Alfa-keratin
Alfa-keratin , eller α-keratin, är en typ av keratin som finns i ryggradsdjur från däggdjur . Detta protein är den primära komponenten i hårstrån , horn , klor , naglar och hudens epidermislager . α-keratin är ett fibröst strukturellt protein , vilket betyder att det består av aminosyror som bildar en repeterande sekundär struktur. Den sekundära strukturen av α-keratin är mycket lik den hos en traditionell protein α-helix och bildar en lindad spiral . På grund av sin tätt lindade struktur kan den fungera som ett av de starkaste biologiska materialen och har olika funktioner hos däggdjur, från rovklor till hår för värme . α-keratin syntetiseras genom proteinbiosyntes , med användning av transkription och translation , men när cellen mognar och är full av α-keratin dör den, vilket skapar en stark icke-vaskulär enhet av keratiniserad vävnad.
Strukturera
α-keratin är en polypeptidkedja , vanligtvis hög i alanin , leucin , arginin och cystein , som bildar en högerhänt α-helix . Två av dessa polypeptidkedjor vrids ihop för att bilda en vänsterhänt spiralstruktur känd som en spiralformad spiral . Dessa lindade spiraldimerer , cirka 45 nm långa, är sammanbundna med disulfidbindningar , med användning av de många cysteinaminosyrorna som finns i α-keratiner. Dimererna riktas sedan in, deras ändar binder till andra dimerers ändar , och två av dessa nya kedjor binder längden, allt genom disulfidbindningar, för att bilda ett protofilament. Två protofibriller aggregerar för att bilda en protofibril, och fyra protofibriller polymeriserar för att bilda det mellanliggande filamentet (IF). IF är den grundläggande subenheten av a-keratiner. Dessa IF:er kan kondensera till en superspiralformation på cirka 7 nm i diameter och kan vara typ I , sura eller typ II , basiska. IF:erna är slutligen inbäddade i en keratinmatris som antingen är hög i cystein eller glycin- , tyrosin- och fenylalaninrester . De olika typerna, anpassningarna och matriserna för dessa IF står för den stora variationen i α-keratinstrukturer som finns hos däggdjur.
Biokemi
Syntes
α-keratinsyntes börjar nära fokala vidhäftningar på cellmembranet . Där genomgår keratinfilamentprekursorerna en process som kallas kärnbildning , där keratinprekursorerna av dimerer och filament förlängs, smälter samman och buntas ihop. När denna syntes sker, transporteras keratinfilamentprekursorerna av aktinfibrer i cellen mot kärnan . Där kommer alfa-keratin-mellanfilamenten att samlas och bilda nätverk av struktur som dikteras av användningen av keratincellen när kärnan bryts ned samtidigt. , kommer keratinkomplexet att demonteras till icke-filamentösa keratinprekursorer som kan diffundera genom cellcytoplasman . Dessa keratinfilament kommer att kunna användas i framtida keratinsyntes, antingen för att omorganisera den slutliga strukturen eller skapa ett annat keratinkomplex. När cellen har fyllts med rätt keratin och strukturerats korrekt, genomgår den en keratinstabilisering och dör, en form av programmerad celldöd . Detta resulterar i en fullt mognad, icke-vaskulär keratincell. Dessa fullt mogna, eller förhornade , alfa-keratinceller är huvudkomponenterna i håret, det yttre lagret av naglar och horn och hudens överhudslager .
Egenskaper
Egenskapen av mest biologisk betydelse för alfa-keratin är dess strukturella stabilitet. När de utsätts för mekanisk påfrestning kan α-keratinstrukturer behålla sin form och kan därför skydda vad de omger. Under hög spänning kan alfa-keratin till och med förändras till beta-keratin , en starkare keratinbildning som har en sekundär struktur av beta-veckade ark . Alfa-keratinvävnader visar också tecken på viskoelasticitet , vilket gör att de både kan sträcka och absorbera stötar till en viss grad, även om de inte är ogenomträngliga för frakturer . Alfa-keratinstyrkan påverkas också av vattenhalten i den mellanliggande filamentmatrisen; högre vattenhalt minskar styrkan och styvheten hos keratincellen på grund av deras effekt på de olika vätebindningarna i alfa-keratinnätverket.
Karakterisering
Typ I och typ II
Alfa-keratinproteiner kan vara en av två typer: typ I eller typ II . Det finns 54 keratingener hos människor, varav 28 kodar för typ I och 26 för typ II. Typ I-proteiner är sura, vilket innebär att de innehåller mer sura aminosyror, såsom asparaginsyra , medan proteiner av typ II är basiska, vilket betyder att de innehåller mer basiska aminosyror, såsom lysin . Denna differentiering är särskilt viktig i alfa-keratiner eftersom i syntesen av dess underenhetsdimer, den lindade spolen , måste en proteinspiral vara typ I, medan den andra måste vara typ II. Även inom typ I och II finns sura och basiska keratiner som är särskilt komplementära inom varje organism. Till exempel, i mänsklig hud, paras K5 , ett typ II alfa-keratin, primärt med K14 , ett typ I-alfa-keratin, för att bilda alfa-keratinkomplexet av epidermis-skiktet av celler i huden.
Hårt och mjukt
Hårda alfa-keratiner, som de som finns i naglar, har ett högre cysteininnehåll i sin primära struktur . Detta orsakar en ökning av disulfidbindningar som kan stabilisera keratinstrukturen, vilket gör att den kan motstå en högre kraftnivå innan fraktur. Å andra sidan innehåller mjuka alfa-keratiner, som de som finns i huden, en jämförelsevis mindre mängd disulfidbindningar, vilket gör deras struktur mer flexibel.