Saposinproteindomän
| Saposin A-typ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| domänidentifierare | |||||||||
| Symbol | SapA | ||||||||
| Pfam | PF02199 | ||||||||
| InterPro | IPR003119 | ||||||||
| PROSITE | PDOC51110 | ||||||||
| |||||||||
| Saposinliknande typ B, region 1 (SapB1) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Kristallstruktur av human saposin C-dimer i en öppen konformation.
| |||||||||
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | SapB_1 | ||||||||
| Pfam | PF05184 | ||||||||
| InterPro | IPR007856 | ||||||||
| PROSITE | PDOC50015 | ||||||||
| |||||||||
| Saposinliknande typ B, region 2 (SapB2) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifierare | |||||||||
| Symbol | SapB_2 | ||||||||
| Pfam | PF03489 | ||||||||
| InterPro | IPR008138 | ||||||||
| PROSITE | PDOC50015 | ||||||||
| CATH | 1qdmC03 | ||||||||
| SCOP2 | 1nkl / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamilj | 76 | ||||||||
| OPM-protein | 1sn6 | ||||||||
| |||||||||
Saposindomänerna hänvisar till två evolutionärt konserverade proteindomäner som finns i saposin och relaterade proteiner ( SAPLIP). Saposiner är små lysosomala proteiner som fungerar som aktivatorer av olika lysosomala lipidnedbrytande enzymer. De verkar förmodligen genom att isolera lipidsubstratet från membranomgivningen, vilket gör det mer tillgängligt för de lösliga nedbrytande enzymerna . Alla däggdjurssaposiner syntetiseras som en enda prekursormolekyl ( prosaposin ) som innehåller fyra Saposin-B-domäner , vilket ger de aktiva saposinerna efter proteolytisk klyvning, och två Saposin-A-domäner som avlägsnas i aktiveringsreaktionen.
Saposin-B-domänerna förekommer också i andra proteiner, de flesta av dem spelar en roll i att interagera med membran.
Klassificering
Saposin (SapB1-SapB2) domäner finns i ett brett spektrum av proteiner. Varje halvdomän kodar för två alfahelixer i SapB-domänen för totalt fyra.
Mammallian prosaposin (domänorganisation nedan) är en prototyp familjemedlem. Det inkluderar också de N- och C-terminala SapA-domänerna, som båda klyvs proteolytiskt när proproteinet mognar. Fyra anslutna par av SapB1-SapB2-domäner frigörs, sekventiellt benämnda Saposin-A till D. Vissa närbesläktade proteiner, såsom PSAPL1 och SFTPB, delar arkitekturen och klyvningsmekanismen helt eller delvis. Medan Prosaposin och PSAPL1 verkar i lysosomal lipidnedbrytning, frisätts SFTPB i det pulmonära ytaktiva medlet , vilket spelar en roll för att omarrangera lipider.
Proteiner som GNLY och AOAH bär dock inte en SapA-domän. Medan GNLY i huvudsak är en SapB med N-terminala förlängningar som är specialiserade för lysering av patogena cellmembran, använder ADAH-proteinet den oklyvda SapB-domänen för att rikta in sig på den korrekta intracellulära avdelningen.
Den växtspecifika infogningen är en ovanlig variant av SapB-domänerna. Den har en cirkulär permutation jämfört med den vanliga topologin: istället för att ha en SapB1-SapB2-enhet, består den av en SapB2-linker-SapB1-enhet som till synes härleds genom att ta hälften av var och en av två SapB-enheter.