GLRX5-genen innehåller 2 exoner och kodar för ett protein som är 13 kDa stort. Proteinet är starkt uttryckt i erytroida celler . Kristallstrukturen hos GLRX5-proteinet avslöjar att proteinet sannolikt existerar som en tetramer med två Fe-S-kluster begravda i det inre.
Fungera
GLRX5 är ett mitokondriellt protein som bevaras evolutionärt och spelar en roll i bildandet av järn-svavelkluster, som fungerar för att upprätthålla järnhomeostas i mitokondrierna och i cellen. GLRX5 krävs för stegen i hemsyntes som involverar mitokondriella enzymer och är därför involverad i hematopoies . GLRX5-aktivitet krävs för normal reglering av hemoglobinsyntesen av järn-svavelproteinet ACO1 . Funktionen hos GLRX5 är mycket bevarad evolutionärt.
Klinisk signifikans
Mutationer i GLRX5-genen har associerats med sideroblastisk anemi , variant glycinencefalopati (även känd som icke-ketotisk hyperglycinemi, NKH ). såväl som pyridoxin-refraktär, autosomal recessiv anemi (PRARSA). Celler med mutationer i GLRX5-aktivitet visar brist i Fe-S-klustersyntes, vilket sannolikt är orsaken till de observerade symtomen.
