Integrinliknande receptorer
Integrinliknande receptorer (ILR) finns i växter och har unika funktionella egenskaper som liknar äkta integrinproteiner . Sanna homologer av integriner finns i däggdjur, ryggradslösa djur och vissa svampar men inte i växtceller. Däggdjursintegriner är heterodimera transmembranproteiner som spelar en stor roll dubbelriktad signaltransduktion. Som transmembranproteiner kopplar integriner den extracellulära matrisen (ECM) till djurcellens plasmamembran . Den extracellulära matrisen av växtceller, svampar och vissa protister kallas cellväggen . Växtens cellvägg består av en seg cellulosapolysackarid snarare än kollagenfibrerna från djurets ECM. Även med dessa skillnader indikerar forskning att liknande proteiner involverade i interaktionen mellan ECM och djurceller också är involverade i interaktionen mellan cellväggen och växtceller.
Integrinliknande receptorer och integrinkopplade kinaser har tillsammans varit inblandade i ytadhesion, immunsvar och jonackumulering i växtceller på ett sätt som liknar familjen av integrinproteiner.
Strukturera
ILR innehåller en transmembranregion med en stor extracellulär del och en mindre intracellulär sektion. Vanligast liknar ILRs β 1 -subenheten som finns i integrinproteiner. Denna strukturella likhet mellan ILR och integriner bestämdes genom olika avbildningstekniker, SDS-PAGE, western blotting och kinetiska studier. Dessa proteiner är runt 55 till 110 kDa och vissa studier har funnit att de reagerar med anti-β1-antikroppar från djur, vilket tyder på den strukturella likheten mellan djurintegriner och dessa växtintegrinliknande receptorer.
Vissa ILRs efterliknar a-subenheten av integrinproteiner som innehåller den ligandbindande regionen känd som I-domänen. I-domänen fungerar primärt vid igenkänning och bindning av en ligand. Konformationsförändringar i I-domänen leder till ILR-aktivering och är beroende av metalljoninteraktion vid metalljonberoende adhesionsställen (MIDAS). Aktivering av dessa ställen sker i närvaro av Mg2 + , Mn2 + och Ca2 + .
Den extracellulära domänen av de flesta ILR innehåller den mycket konserverade tripepetidsekvensen Arg-Gly-Asp (RGD). Denna sekvens finns vanligtvis i integriner och andra molekyler som fäster till den extracellulära matrisen för celladhesion. Upptäckten av RGD-sekvensen i många proteiner tyder på samma vidhäftningsförmåga. Medan RGD-sekvensen är den vanligaste, har vissa ILR hittats med sekvenser som är lika men skiljer sig i en aminosyra. Ett växtprotein med strukturell likhet med integriner innehåller aminosyrasekvensen Asn-Gly-Asp (NGD).
Fungera
Växter
ILR spelar en roll i protein-proteininteraktion och finns i plasmamembranet hos växtceller i växternas blad, rot och kärl. Växter producerar ett fysiologiskt svar som är beroende av information från omgivningen. Majoriteten av denna information tas emot genom mekaniska signaler som inkluderar beröring, ljud och gravitation. Därför är interaktionen mellan ECM och den interna cellresponsen otroligt viktig för att ta emot och tolka information. Den specifika funktionaliteten hos ILR i växter är inte väl karakteriserad, men förutom mekanisk signaltransduktion, tros de ha en viss roll i växtimmunsvar, osmotisk stresskänslighet och jonreglering i cellen.
Ytvidhäftning
Vissa β 1 -integrinliknande receptorer på rothattarna hos Tabaco-växter har visat sig spela en roll i växtens förmåga att upptäcka gravitationsdrag och hjälpa till med rotförlängning i en process som kallas gravitropism .
ILR finns på cellmembranet hos växtprotoplaster . Spridningen av ILR på dessa protoplaster kan variera från art till art. Variationen i ILR-ytplaceringen har korrelerats med arternas tillväxtbeteende. Till exempel Rubus fruticosus -celler en enhetlig fördelning av ILR på deras cellulära membran medan Arabidopsis thaliana innehåller ILR som kluster resulterar i celltillväxtkluster.
Immunologi
Integrinliknande receptorer har förmågan att vidarebefordra meddelanden från insidan av cellen till utsidan av cellen och vice versa. Detta är en viktig faktor vid initieringen och upprätthållandet av ett immunologiskt svar. En bra mängd forskning har hittat ILR-proteiner som modellerar glykoproteinerna vitronektin och fibronektin , två viktiga molekyler i membranstabilitet och homeostas. Dessa virtonektinliknande och fibronektinliknande proteiner ger ytterligare stöd för att föreningar i cellmembranet hos växtceller har viktiga regulatoriska funktioner i immunsvaret såsom aktivering av immunceller.
