ArsB och ArsAB transportörer
| Identifierare av | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| arsenit- och antimonitutflödespump | |||||||||||
| Symbol | ArsA | ||||||||||
| Pfam | PF02374 | ||||||||||
| InterPro | IPR027541 | ||||||||||
| SMART | SM00382 | ||||||||||
| TCDB | 3.A.4 | ||||||||||
| OPM superfamilj | 124 | ||||||||||
| OPM-protein | 3sja | ||||||||||
| |||||||||||
| Arsenikpumpmembranproteinidentifierare | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| _ | |||||||||
| Symbol | ArsB | ||||||||
| Pfam | PF02040 | ||||||||
| InterPro | IPR000802 | ||||||||
| TCDB | 2.A.45 | ||||||||
| |||||||||
Arsenitresistens (Ars) effluxpumpar av bakterier kan bestå av två proteiner, ArsB ( TC# 2.A.45.1.1 ; den integrerade membranbeståndsdelen med tolv transmembrannyckel) och ArsA ( TC# 3.A.4.1.1 ; ATP-hydrolyserande , transportenergigivande subenhet, som för det kromosomalt kodade E. coli- systemet), eller av ett protein (bara ArsB-integralmembranproteinet i det plasmidkodade Staphylococcus - systemet). ArsA-proteiner har två ATP-bindande domäner och uppkom troligen genom en tandemgendupliceringshändelse. ArsB-proteiner har alla tolv transmembrannyckel och kan också ha uppstått genom en tandemgendupliceringshändelse. Strukturellt liknar Ars-pumparna utflödespumpar av ABC-typ , men det finns ingen signifikant sekvenslikhet mellan Ars- och ABC-pumparna. När endast ArsB är närvarande, fungerar systemet med en pmf-beroende mekanism och tillhör följaktligen TC-underklass 2.A (dvs. TC# 2.A.45 ). När ArsA också är närvarande driver ATP-hydrolys utflödet, och följaktligen tillhör systemet TC-underklass 3.A (dvs TC# 3.A.4 ). ArsB förekommer därför två gånger i TC-systemet (ArsB och ArsAB) men ArsA förekommer endast en gång. Dessa pumpar driver aktivt ut både arsenit och antimonit .
Homologi
Homologer av ArsB finns i Gram-negativa och Gram-positiva bakterier samt cyanobakterier . Homologer finns också i archaea och eukarya. Flera paraloger kan ibland hittas i en enda organism. Bland de avlägsna homologer som finns i eukaryoter finns medlemmar av DASS-familjen ( TC# 2.A.47 ) inklusive råttnjurarna Na + :sulfat-samtransportören ( Q07782 ) och den mänskliga njuren Na + :dikarboxylat-samtransportören ( gbU26209 [ permanent död länk ] ). ArsB-proteiner är därför medlemmar av en superfamilj (kallad IT (jontransportör) superfamilj) . ArsB har emellertid unikt fått förmågan att fungera tillsammans med ArsA för att koppla ATP-hydrolys till anjonutflöde. ArsAB tillhör ArsA ATPase Superfamily.
En unik medlem av ArsB-familjen är rissilikon ( silikat ) effluxpump, Lsi2 ( TC# 2.A.45.2.4) . Kiselupptagssystemen, Lsi1 ( TC# 1.A.8.12.2 ), och Lsi2 uttrycks i rötter, på plasmamembranen hos celler i både exodermis och endodermis . I motsats till Lsi1, som är lokaliserad på den distala sidan, är Lsi2 lokaliserad på den proximala sidan av samma celler. Sålunda har dessa celler en inflödestransportör på ena sidan och en effluxtransportör på den andra sidan av cellen för att möjliggöra effektiv transcellulär transport av näringsämnet.
ArsA-proteiner är homologa med nitrogenasjärn (NifH)-proteiner 2 från bakterier och med protoklorofyllidreduktas järnsvavel ATP-bindande proteiner från cyanobakterier, alger och växter.
