De flesta prokaryota arginindeiminasvägar är under kontroll av en repressorgen , benämnd ArgR. Detta är en negativ regulator och frigör endast arginindeiminasoperonet för uttryck i närvaro av arginin. Kristallstrukturen för apo-ArgR från Bacillus stearothermophilus har bestämts till 2,5A med hjälp av röntgenkristallografi . Proteinet existerar som en hexamer av identiska subenheter och har visat sig ha sex DNA-bindande domäner, klustrade runt en central oligomer kärna när det är bundet till arginin. interagerar huvudsakligen med AT- rester i ARG-lådor. Detta hexameriska protein binder DNA vid dess N-terminal för att undertrycka argininbiosyntes eller aktivera argininkatabolism . Vissa arter har flera ArgR- paraloger . I ett angränsande träd visar några av dessa paraloga sekvenser långa grenar och skiljer sig signifikant från den välkonserverade C-terminala regionen.