Den icke-rasspecifika sjukdomsresistens-1 (NDR1) upptäckte i första hand ha en stor funktion i växternas immunsvar. Detta protein delar funktionell homologi med däggdjursintegriner genom att det kopplar ECM till den intracellulära matrisen för att både stabilisera cellstrukturen och möjliggöra signalutbyte. NDR1 tros också vara involverad i cellväggsvidhäftning till plasmamembranet och vätskeretention av cellen.
Svampar
Förutom adhesiva egenskaper har integrinliknande receptorer med RGD-bindningsställen speciella funktioner i svampar. Med hjälp av peptider som hämmar aktiviteten av proteiner med RGD-aktivering upptäcktes ILR i Magnaporthe oryzae för att initiera svampkonidial adhesion och appressoriumbildning som behövs för värdinfektion. Candida albicans är en opportunistisk svamp med ett integrinliknande receptorprotein känt som αInt1p. Detta protein upprätthåller strukturell likhet och sekvenshomologi med a-subenheterna av humana leukocytintegriner. αInt1p-proteinet innehåller ett extracellulärt RGD-bindningsställe och tillåter organismen att fästa till epitelceller i värdorganismen för att påbörja infektionsprocessen. När det väl är bundet, hjälper proteinet sedan till att morfogenas till en rörliknande struktur.
Ryggradslösa djur
Hos ryggradslösa djur hjälper proteinstrukturer med den RGD-bindande sekvensen till en rad olika funktioner såsom reparation av sår och cellvidhäftning. Integrinliknande receptorer finns i blötdjur och har en del i spridningen av hemocyter till skadade platser i cellsystemet. Studier som blockerar RGD-bindningsstället för dessa integrinliknande receptorer indikerar en minskning av hemocytaggregation och spridning, vilket tyder på att RGD-bindningsstället på integrinliknande receptorer är en nödvändig komponent i organismimmunsvar. Ytterligare stöd för detta lugn visar att RGD-bindande hämning minskar nodulbildning och inkapsling i ryggradslösa djurs immunsvar.
- ^ a b c d Hynes, Richard (1992). "Integriner: Mångsidighet, modulering och signalering i cellvidhäftning". Cell . 69 (1): 11–25. doi : 10.1016/0092-8674(92)90115-S . PMID 1555235 . S2CID 32774108 .
- ^ Reuzeau, C.; Pont-Lezica, RF (1995-09-01). "Jämföra växter och djur extracellulära matrix-cytoskelett-anslutningar - är de lika?". Protoplasma . 186 (3–4): 113–121. doi : 10.1007/BF01281321 . ISSN 0033-183X . S2CID 23900582 .
- ^ a b c Swatzell, Lucinda; Edelmann, Richard; Makaroff, Christopher; Kiss, John (1999). "Integrin-liknande proteiner är lokaliserade till plasmamembranfraktioner, inte plastider, i Arabidopsis" . Växtcellsfysiologi . 40 (2): 173–183. doi : 10.1093/oxfordjournals.pcp.a029525 . PMID 10202813 .
- ^ a b Popescu, Sorina C.; Brauer, Elizabeth K.; Dimlioglu, Gizem; Popescu, George V. (2017). "Insikter i struktur, funktion och jonförmedlade signalvägar som omvandlas av växtintegrinkopplade kinaser" . Frontiers in Plant Science . 8 : 376. doi : 10.3389/fpls.2017.00376 . ISSN 1664-462X . PMC 5376563 . PMID 28421082 .
- ^ a b c Clark, Gregory B.; Thompson Jr., Guy; Roux, Stanley (2001). "Signaltransduktionsmekanism i växter: En översikt" (PDF) . Aktuell vetenskap . 80 (2): 170–177. PMID 12194182 .
- ^ a b c Lee, JO; Bankston, LA; Arnaout, MA; Liddington, RC (1995-12-15). "Två konformationer av integrinets A-domän (I-domän): en väg för aktivering?" . Struktur . 3 (12): 1333–1340. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00271-4 . ISSN 0969-2126 . PMID 8747460 .
- ^ a b Campbell, Iain D.; Humphries, Martin J. (2011-03-01). "Integrinstruktur, aktivering och interaktioner" . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 3 (3): a004994. doi : 10.1101/cshperspect.a004994 . ISSN 1943-0264 . PMC 3039929 . PMID 21421922 .
- ^ Canut, Hervé; Carrasco, Antoine; Galaud, Jean-Philippe; Cassan, Catherine; Bouyssou, Huguette; Vita, Natalio; Ferrara, Pascual; Pont-Lezica, Rafael (1998-10-01). "RGD-bindningsställen med hög affinitet vid plasmamembranet av Arabidopsis thaliana länkar cellväggen". Planttidningen . 16 (1): 63–71. doi : 10.1046/j.1365-313x.1998.00276.x . ISSN 1365-313X . PMID 9807828 .