Mekanism
ArsA-homologer finns i bakterier, archaea och eukarya (både djur och växter), men det finns mycket färre av dem i databaserna än ArsB-proteiner, vilket tyder på att många ArsB-homologer fungerar genom en pmf-beroende mekanism, förmodligen en arsenit:H + antiportmekanism.
I E. coli ArsAB-transportören känner både ArsA och ArsB igen och binder sina anjoniska substrat. En modell har föreslagits där ArsA alternerar mellan två praktiskt taget exklusiva konformationer. I den ena (ArsA 1 ) är A1-platsen stängd men A2-platsen är öppen, men i den andra (ArsA 2 ) är det motsatta sant. Antimonit [Sb(III)] binder ArsA i ArsA 1 -konformationen som katalyserar ATP-hydrolys vid A2 för att driva ArsA mellan konformationer som har hög (nukleotidbunden ArsA) och låg (nukleotidfri ArsA) affinitet för antimonit. Det föreslås att ArsA använder denna process för att binda Sb(III) och kasta ut den i ArsB-kanalen.
I fallet med ArsAB finns två nukleotidbindande domäner och en metalloidbindande domän vid gränsytan mellan dessa två halvor. Cys-113 och Cys-422 har visats bilda ett metalloidbindningsställe med hög affinitet. Kristallstrukturen för ArsA visar två andra bundna metalloidatomer, en liganderad till Cys-172 och His-453, och den andra liganderad till His-148 och Ser-420. Det finns bara ett enda metalloidbindningsställe med hög affinitet i ArsA. Cys-172 kontrollerar affiniteten för denna plats för metalloid och därmed effektiviteten av metalloaktivering av ArsAB effluxpumpen.
Transportreaktion
Den övergripande reaktionen katalyserad av ArsB (förmodligen av uniport) är:
Arsenit eller Antimonit (in) → Arsenit eller Antimonit (ut).
Den övergripande reaktionen som katalyseras av ArsB-ArsA är:
Arsenit eller Antimonit (in) + ATP ⇌ Arsenit eller Antimonit (ut) + ADP + Pi .
Se även
- Arseniktoxicitet
- Arsenit
- Antimonit
- Jontransportör
- Superfamilj med jontransportörer
- ARC3 familj
- Arsenit-antimonitutflöde
- Arsenittransporterande ATPas
- Solute carrier familj
- Aktiv transport
- ATP-bindande kassetttransportör
- Databas för klassificering av transportörer
Vidare läsning
- Baker-Austin C, Dopson M, Wexler M, Sawers RG, Stemmler A, Rosen BP, Bond PL (maj 2007). "Extrem arsenikresistens av den acidofila arkeonen 'Ferroplasma acidarmanus' Fer1". Extremofiler: liv under extrema förhållanden . 11 (3): 425–34. doi : 10.1007/s00792-006-0052-z . PMID 17268768 . S2CID 12982793 .
- Bellono NW, Escobar IE, Lefkovith AJ, Marks MS, Oancea E (december 2014). "En intracellulär anjonkanal som är kritisk för pigmentering" . eLife . 3 : e04543. doi : 10.7554/eLife.04543 . PMC 4270065 . PMID 25513726 .
- Bruhn DF, Li J, Silver S, Roberto F, Rosen BP (juni 1996). "Arsenikresistensoperonen av IncN-plasmid R46". FEMS mikrobiologibrev . 139 (2–3): 149–53. doi : 10.1016/0378-1097(96)00134-6 . PMID 8674982 .
- Kuroda M, Dey S, Sanders OI, Rosen BP (januari 1997). "Alternativ energikoppling av ArsB, membransubenheten av det Ars anjontranslokerande ATPaset" . Journal of Biological Chemistry . 272 (1): 326–31. doi : 10.1074/jbc.272.1.326 . PMID 8995265 .
- Silver S, Ji G, Bröer S, Dey S, Dou D, Rosen BP (maj 1993). "Föräldralöst enzym eller patriark av en ny stam: arsenikresistensen ATPas av bakteriella plasmider" . Molekylär mikrobiologi . 8 (4): 637–42. doi : 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01607.x . PMID 8332056 . S2CID 23628647 .
