Proteinkodande gen i arten Homo sapiens
PILRB |
|
Tillgängliga strukturer |
PDB |
Ortologisk sökning: |
|
|
Identifierare |
|
, FDFACT1, FDFACT2, parad immunglobinliknande typ 2-receptor beta, parad immunglobinliknande typ 2-receptor beta |
Externa ID:n |
|
|
|
|
|
|
Wikidata |
|
Parat immunglobulinliknande typ 2-receptor beta är ett protein som hos människor kodas av PILRB -genen .
Fungera
Cellsignaleringsvägar är beroende av en dynamisk interaktion mellan aktiverande och inhiberande processer. SHP-1- medierad defosforylering av proteintyrosinrester är central för regleringen av flera cellsignaleringsvägar. Två typer av hämmande receptorsuperfamiljmedlemmar är immunoreceptortyrosinbaserade hämmande motiv (ITIM)-bärande receptorer och deras icke-ITIM-bärande, aktiverande motsvarigheter.
Kontroll av cellsignalering via SHP-1 tros ske genom en balans mellan PILRalfa -medierad hämning och PILRbeta-medierad aktivering. Dessa parade immunglobulinliknande receptorgener är lokaliserade i en tandem-huvud-till-svans-orientering på kromosom 7 . Denna speciella gen kodar för den icke-ITIM-bärande medlemmen av receptorparet, som har en trunkerad cytoplasmatisk svans i förhållande till sin ITIM-bärande partner och fungerar i den aktiverande rollen. Alternativ splitsning har observerats vid detta ställe och tre varianter, som kodar för två distinkta isoformer, beskrivs. Ytterligare transkriptvarianter har identifierats men deras fullängdskaraktär har inte fastställts.
Mushomologen av PILRbeta har studerats på möss och har funnits ha en känd naturlig ligand, CD99 , även om det är oklart om denna interaktion inträffar i humana homologer.
Strukturera
Som med andra parade receptorer har PILRbeta en trunkerad cytoplasmatisk svans jämfört med PILRalpha och har en laddad rest inom sin transmembrandomän . PILRbeta har en extracellulär domän med en siglec -liknande immunglobulinveckning som ersätter hydrofoba interaktioner med siglecveckets karakteristiska disulfidbindning . Strukturen för denna domän är mycket lik den för PILRalpha, men de två proteinerna har ändå olika bindningsaffiniteter för sialinsyra .