop-ligandstyrda anjonkanaler. Möjligen skapar tendensen hos hydrofoba eller amfipatiska transmembranspiraler att självorganisera till oligomerer nya joniska vägar genom membran: hydrofoba nanoporer, vägar med låg selektivitet som styrs av det kaotropa beteendet hos enskilda joniska arter under påverkan av membranspänning.
Transportreaktion
Den generaliserade transportreaktionen för medlemmar av KUP-familjen är:
- K + (ut) + energi → K + (in).
Se även
Vidare läsning
- Nieves-Cordones, Manuel; Razzaq Al Shiblawi, Fouad; Sentenac, Hervé (2016). "Kapitel 9. Roller och transport av natrium och kalium i växter". I Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland KO (red.). Alkalimetalljonerna: deras roll i livet . Metalljoner inom biovetenskap. Vol. 16. Springer. s. 291–324. doi : 10.1007/978-3-319-21756-7_9 . PMID 26860305 .
- Fu HH, Luan S (januari 1998). "AtKuP1: en dubbelaffinitet K+ transportör från Arabidopsis" . Växtcellen . 10 (1): 63–73. doi : 10.1105/tpc.10.1.63 . PMC 143931 . PMID 9477572 .
- Quintero FJ, Blatt MR (september 1997). "En ny familj av K+-transportörer från Arabidopsis som är bevarade över phyla". FEBS Bokstäver . 415 (2): 206–11. doi : 10.1016/s0014-5793(97)01125-3 . PMID 9350997 . S2CID 45106523 .
- Greiner T, Ramos J, Alvarez MC, Gurnon JR, Kang M, Van Etten JL, Moroni A, Thiel G (december 2011). "Funktionell HAK/KUP/KT-liknande kaliumtransportör kodad av chlorellavirus" . Planttidningen . 68 (6): 977–86. doi : 10.1111/j.1365-313X.2011.04748.x . PMID 21848655 .
- Pyo YJ, Gierth M, Schroeder JI, Cho MH (juni 2010). "Högaffinitets-K(+)-transport i Arabidopsis: AtHAK5 och AKT1 är avgörande för etablering av plantor och tillväxt efter grodd under lågkaliumförhållanden" . Växtfysiologi . 153 (2): 863–75. doi : 10.1104/pp.110.154369 . PMC 2879780 . PMID 20413648 .
- Senn ME, Rubio F, Bañuelos MA, Rodríguez-Navarro A (november 2001). "Jämförande funktionella egenskaper hos växtkalium HvHAK1- och HvHAK2-transportörer" . Journal of Biological Chemistry . 276 (48): 44563–9. doi : 10.1074/jbc.M108129200 . PMID 11562376 .
Från och med den 2 februari 2016 härrör den här artikeln helt eller delvis från Transporter Classification Database . Upphovsrättsinnehavaren har licensierat innehållet på ett sätt som tillåter återanvändning enligt CC BY-SA 3.0 och GFDL . Alla relevanta villkor måste följas. Originaltexten var på "2.A.72 The K+ Uptake Permease (KUP) Family"