Vanabin
Vanabiner (även kända som vanadinassocierade proteiner eller vanadinkromagen ) är en grupp vanadinbindande proteiner. metalloproteiner . Vanabiner finns nästan uteslutande i blodkropparna , eller vanadocyterna , av vissa manteldjur (havssprutor), inklusive Ascidiacea . De vanabiner som extraheras från manteldjursvanadocyter kallas ofta hemovanadiner . Dessa organismer kan koncentrera vanadin från det omgivande havsvattnet , och vanabinproteiner har varit inblandade i att samla in och ackumulera denna metalljon. För närvarande finns det ingen avgörande förståelse för varför dessa organismer samlar in vanadin.
Möjlig funktion
Vanabiner som syrebärare
På grund av den höga koncentrationen av vanadin i blodet har det antagits att vanabiner används för syretransport som järnbaserat hemoglobin eller kopparbaserat hemocyanin . Tyvärr kan inga vetenskapliga bevis hittas som stödjer denna hypotes .
Den högsta koncentrationen av vanadin som hittills hittats, 350 mM , hittades i blodkropparna i Ascidia gemmata som tillhör underordningen Phlebobranchia . Denna koncentration är 10 000 000 gånger högre än den i havsvatten.
Vanabiner ackumulerar vanadin i blodkropparna och producerar V(III)-arter och vanadyljoner (V(IV)) från ortovanadatjoner (V(V)), med användning av NADPH som reduktionsmedel . Vanabiner transporterar också de reducerade vanadinarterna in i vanadocyternas vakuoler (vanadininnehållande blodkroppar). Vakuolerna hålls vid ett mycket surt pH på 1,9, möjliggjort genom att pumpa in vätejoner i vakuolerna genom användning av energikrävande H + -ATPas. All användning av NADPH och ATP för att samla upp och underhålla vanadin är extremt energikrävande, ovanligt för syretransporterande proteiner.
Andra syretransporterande proteiner har en mycket låg dissociationskonstant med sin metallprotesgrupp och binder dessa grupper tätt. Vanabiner å andra sidan har en måttlig dissociationskonstant och binder inte vanadin hårt. Viktigast av allt, på grund av denna måttliga dissociationskonstant, hittas vanadin vanligtvis fritt flytande och separerat från alla proteiner inuti vakuolerna. Detta är helt annorlunda än andra syretransporterande proteiner.
En annan möjlig funktion är att vanabininnehållande organismer klyver kärnan ur klorbaserade föreningar som magnesiumet i klorofyll och ersätter det med deras vanadincentrum för att fästa och skörda energi via Light Harvesting Complexes . Man tror att bakterierna som finns i maskgjutningar, Rhodopseudomonas Palustris , . [1] gör detta under dess fotoautotrofismetabolismsätt . Med denna information kan det antas att Kerogen är resultatet av fotoautotrofa bakterier som använder Vanabin som sin metod för att fästa till klorofyll.
Vanabiner inte syrebärare
Det mest övertygande beviset mot vanadin som används för syretransport är att många ascidianer och manteldjur också har hemocyanin i blodet som kan antas hantera all syretransport.
Användningen av vanabiner och vanadin för syretransport hos ascidianer och manteldjur är tveksam. En annan hypoteserad anledning till att dessa organismer samlar vanadin är att de gör sig giftiga för rovdjur , parasiter och mikroorganismer .
Historia
Den tyske kemisten Martin Henze upptäckte vanadin i ascidiaceaer 1911.
externa länkar
- Karakterisering av vanabiner, vanadinbindande proteiner, nyckelämnen i vanadinackumulering i ascidianer vid Wayback Machine (arkiverad 18 december 2005)
- Överföra vanabin-gener till bakterier