- ^ Bellis, Susan L. (2011). "Fördelar med RGD-peptider för att styra cellassociation med biomaterial" . Biomaterial . 32 (18): 4205–4210. doi : 10.1016/j.biomaterials.2011.02.029 . ISSN 0142-9612 . PMC 3091033 . PMID 21515168 .
- ^ a b Knepper, Caleb; Savory, Elizabeth A; Day, Brad (2011). "NDR1:s roll i patogenuppfattning och växtförsvarssignalering" . Anläggningens signalering och beteende . 6 (8): 1114–1116. doi : 10.4161/psb.6.8.15843 . ISSN 1559-2316 . PMC 3260705 . PMID 21758001 .
- ^ Brauer, Elizabeth K.; Ahsan, Nagib; Dale, Renee; Kato, Naohiro; Coluccio, Alison E.; Piñeros, Miguel A.; Kochian, Leon V.; Thelen, Jay J.; Popescu, Sorina C. (2016). "Det Raf-liknande Kinase ILK1 och High Affinity K+ Transporter HAK5 krävs för medfödd immunitet och abiotisk stressrespons1[OPEN]" . Växtfysiologi . 171 (2): 1470–1484. doi : 10.1104/pp.16.00035 . ISSN 0032-0889 . PMC 4902592 . PMID 27208244 .
- ^ Lynch, Timothy M.; Lintilhac, Philip M.; Domozych, David (1998-03-01). "Mekanotransduktionsmolekyler i växtens gravisensoriska svar: Amyloplast/statolitmembran innehåller ett β1-integrinliknande protein". Protoplasma . 201 (1–2): 92–100. doi : 10.1007/BF01280715 . ISSN 0033-183X . PMID 11541257 . S2CID 24561161 .
- ^ a b c Faik, Ahmed; Labouré, Anne Marie; Gulino, Danielle; Mandaron, Paul; Falconet, Denis (1998-05-01). "Ett växtytprotein som delar strukturella egenskaper med animaliska integriner" . European Journal of Biochemistry . 253 (3): 552–559. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2530552.x . ISSN 1432-1033 . PMID 9654050 .
- ^ Århundrade KS; Holub, EB; Staskawicz, BJ (1995-07-03). "NDR1, ett ställe av Arabidopsis thaliana som krävs för sjukdomsresistens mot både en bakteriell och en svamppatogen" . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 92 (14): 6597–6601. Bibcode : 1995PNAS...92.6597C . doi : 10.1073/pnas.92.14.6597 . ISSN 0027-8424 . PMC 41565 . PMID 11607554 .
- ^ Knepper, Caleb; Savory, Elizabeth A.; Day, Brad (2011-05-01). "Arabidopsis NDR1 är ett integrinliknande protein med en roll i vätskeförlust och vidhäftning av plasmamembran-cellvägg" . Växtfysiologi . 156 (1): 286–300. doi : 10.1104/pp.110.169656 . ISSN 0032-0889 . PMC 3091050 . PMID 21398259 .
- ^ Bae CY, Kim S, Choi WB, Lee YH (juli 2007). "Involvering av extracellulär matris och integrinliknande proteiner på konidial adhesion och appressoriumdifferentiering i Magnaporthe oryzae". J. Microbiol. Biotechnol . 17 (7): 1198–203. PMID 18051333 .
- ^ a b c Gale C, Finkel D, Tao N, Meinke M, McClellan M, Olson J, Kendrick K, Hostetter M (januari 1996). "Klonning och uttryck av en gen som kodar för ett integrinliknande protein i Candida albicans" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (1): 357–61. Bibcode : 1996PNAS...93..357G . doi : 10.1073/pnas.93.1.357 . PMC 40237 . PMID 8552638 .
- ^ a b c Davids BJ, Yoshino TP (1998). "Integrin-liknande RGD-beroende bindningsmekanism involverad i spridningssvaret av cirkulerande molluscan fagocyter". Dev. Comp. Immunol . 22 (1): 39–53. doi : 10.1016/S0145-305X(97)00039-6 . PMID 9617582 .
- ^ Lapointe, Jason F.; Dunphy, Gary B.; Mandato, Craig A. (2012-01-01). "Hemocyt-hemocytadhesion och nodulationsreaktioner hos den större vaxmalen Galleria mellonella påverkas av koleratoxin och dess B-subenhet" . Resultat inom immunologi . 2 (Bilaga C): 54–65. doi : 10.1016/j.rinim.2012.02.002 . PMC 3862387 . PMID 24371567 .
- ^ Johansson MW (1999). "Celladhesionsmolekyler i ryggradslösa immunitet". Dev. Comp. Immunol . 23 (4–5): 303–15. doi : 10.1016/S0145-305X(99)00013-0 . PMID 10426424 .