OmpA-domän
| OmpA-familjens | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 kristallstruktur av tolb/pal-
| |||||||||
| komplexidentifierare | |||||||||
| Symbol | OmpA | ||||||||
| Pfam | PF00691 | ||||||||
| InterPro | IPR006665 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00819 | ||||||||
| SCOP2 | 1r1m / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.B.6 | ||||||||
| |||||||||
Inom molekylärbiologi är OmpA - domänen en konserverad proteindomän med en beta/alfa/beta/alfa-beta(2) -struktur som finns i den C-terminala regionen av många gramnegativa bakteriella yttre membranproteiner , såsom porinliknande integral membranproteiner (såsom ompA), små lipidförankrade proteiner (såsom pal) och MotB- protonkanaler . Den N-terminala hälften av dessa proteiner är variabel även om några av proteinerna i denna grupp har den OmpA-liknande transmembrandomänen vid N-terminalen. OmpA från Escherichia coli krävs för patogenes och kan interagera med värdreceptormolekyler . MotB (och MotA) fyller två funktioner i E. coli , MotA(4)-MotB(2) -komplexet fäster till cellväggen via MotB för att bilda statorn för flagellmotorn , och MotA-MotB-komplexet kopplar flödet av joner över cellmembranet till rotorns rörelse.